Слайд 1Аминокислоты и белки
Строение и свойства.
Спирали встречаются во многих областях: в
архитектуре, в макромолекулах белков, нуклеиновых кислот и даже в полисахаридах
Слайд 2Аминокислоты
Соединение, которое содержит одновременно и кислотную функциональную группу, и аминогруппу,
является аминокислотой.
Слайд 6Незаменимые аминокислоты
Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом
из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того,
чтобы удовлетворить физиологические потребности организма.
Слайд 7Незаменимые аминокислоты
Следующие аминокислоты принято считать незаменимыми для организма человека:
изолейцин,
лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.
Слайд 9Кислотно-основные свойства
не ионная форма;
идеализированная аминокислота
цвиттер-ион;
аминокислота в твердом состоянии
Слайд 10Изоэлектрическая точка (рI)
Изоэлектрической точкой называется такое значение pH, имеющее
определенное значение для каждой аминокислоты, при котором содержание диполярного иона
(цвиттер-иона) максимально
Слайд 11Способы получения аминокислот
Аминирование α-галогензамещенных кислот
Слайд 12Способы получения аминокислот
Бромирование при помощи малоновой кислоты
Слайд 13Способы получения аминокислот
Синтез Штреккера–Зелинского
Слайд 14
Способы получения аминокислот
Алкилирование N-замещенных аминомалоновых эфиров
Аминирование эфиров α-галоген-замещенных кислот
(с помощью фталимида калия)
Слайд 15Способы получения аминокислот
Биологический способ получения аминокислот
Корм с добавкой рацемической смеси
α-аминокислот
Отходы с оптически активным изомером
α-аминокислоты
Очистка
Оптически чистый изомер
α-аминокислоты
Слайд 16Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
Метод Ван-Слайка
Слайд 17Химические свойства аминокислот
Реакции аминогруппы
Слайд 18Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы
Слайд 19Химические свойства аминокислот
Реакции карбоксильной группы
Слайд 20Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
Ксантопротеиновая реакция
Слайд 21Химические свойства аминокислот
Качественные реакции
Биуретовая реакция
(с гидроксидом меди (II)
Cu(OH)2 )
Нингидринная реакция
Слайд 22Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции α-аминокислот
Слайд 23Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции β-аминокислот
Слайд 24Химические свойства аминокислот
Специфические реакции α,β,γ-аминокислот
Реакции γ-аминокислот
Слайд 25Пептиды и белки
Пептиды — соединения, построенные из нескольких остатков
α-аминокислот, связанных амидной (пептидной) связью.
Слайд 27Пептиды и белки
ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОЕ СОЕДИНЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ
Слайд 29Пептиды и белки
Первичная структура белка инсулина.
Слайд 30Пептиды и белки
Структура белков
Первичная структура пептидов и белков
— это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Слайд 31Пептиды и белки
Вторичная структура белков
Слайд 32Пептиды и белки
Вторичная структура белков
Слайд 33Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНЫХ ВОДОРОДНЫХ СВЯЗЕЙ
(изображены пунктирными линиями) в молекуле полипептида
Слайд 34Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБЪЕМНАЯ МОДЕЛЬ МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА
в форме α-спирали. Водородные связи показаны зелеными пунктирными линиями
Слайд 35Пептиды и белки
Вторичная структура белков
α-спираль молекулы белка
Слайд 36Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая
из трех полипептидных молекул
Слайд 37Пептиды и белки
Вторичная структура белков
АНТИПАРАЛЛЕЛЬНАЯ β-СТРУКТУРА, состоящая
из трех полипептидных молекул
Слайд 38Пептиды и белки
Вторичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ β-СТРУКТУРЫ внутри
одной полипептидной цепи
Слайд 39Пептиды и белки
Вторичная структура белков
β-структура белка
Слайд 40Пептиды и белки
Вторичная структура белков
А – участок
полипептидной цепи, соединенный водородными связями (зеленые пунктирные линии).
Б –
условное изображение β-структуры в форме плоской ленты, проходящей через атомы полимерной цепи (атомы водорода не показаны).
Слайд 41Пептиды и белки
Вторичная структура белков
Вторичная структура белка
— это более высокий уровень структурной организации, в котором закрепление
конформации происходит за счет водородных связей между пептидными группами.
Слайд 42Пептиды и белки
Третичная структура белков
РАЗЛИЧНЫЕ ВАРИАНТЫ ИЗОБРАЖЕНИЯ СТРУКТУРЫ
БЕЛКА КРАМБИНА.
А– структурная формула в пространственном изображении.
Б –
структура в виде объемной модели.
В – третичная структура молекулы.
Г – сочетание вариантов А и В.
Д – упрощенное изображение третичной структуры.
Е – третичная структура с дисульфидными мостиками.
Слайд 43Пептиды и белки
Ионные взаимодействия
Слайд 44Пептиды и белки
Дисульфидные взаимодействия
Слайд 45Пептиды и белки
Глобулярные белки
ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца).
В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина,
которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют
Слайд 46Пептиды и белки
Фибриллярные белки
ФИБРИЛЛЯРНЫЙ БЕЛОК ФИБРОИН – основной компонент
натурального шелка и паутины
Слайд 47Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
ОБРАЗОВАНИЕ ЧЕТВЕРТИЧНОЙ СТРУКТУРЫ ГЛОБУЛЯРНОГО
БЕЛКА ферритина при объединении молекул в единый ансамбль
Слайд 48Пептиды и белки
Четвертичная структура белков
НАДМОЛЕКУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА ФИБРИЛЛЯРНОГО БЕЛКА
КОЛЛАГЕНА. На примере коллагена можно видеть, что в образовании фибриллярных
белков могут участвовать как
α-спирали, так и β-структуры. То же и для глобулярных белков, в них могут быть оба типа третичных структур
Слайд 49Пептиды и белки
Денатурация белков
Денатурация белков — это разрушение их
природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры