кислота
глицин (гликокол)
*
2-аминопропановая
α-аланин
3-аминопропановая
β-аланин4-аминобутановая
γ-аминомасляная
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Аминокислоты, полипептиды, белки
Содержание
- 1. Аминокислоты, полипептиды, белки
- 2. АМИНОКИСЛОТЫЭто производные углеводородов, содержащиеамино- и карбоксильную группыH2N-CH2-COOH
- 3. пара-амино-бензойная кислота (ПАБК) анестезин(этиловыйэфир ПАБК) новокаин(β-диэтиламино-этиловый эфир ПАБК)
- 4. В белки входят 20 α-аминокислот*алифатическиеароматическиегетероцикли- ческиеизолейцин***фенилаланинпролин* (вторичнаяаминогруппа)
- 5. С Т Е Р Е О И
- 6. D-аланинL-аланин
- 7. Некоторые аминокислоты, например изолейцин, треонин,цистин и гидроксипролин
- 8. Слайд 8
- 9. Получение аминокислот1. Кислотный гидролиз белков2. Гидроксинитрильный способ (циангидринный, реакция Зелинского-Стадникова)R-CH=OHCNгидроксинитрилNН3 - Н2О2Н2О- NН3
- 10. Слайд 10
- 11. 3. Взаимодействие аммиака с галогенопроизвод- ными
- 12. Кислотно-основные свойства аминокислотОбразование внутренних солей (биполярных или амфотерных ионов) :R±2. АмфотерностьHClNaOH- Н2ОR+R-
- 13. 3. Аминокислоты - комплексоныХелатный эффект[Ni(NH3)6]2+Кнест. ≈ 10-8Кнест.
- 14. Причины устойчивости хелатных соединений:увеличение энтропии системы;2) образование
- 15. пентацинХелатотерапияантидотная терапия при отравлении солями
- 16. Изоэлектрическая точка белкаЭто то значение рН =
- 17. ИЭТ аминокислоты - это то
- 18. [Н+] =Ка1 . Ка2 ;рН = рI =pКа1 + pКа22Для глицина: рI =2,6 + 9,82= 6,2
- 19. Аминокислотыкислыенейтральныеосновные моноамино-дикарбоновые моноамино-монокарбоновые диамино-монокарбоновые1
- 20. Методы определения ИЭТ белковI. Прямой метод -
- 21. uэлектрофоретическая подвижностьрНИЭТ
- 22. Электрофоретическое разделение белков буфер(рН=8,6) буфер(рН=8,6)+-Хроматографическая
- 23. +-*смесь белковαЧем больше(pH - pI), тембольше ско-рость дви-жения Применениеэлектрофорезав медицине:диагностика2) контроль за ходом леченияβγ
- 24. Электрофорез белков плазмыαβγальбумин
- 25. II. Косвенные методы Ряд свойств
- 26. Термические превращения аминокислот1) α-аминокислотыαα+t0- 2H2O2,5-диалкил-3,6-дикето- пиперазин
- 27. 2) β-аминокислотыαβt0- NH3непредельная кислота3) γ-аминокислотыγt0- H2Oγ-лактамАналогично: из δ- и ε-аминокислот - δ- и ε- лактамы
- 28. Другие общие химические свойства аминокислотпо NH2-группепо СООН-группе- СО2R-CH2-NH2HO-N=O- N2C2H5OH- H2OCH3I3 мольбетаин
- 29. по NH2-группепо СООН-группеPCl5CH3COCl- HCl- HClNH3- H2OR-C=OR- H2O(*)(*) Кроме метаналя, который дает N-метилольное произ-водное:Н2С=О +
- 30. Превращения аминокислот в организмеАминокислота метио-
- 31. 3) Дезаминирование (генетическая связь α-аланина,
- 32. Полипептиды Это продукты поликонденсации аминокислот(с
- 33. Пример. γ-Глутатион (трипептид) – активатор
- 34. Специфичность белков определяется:аминокислотным составом – природой и
- 35. Пространственное строение полипептидовВторичная структура белка1. Пептидная связьа)
- 36. б) трансоидная конформацияСравните!lС=O 0,121 нмlN-С 0,147 нмдлиннее!короче!
- 37. 2. α-Спираль и β-складчатая структура
- 38. Слайд 38
- 39. α-Спираль
- 40. β-складчатая структураN-конецС-конец(преобладает в фибрилляр- ных белках)
- 41. β-складка
- 42. β-Складка
- 43. Полипептид
- 44. Тройная спираль коллагена
- 45. Третичная структура белка
- 46. Слайд 46
- 47. Ион-ионныевзаимодействияКовалентноесвязываниеN-конецС-конец
- 48. Следует иметь в виду, что изгибы полипептиднойцепи
- 49. Некоторые белки, напримергемоглобин, обладают чет-вертичной структурой; приэтом
- 50. Полипептид
- 51. Слайд 51
- 52. Скачать презентанцию
АМИНОКИСЛОТЫЭто производные углеводородов, содержащиеамино- и карбоксильную группыH2N-CH2-COOH аминоуксусная кислотаглицин (гликокол)*2-аминопропановая α-аланин3-аминопропановая β-аланин4-аминобутановая γ-аминомасляная
Слайды и текст этой презентации
Слайд 2АМИНОКИСЛОТЫ
Это производные углеводородов, содержащие
амино- и карбоксильную группы
H2N-CH2-COOH
аминоуксусная
кислота
β-аланин
Слайд 3пара-амино-
бензойная
кислота
(ПАБК)
анестезин
(этиловый
эфир ПАБК)
новокаин
(β-диэтиламино-
этиловый эфир
ПАБК)
Слайд 4
В белки входят 20 α-аминокислот
*
алифатические
ароматические
гетероцикли-
ческие
изолейцин
*
*
*
фенилаланин
пролин
*
(вторичная
аминогруппа)
Слайд 5С Т Е Р Е О И З О М
Е Р И Я
Относительная конфигурация α-аминокислот, как
и у гидроксикислот определяется
по конфигура-ционному эталону – глицериновому альдегиду
Кроме глицина все α-аминокислоты содержат
асимметрический атом углерода
Например, орнитин
*
*
L-орнитин
D-орнитин
*
Все природные амино-
кислоты - L-ряда
Слайд 7Некоторые аминокислоты, например изолейцин, треонин,
цистин и гидроксипролин содержат 2 асимметрических
атома
углерода, поэтому они существуют в виде 4 опти-
ческих изомеров [кроме
цистина, у которого есть ось сим-метрии, т.е. изомеров – меньше (3)]
Реакция нуклеофильного замещения SN2
sp3
L-ряд
(аминокислоты)
+ ОН-
СООН
H2N-
OH-
sp2
карбкатион
(плоский)
H2N- +
sp3
D-ряд
(гидроксикислоты)
Слайд 9Получение аминокислот
1. Кислотный гидролиз белков
2. Гидроксинитрильный способ (циангидринный,
реакция
Зелинского-Стадникова)
R-CH=O
HCN
гидроксинитрил
NН3
- Н2О
2Н2О
- NН3
Слайд 113. Взаимодействие аммиака с галогенопроизвод-
ными карбоновых кислот (реакция
Гофмана)
Сl2
- HCl
2NН3
- NH4Cl
4. Восстановление нитрогруппы в ароматических
карбоновых кислотах
(см. реакцию Зинина)5. Синтез Габриэля – получение аминокислот с
с первичной аминогруппой (см. тему «Амины»)
6. В организме – переаминирование (трансамини-
рование – основной путь биосинтеза АК (см. лекцию «Альдегиды»)
Слайд 12Кислотно-основные свойства аминокислот
Образование внутренних солей (биполярных
или амфотерных
ионов)
:
R±
2. Амфотерность
HCl
NaOH
- Н2О
R+
R-
Слайд 133. Аминокислоты - комплексоны
Хелатный эффект
[Ni(NH3)6]2+
Кнест. ≈ 10-8
Кнест. ≈ 10-18
Хелатный эффект заклю-
чается в большей устойччи-
вости хелатных соединений
по сравнению
с обычнымикомплексами
Комплексоны – органические полидентатные лиганды,
в результате взаимодействия которых с комплексообра-
зователями образуются внутрикомплексные (хелатные)
соединения
![3. Аминокислоты - комплексоныХелатный эффект[Ni(NH3)6]2+Кнест. ≈ 10-8Кнест. ≈ 10-18 Хелатный эффект заклю-чается в большей устойччи-вости](/img/thumbs/36098fa6d614d9e5c25a5d2554f02f0b-800x.jpg "Аминокислоты, полипептиды, белки 3. Аминокислоты - комплексоныХелатный эффект[Ni(NH3)6]2+Кнест. ≈ 10-8Кнест. ≈ 10-18 Хелатный")
Слайд 14Причины устойчивости хелатных соединений:
увеличение энтропии системы;
2) образование пяти- и щестичленных
циклов
Хелатный эффект иначе иногда называют
энтропийным эффектом
Полиаминополикарбоновые кислоты
остаток аминокислоты - глицина
трилон Б
Слайд 15пентацин
Хелатотерапия
антидотная терапия при отравлении солями
тяжелых металлов (Pb2+,
Hg2+, Cd2+, Cu2+ и др.)
2) радиозащитное действие (выведение Sr90 и
др.)3) лечение при недостатке Fe, Ca и т.д.
Слайд 16Изоэлектрическая точка белка
Это то значение рН = рI, при котором
число разно-
именных зарядов в белке одинаково и Σq = 0
-NH3+
-NH3+
-COO-
-COO-
R±
(Σq = 0)
глобула
Н+
ОН-
-NH3+
-NH3+
-COOН
-COOН
R+
(рН < рI)
нить
-NH2
-NH2
-COO-
-COO-
R-
(рН > рI)
нить
-H2O
Слайд 17 ИЭТ аминокислоты - это то значение рН, при
котором
концентрация катионов (R+) равна кон-
центрации анионов (R-), а в основном
аминокис-лота находится в виде биполярного иона (R±)
рН ИЭТ аминокислот
(на примере глицина)
Ка1
R+
+ Н+
R±
Ка2
R-
R±
+ Н+
![[Н+] =Ка1 . Ка2 ;рН = рI =pКа1 + pКа22Для глицина: рI =2,6 + 9,82= 6,2](/img/thumbs/5c809e030c3922679f3b6c4b1f6ac3ef-800x.jpg "Аминокислоты, полипептиды, белки [Н+] =Ка1 . Ка2 ;рН = рI =pКа1 + pКа22Для глицина: рI =2,6 + 9,82= 6,2")
Слайд 19Аминокислоты
кислые
нейтральные
основные
моноамино-
дикарбоновые
моноамино-
монокарбоновые
диамино-
монокарбоновые
1 NH2-группа,
2 COOН-группы
1
NH2-группа,
1 COOН-группа
2 NH2-группы,
1 COOН-группа
рI (2-3)
рI (5-6)
рI (8-9)
рI = 3,22
рI =
6,20рI = 9,74
Слайд 20Методы определения ИЭТ белков
I. Прямой метод - метод электрофореза (это
наблю-
дение за поведением чaстиц в электрическом поле при
электрофорезе)
+
+
+
-
-
-
Буфер I
Буфер II
Буфер
IIIрН < рI
Z+
рН > рI
Z-
рН = рI
Z = 0
(нет движения)
Слайд 22Электрофоретическое разделение белков
буфер
(рН=8,6)
буфер
(рН=8,6)
+
-
Хроматографическая
бумага
Смесь
белков (*)
рI
α-глобулин 4,8
γ-глобулин 6,4
β-глобулин 5,2
*
При рН=8,6
(pH
> pI) Z-, т.е.движение к (+)
полюсу
Слайд 23
+
-
*
смесь белков
α
Чем больше
(pH - pI), тем
больше ско-
рость дви-
жения
Применение
электрофореза
в медицине:
диагностика
2)
контроль за ходом лечения
β
γ
Слайд 25II. Косвенные методы
Ряд свойств белков экстремален (max
или min)
в изоэлектрической точке
1. Гидратация - min
2. Растворимость -
min3. Коагуляция (под действием спирта) – mах
(метод максимальной мутности)
4. Вязкость - min
5. Осмотическое давление - min
6. Набухание - min
7. Застудневание - процесс превращения вещест-
ва из текучего состояния в структурированное
- min
Слайд 26 Термические превращения аминокислот
1) α-аминокислоты
α
α
+
t0
- 2H2O
2,5-диалкил-3,6-дикето-
пиперазин
Слайд 272) β-аминокислоты
α
β
t0
- NH3
непредельная кислота
3) γ-аминокислоты
γ
t0
- H2O
γ-лактам
Аналогично: из δ- и ε-аминокислот
- δ- и ε- лактамы
Слайд 28Другие общие химические свойства
аминокислот
по NH2-группе
по СООН-группе
- СО2
R-CH2-NH2
HO-N=O
- N2
C2H5OH
- H2O
CH3I
3
моль
бетаин
Слайд 29по NH2-группе
по СООН-группе
PCl5
CH3COCl
- HCl
- HCl
NH3
- H2O
R-C=O
R
- H2O
(*)
(*) Кроме метаналя, который
дает N-метилольное произ-
водное:
Н2С=О +
Слайд 30Превращения аминокислот в организме
Аминокислота метио-
нин (Мет) –
поставщик
СН3-группы в реакциях
алкилирования (например,
коламин → холин)2) В основе ряда ох-red превращений лежит
реакция (цистеин D цистин):
2
цистеин (Цис)
[O]
цистин (Цис-S-S-Цис)
[H]
Слайд 313) Дезаминирование (генетическая связь
α-аланина, молочной кислоты
и ПВК)
Н2O
[O]
[H]
NН3
4) Декарбоксилирование
H2N-(CH2)5-NH2
- СО2
фермент
лизин (Лиз)
кадаверин
(при гниении)
гистидин (Гис)
- СО2
фермент
гистамин
5) Реакции восстановительного
аминирования иреакции трансаминирования – см. лекцию
«Карбонильные соединения»
![3) Дезаминирование (генетическая связь α-аланина, молочной кислоты и ПВК)Н2O[O][H]NН34) ДекарбоксилированиеH2N-(CH2)5-NH2- СО2ферментлизин (Лиз)кадаверин(при гниении)гистидин (Гис)- СО2ферментгистамин5)](/img/thumbs/dda1c916ae0bbee572bac70a44e77151-800x.jpg "Аминокислоты, полипептиды, белки 3) Дезаминирование (генетическая связь α-аланина, молочной кислоты и ПВК)Н2O[O][H]NН34) ДекарбоксилированиеH2N-(CH2)5-NH2-")
Слайд 32Полипептиды
Это продукты поликонденсации аминокислот
(с отщеплением воды) и
образованием амидной
(пептидной) связи
В общем виде - полипептид:
пептидные связи
Слайд 33Пример.
γ-Глутатион (трипептид) – активатор ферментов,
содержится во всех
клетках организма, участвует в ox-red
процессах, т.к. в его составе находится
цистеинγ-Глу- Цис-Гли
N-конец
С-конец
γ-глутамил-цистеинил-глицин
Название: перечисляют аминокислоты, начиная с N-конца,
с добавлением суффикса –ил, кроме С-концевой амино-
кислоты, для которой сохраняется ее полное название
Слайд 34Специфичность белков определяется:
аминокислотным составом – природой и
количеством
аминокислот
2) аминокислотной последовательностью –
первичной структурой белка
В настоящее время установлена структура > 600 белков,Например, гормоны - инсулин (51 аминокислота), оксито-
цин и вазопрессин (нонапептиды), фермент – рибонуклеа-
за (124 аминокислоты) и др.
Сложности искусственного синтеза пептидов:
а) много вариантов сочетания, б) маленький выход конеч-
ного продукта (т.к. много стадий)
Слайд 35Пространственное строение полипептидов
Вторичная структура белка
1. Пептидная связь
а) частичная двоесвязанность (из-за
р-π сопряжения
электронной пары азота с π-электронами С=О
связи)Наличие плоской cо-
пряженной структуры -
– причина затруднения
вращения вокруг
связи С-N
≈ 14 кДж/моль
≈ 100 кДж/моль
≈ 40-80 кДж/моль
Слайд 372. α-Спираль и β-складчатая структура
Упорядоченное свертывание «остова»
полипептидной
цепи в результате образования водородных связей
между С=О-группами и NH-группами
α-спираль(преобладает
в глобулярных
белках)
N-H
N-H
C=O
C=O
Л.Полинг,
Р.Кори
Параметры:
шаг = 5,4 ангстрема;
диаметр = 5,4 ангс-
трема;
1 виток состоит
из 3,7 аминокислот
Слайд 45Третичная структура белка
Трехмерное свертывание
полипептидной цепи, приводя-
щее к наложению одних участ-
ков α-спирали или
β-складчатойструктуры на другие участки цепи
Это происходит за счет различных
взаимодействий:
водородные связи;
2) дисульфидные мостики;
3) электростатические взаимодействия;
4) гидрофобные взаимодействия
Слайд 48Следует иметь в виду, что изгибы полипептидной
цепи обусловлены наличием аминокислот
со
вторичной аминогруппой – пролина и гидрокси-
пролина; в этих случаях пептидная
связь не со-держит водорода, поэтому невозможна стабили-
зация пространственной структуры за счет водо-
родной связи
Х=Н Про
Х=ОН Про-ОН
Про
нарушение
регулярности
Слайд 49Некоторые белки, например
гемоглобин, обладают чет-
вертичной структурой; при
этом одинаковые или сход-
ные
субъединицы соединя-
ются в единое целое с сим-
метричным пространствен-
ным расположением
Четвертичная структура
белка Четвертичная структура стабилизируется, как
правило, водородными связями и гидрофобны-
ми взаимодействиями
