и - энергии
активации прямой и обратной реакций.В соответствии с законом сохранения энергии разность между ними равна тепловому эффекту реакции.
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
ЗАВИСИМОСТЬ СКОРОСТИ РЕАКЦИИ ОТ ТЕМПЕРАТУРЫ ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ
Содержание
- 1. ЗАВИСИМОСТЬ СКОРОСТИ РЕАКЦИИ ОТ ТЕМПЕРАТУРЫ ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ
- 2. Я. Х. Вант-Гофф(1852–1911)
- 3. Зависимость скорости реакции от температуры
- 4. С. А.Аррениус(1859–1927)Ea - энергия активации
- 5. Зависимость ln k от 1/T.
- 6. Слайд 6
- 7. Слайд 7
- 8. Изменение энергии реагирующей системы: На схеме:
- 9. ТЕОРИЯ АКТИВИРОВАННОГО КОМПЛЕКСА создана Э. Вигнером, М.
- 10. Слайд 10
- 11. Распределение молекул по скоростям при данной температуре
- 12. Слайд 12
- 13. КИНЕТИЧЕСКИЕ МОДЕЛИ ДЛЯ БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМ
- 14. ОСОБЕННОСТИ КИНЕТИКИ БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМ (БС) 1. В
- 15. Модель Мальтуса. Экспоненциальный ростα — коэффициент приростаx0 — численность популяции в начальный момент времени.
- 16. Модель Ферхюльста. Рост популяции, ограниченный ресурсамиПьер Ферхюльст1804
- 17. Модель Вольтерры «хищник - жертва»Вито Вольтерра 1860
- 18. k1- характеризует частоту встреч хищников и
- 19. ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ КАТАЛИЗ
- 20. ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТОВСКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ В 108 –
- 21. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА –ЭТО ОБЛАСТЬ, В КОТОРОЙ ПРОИСХОДИТ СВЯЗЫВАНИЕ И ПРЕВРАЩЕНИЕ СУБСТРАТА
- 22. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФОРМИРУЕТСЯ ФРАГМЕНТОМ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ, СОДЕРЖАЩЕЙ РАЗНЫЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ГРУППЫ
- 23. АКТИВНЫЙ ЦЕНТР АЦЕТИЛХОЛИНЭСТЕРАЗЫ
- 24. Фермент α-химотрипсинСубстрат удерживается в активном центре водородными связями.
- 25. Синтезированная модель ключевого элемента активного центра фермента
- 26. РОЛЬ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУППУЧАСТИЕ В СОРБЦИИ СУБСТРАТАУЧАСТИЕ В ХИМИЧЕСКОМ ПРЕВРАЩЕНИИ СУБСТРАТА
- 27. Фрагмент структуры РНК-полимеразы II, содержащий щель, в
- 28. СУБСТРАТ ОКРУЖЕН МНОГИМИ БОКОВЫМИ ЦЕПЯМИ БЕЛКАТАКОЕ ПОЛОЖЕНИЕ
- 29. МОДЕЛИ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ФЕРМЕНТА
- 30. МОДЕЛЬ «КЛЮЧ – ЗАМОК» (Г.Э.ФИШЕР)Герман Эмиль Фишер 1852 - 1919Нобелевская премия по химии, 1902 г.
- 31. ТЕОРИЯ ИНДУЦИРОВАННОГО СООТВЕТСТВИЯ (Д.Э.КОШЛАНД)Даниэл Эдвард Кошланд1920 — 2007
- 32. МОДЕЛЬ «КЛЮЧ – ЗАМОК» ТЕОРИЯ ИНДУЦИРОВАННОГО СООТВЕТСТВИЯ
- 33. Изменения структуры активного центра, вызванные субстратом, согласно модели «индуцированного соответствия» Д. Кошланда
- 34. ИНДУЦИРОВАННОЕ СООТВЕТСТВИЕ ДОСТИГАЕТСЯ СМЕЩЕНИЕМ ЛИБО КРУПНЫХ БЛОКОВ,
- 35. ДО СВЯЗЫВАНИЯ С СУБСТРАТОМ ФЕРМЕНТ НАХОДИТСЯ В
- 36. ЭТАПЫ
- 37. ТЕОРИЯ НАПРЯЖЕНИЙ (Р.ЛАМРИ, Г.ЭЙРИНГ, Дж.Д.СПАЙКС)СИЛЫ СОРБЦИИ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ
- 38. В реальных системах ни субстрат, ни фермент
- 39. ТЕРМОДИНАМИЧЕСКАЯ СУЩНОСТЬ всех этих теорий одна: потенциальная
- 40. Слайд 40
- 41. Слайд 41
- 42. Три стадии процесса: 1) E + S
- 43. Разложение перекиси водородаНеферметативный путь: энергия активации 75 кДж/мольФерментативный путь (каталаза): энергия активации 8 кДж/моль
- 44. МЕХАНИЗМ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ
- 45. В образовании фермент-субстратных комплексов участвуют водородные связиэлектростатические
- 46. Прямые доказательства существования фермент-субстратного комплекса были получены
- 47. ВЫВОД УРАВНЕНИЯ МИХАЭЛИСА – МЕНТЕН
- 48. Леонор МИХАЭЛИС1875 –1949 Мод Леонора МЕНТЕН1879 –1960
- 49. Слайд 49
- 50. Допущения: 1) В стационарном состоянии скорости образования
- 51. ЗАВИСИМОСТЬ СКОРОСТИ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ ОТ КОНЦЕНТРАЦИИ СУБСТРАТА
- 52. РАССМОТРИМ ФЕРМЕНТАТИВНУЮ РЕАКЦИЮЕ1 – свободный ферментS – субстрат Р - продукт
- 53. РАССМОТРИМ ПРИНЦИП ЗАКРЫТОСТИ СИСТЕМЫ:ОТСЮДА
- 54. СКОРОСТЬ ОБРАЗОВАНИЯ И РАСЩЕПЛЕНИЯ ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНОГО КОМПЛЕКСА
- 55. В СТАЦИОНАРНОМ СОСТОЯНИИ V1 =0, ТОГДА
- 56. Слайд 56
- 57. ВЫРАЗИМ [ES]
- 58. ОТНОШЕНИЯ КОНСТАНТ СКОРОСТЕЙТОГДА
- 59. ЗАПИШЕМ СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ КАК СКОРОСТЬ ОБРАЗОВАНИЯ ПРОДУКТАПОДСТАВИМ ВЫРАЖЕНИЕ ДЛЯ ES
- 60. ПОЛУЧИМ
- 61. УЧТЕМ, ЧТОВ ЭТОЙ СИТУАЦИИ ВЕСЬ ФЕРМЕНТ ПОШЕЛ НА ОБРАЗОВАНИЕ ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНОГО КОМПЛЕКСА.
- 62. В ИТОГЕ ПОЛУЧИМ УРАВНЕНИЕ МИХАЭЛИСА – МЕНТЕН
- 63. Константа Михаэлиса измеряется в молях на литр
- 64. ЛИНЕЙНЫЕ ПРЕОБРАЗОВАНИЯ УРАВНЕНИЯ МИХАЭЛИСА – МЕНТЕН
- 65. УРАВНЕНИЕ ЛАЙНУИВЕРА - БЕРКА
- 66. УРАВНЕНИЕ ЛЭНГМЮРА используется, если отклонения от линейности
- 67. УРАВНЕНИЕ ИДИ - ХОФСТИПОЛУЧИМ, УМНОЖАЯ ОБЕ ЧАСТИ УРАВНЕНИЯ ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА НА V ⋅ VMAX
- 68. Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от температуры
- 69. Зависимость скорости ферментативной реакции (V) от рН среды.
- 70. Оптимальные значения рН для некоторых ферментов
- 71. Скачать презентанцию
Я. Х. Вант-Гофф(1852–1911)
Слайды и текст этой презентации
Слайд 8Изменение энергии реагирующей системы:
На схеме:
В соответствии с законом сохранения энергии разность между ними равна тепловому эффекту реакции.
Слайд 9ТЕОРИЯ АКТИВИРОВАННОГО КОМПЛЕКСА создана
Э. Вигнером,
М. Поляни,
Г. Эйрингом,
М. Эвансом
в 30-х гг. 20 в.
ОБЛАСТЬ, СООТВЕТСТВУЮЩАЯ АКТИВИРОВАННОМУ КОМПЛЕКСУ
Слайд 14ОСОБЕННОСТИ КИНЕТИКИ БИОЛОГИЧЕСКИХ СИСТЕМ (БС)
1. В БС в качестве
переменных выступают не только концентрации, но и любые другие величины.
2.
Переменные изменяются не только во времени, но и в пространстве. Скорость определяется не только константами реакции, но и диффузионными процессами.3. БС пространственно неоднородны. Условия в разных частях системы могут отличаться.
4. БС мультистационарны. Может быть несколько устойчивых режимов функционирования.
5. Процессы в БС нелинейны.
6. Кинетические модели БС крайне сложные. Моделирование требует большого числа упрощений.
Слайд 15Модель Мальтуса. Экспоненциальный рост
α — коэффициент прироста
x0 — численность популяции в
начальный момент времени.
Слайд 16Модель Ферхюльста. Рост популяции, ограниченный ресурсами
Пьер Ферхюльст
1804 - 1849
Ограниченный рост.
Зависимость величины скорости роста от численности (а) и численности от
времени (б)х - численность популяции,
t - время,
r - максимальная скорость прироста,
К –емкость популяции
Слайд 17Модель Вольтерры «хищник - жертва»
Вито Вольтерра
1860 - 1940,
Рост численности
жертв
Убыль хищников
k1- характеризует частоту встреч хищников и жертв,
k1/ -
коэффициент убыли хищников 
Слайд 18
k1- характеризует частоту встреч хищников и жертв,
k2 –
коэффициент выживаемости жертв при встрече с хищниками
k1/ - коэффициент убыли
хищников k2/ - коэффициент эффективности поедания жертв
Совместное существование жертв и хищников
Слайд 20ОСОБЕННОСТИ ФЕРМЕНТОВ
СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНЫХ РЕАКЦИЙ В 108 – 1020 РАЗ БОЛЬШЕ,
ЧЕМ СООТВЕТСТВУЮЩИХ НЕКАТАЛИЗИРУЕМЫХ РЕАКЦИЙ.
СПЕЦИФИЧНОСТЬ ДЕЙСТВИЯ.
РЕАКЦИЯ ПРОТЕКАЕТ ВНУТРИ ФЕРМЕНТ-СУБСТРАТНОГО КОМПЛЕКСА.
Слайд 21 АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФЕРМЕНТА –ЭТО ОБЛАСТЬ, В КОТОРОЙ ПРОИСХОДИТ СВЯЗЫВАНИЕ
И ПРЕВРАЩЕНИЕ СУБСТРАТА
Слайд 22АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ФОРМИРУЕТСЯ ФРАГМЕНТОМ ПОЛИПЕПТИДНОЙ ЦЕПИ, СОДЕРЖАЩЕЙ РАЗНЫЕ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ГРУППЫ
Слайд 25Синтезированная модель ключевого элемента активного центра фермента цитохромоксидазы (По материалам
Science)
Содержит
фенольную группировку,
атом железа
атом меди.
Совместная работа этих
трех центров обеспечивает появление четырех электронов, необходимых для восстановления кислорода в воду. 
Слайд 26РОЛЬ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ ГРУПП
УЧАСТИЕ В СОРБЦИИ СУБСТРАТА
УЧАСТИЕ В ХИМИЧЕСКОМ ПРЕВРАЩЕНИИ СУБСТРАТА
Слайд 27Фрагмент структуры РНК-полимеразы II, содержащий щель, в которой локализован активный
центр фермента.
Показаны спираль ДНК (синяя), растущая цепь РНК (красная),
ион металла в активном центре в виде фиолетовой сферы и “мостиковая” α-спираль (зеленая).ЧАСТО АКТИВНЫЙ ЦЕНТР РАСПОЛОЖЕН НА СТЫКЕ ДОМЕНОВ, ЛИБО В СТАНДАРТНО РАСПОЛОЖЕННОЙ «ВМЯТИНЕ»
Слайд 28СУБСТРАТ ОКРУЖЕН МНОГИМИ БОКОВЫМИ ЦЕПЯМИ БЕЛКА
ТАКОЕ ПОЛОЖЕНИЕ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ОБЕСПЕЧИВАЕТ
ФОРМИРОВАНИЕ ОСОБОЙ СРЕДЫ, КОТОРАЯ ОТЛИЧАЕТСЯ ОТ КЛЕТОЧНОЙ.
Слайд 30МОДЕЛЬ «КЛЮЧ – ЗАМОК» (Г.Э.ФИШЕР)
Герман Эмиль Фишер
1852 - 1919
Нобелевская
премия по химии, 1902 г.
Слайд 33Изменения структуры активного центра, вызванные субстратом, согласно модели «индуцированного соответствия»
Д. Кошланда
Слайд 34ИНДУЦИРОВАННОЕ СООТВЕТСТВИЕ
ДОСТИГАЕТСЯ СМЕЩЕНИЕМ ЛИБО КРУПНЫХ
БЛОКОВ, ЛИБО ЦЕЛЫХ БЕЛКОВЫХ
ДОМЕНОВ.
ЭТИ СМЕЩЕНИЯ ПРОИСХОДЯТ ПУТЕМ МЕЛКИХ
ЛОКАЛЬНЫХ ДЕФОРМАЦИЙ.
Слайд 35ДО СВЯЗЫВАНИЯ С СУБСТРАТОМ ФЕРМЕНТ НАХОДИТСЯ В ОТКРЫТОЙ ФОРМЕ
ПОСЛЕ СВЯЗЫВАНИЯ
С СУБСТРАТОМ ДОМЕНЫ ПОВОРАЧИВАЮТСЯ, ЩЕЛЬ ЗАКРЫВАЕТСЯ, ИЗ НЕЕ ВЫТЕСНЯЕТСЯ ВОДА,
ФЕРМЕНТ ПЕРЕХОДИТ В ЗАКРЫТУЮ ФОРМУПОСЛЕ КАТАЛИТИЧЕСКОГО АКТА ФЕРМЕНТ СНОВА ОТКРЫВАЕТСЯ И ПРОДУКТ ОСВОБОЖДАЕТСЯ
Слайд 37
ТЕОРИЯ НАПРЯЖЕНИЙ (Р.ЛАМРИ, Г.ЭЙРИНГ, Дж.Д.СПАЙКС)
СИЛЫ СОРБЦИИ ИСПОЛЬЗУЮТСЯ ДЛЯ СОЗДАНИЯ НАПРЯЖЕНИЙ
(ДЕФОРМАЦИЙ) В МОЛЕКУЛАХ РЕАГЕНТОВ.
АКТИВНЫЙ ЦЕНТР ЖЕСТКИЙ, И МОЛЕКУЛА СУБСТРАТА
ДОЛЖНА ПОДВЕРГНУТЬСЯ ДЕФОРМАЦИИ. В РЕЗУЛЬТАТЕ ДЕФОРМАЦИИ СУБСТРАТ АКТИВИРУЕТСЯГенри ЭЙРИНГ
1901 – 1981
Слайд 38В реальных системах ни субстрат, ни фермент не являются жесткими
молекулами. При связывании претерпевают конформационные изменения, как правило, молекулы обоих
реагентов.Поэтому провести четкую грань между различными механизмами катализа не представляется возможным.
Слайд 39ТЕРМОДИНАМИЧЕСКАЯ СУЩНОСТЬ всех этих теорий одна:
потенциальная свободная энергия связывания
(сорбции) субстрата на ферменте тратится на понижение барьера свободной энергии
активации последующей химической реакции.
Слайд 42Три стадии процесса: 1) E + S ----- ES (K =
k1/k-1) (БЫСТРАЯ) 2) ES ----- EP (k2)(медленная) 3) EP ---- E +
P Таким образом, в момент равновесия скорости образования и исчезновения фермент-субстратного комплекса (ES) равны: E + S ---- ES ----- EP --- E + PКатализ приводит к ускорению достижения равновесия за счет снижения энергии активации (Еа), часто ступенчато
Слайд 43Разложение перекиси водорода
Неферметативный путь: энергия активации 75 кДж/моль
Ферментативный путь (каталаза):
энергия активации 8 кДж/моль
Слайд 45В образовании фермент-субстратных комплексов участвуют
водородные связи
электростатические взаимодействия
гидрофобные взаимодействия
ковалентные,
координационные
Информация о природе связей между субстратом и связывающим участком
активного центра фермента может быть получена методами ЭПР и ЯМР, а также методами УФ- и ИК-спектроскопии.ТИПЫ ВЗАИМОДЕЙСТВИЙ МЕЖДУ АКТИВНЫМ ЦЕНТРОМ ФЕРМЕНТА И СУБСТРАТОМ
Слайд 46Прямые доказательства существования фермент-субстратного комплекса были получены в лабораториях Д.
Кейлина и Б. Чанса.
В настоящее время экспериментальные и математические
методы кинетики, термодинамики и статической механики химических реакций позволяют определить для ряда ферментативных реакций кинетические и термодинамические показатели, в частности, константы диссоциации промежуточных фермент-субстратных комплексов, константы скорости и равновесия их образования.
Слайд 50Допущения:
1) В стационарном состоянии скорости образования и расходования ES равны;
2)
Весь фермент в условиях насыщающих концентраций субстрата превращается в фермент-субстратный
комплекс ES3) Если весь фермент находится в виде ES, то скорость реакции максимальна и Vmax=k2[ES].
![ВЫРАЗИМ [ES]](/img/thumbs/b88cfc718c92fcb74d58b381605b7885-800x.jpg "ЗАВИСИМОСТЬ СКОРОСТИ РЕАКЦИИ ОТ ТЕМПЕРАТУРЫ ЭНЕРГИЯ АКТИВАЦИИ ВЫРАЗИМ [ES]")
Слайд 59ЗАПИШЕМ СКОРОСТЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ РЕАКЦИИ КАК СКОРОСТЬ ОБРАЗОВАНИЯ ПРОДУКТА
ПОДСТАВИМ ВЫРАЖЕНИЕ ДЛЯ
Слайд 63Константа Михаэлиса измеряется в молях на литр и колеблется от
10-2 до 10-7 моль/л.
Чем меньше КМ, тем активнее фермент.
При
V=1/2Vmax, имеем КМ = [S]. Однако определение Vmax и КМ затруднительно.
Для определения КМ и Vmax используют прием линеаризации уравнения Михаэлиса – Ментен.
Слайд 66УРАВНЕНИЕ ЛЭНГМЮРА используется, если отклонения от линейности наблюдаются при высоких
концентрациях субстрата
ПОЛУЧИМ, УМНОЖАЯ ОБЕ ЧАСТИ УРАВНЕНИЯ ЛАЙНУИВЕРА – БЕРКА НА
[S]а = KM/Vmax
tgα = 1/Vmax
