Исследование наличия белков в составе пищевых продуктов

незапамятных времен использовался человеком как составная часть пищи.
По описаниям Плиния

Старшего, уже в Др. Риме яичный белок применялся и как лечебное средство.

Впервые термин белковый(albumineise) применительно ко всем жидкостям животного организма использовал французкий физиолог Ф. Кене в 1747 г.

Основываясь на теории радикалов, он сформулировал

понятие о минимальной структурной единице, входящей в состав всех белков.
Эту единицу, которой приписовался состав 2C8H12N2+5O, Мульдер назвал протеином(Pr), а свою концепцию-теорией протеина.

Вскоре наступают трудные времена для теории протеина. Понимая весомость аргументов оппонентов, Г. Мульдер пытался корректировать формулу протеина (C36H50O10), но в конце концов уступил под натиском новых фактов и открытий. И сейчас состав протеина уточнен:
C40H62N10O12

-N-S- химических группировок.
В 1934 г. Лайнус Полинг совместно с А.

Е Мирски сформулировал теорию строения и функции белка.

В 1951 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка.

В 1902 г. Э. Фишер предложил пептидную теорию строения белка.

бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа –СООН и

аминогруппа –NН2.
В состав белков входят только 20 аминокислот, называемых иногда природными.

Аминокислоты связаны между собой пептидной связью.
Пептидная связь
-это связь между двумя α-аминокислотными остатками, а полимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей,

каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

(за счет водородной связи между водородом амидной группы — NH

— и карбонильной группы — СО —, которые разделены четырьмя аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно содержится 3,6 аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.

цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Третичная структура белка

обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают белки глобулярные, или шаровидные, и фибрилллярные, или нитевидные, белки.

входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между собой ковалентно.

Между собой эти субъединицы соединяются водородными, иоными, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково.

Белки имеют разнообразное строение.

Есть белки нерастворимые в воде и легко растворимые в воде.

Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию реагентов и крайне неустойчивые.

Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104—107).

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА.

разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе). В общем

виде ее можно записать так:

и теоретическое значение. В практическом отношении важны белковые гормоны —

инсулин и вазопрессин, в настоящее время получаемые синтетическим путем.

В частности, возможно получение гомополимеров или статистических сополимеров, состоящих из аминокислотных остатков, связанных пептидными связями (полиаминокислот).

В качестве примера можно привести процесс получения полиаминокислот, основанный на конденсации карбоксиангидридов аминокислот, образуемых из соответствующих аминокислот:

NH3+−CHRiCOO− +

COCl2

CHRi

NH

СO

O

СO

+ 2HCl

Москва, 2000 год.

Большая медицинская энциклопедия.

«Энциклопедия для детей. Химия». Аванта+, Москва,

2000 год.

Албертс Б., Брей Д., и др. Молекулярная биология клетки Москва, 1994.

Биотехнология. Производство белковых веществ. В.А. Быков, М.Н. Манаков . Москва «Высшая школа» 1987г.

Березин Б.Д., Березин Д.Б. Курс современной органической химии. Учебное пособие для вузов. —М.: Высшая школа, 1999.

Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия. —М.: Высшая школа, 1998.

Шамин А.Н. История химии белка. —Москва : «Н
аука», 1977.

Якубке Х.-Д., Ешкайт Х. Аминокислоты, пептиды, белки. Москва: «Мир», 1985.

Услуги Интернета - сайты: http://www.bestreferat.ru/referat-category-104.html, http://referat.na5.ru/load.php?id=501821