Энзиология

Содержание

1. Энзиология
2. *Ферменты – биологические катализаторы белковой природыВ природе
3. * История энзимологии В древности использовали ферментативные
4. *История энзимологии (прод)1871 г. М.М. Манассеина, а
5. *Простые и сложные ферментыПростые ферменты состоят только
6. *Структурно-функциональная организация ферментов. СхемаАктивные центрыЯкорные площадкиСубстратныйсубстратпродуктЦентры регуляции + и -
7. *Сходство Е и неферметативных катализаторовКатализируют энергетически возможные
8. *Отличия Е и неферметативных катализаторовКаталитическая эффективность -
9. *Доказательства белковой природы ЕИдентичные свойства ВМСЧувствительность к
10. *Свойства ферментов Белковая природа определяет многие свойства
11. *Оптимум рН разных ферментов
12. *Механизмы рН зависимостиионизация и изменение зарядаповерхностных групп
13. *Термолабильность
14. *Специфичность ЕВиды специфичности:Субстратная специфичностьАбсолютная - аргиназаОтносительная (групповая)
15. *Специфичность химотрипсина
16. *Этапы взаимодействия Е и SСближение и ориентация
17. *Механизм взаимодействия Е и SТеория Э Фишера
18. *Динамика белковой молекулы
19. *Теория промежуточных соединенийВ 1913 г Л. Михаэлис
20. *Кинетика ферментативной реакции
21. *Зависимость активности Е от [S]
22. *Активность фермента зависит от [S]
23. *График зависимости скорости реакции от[S] Метод «двойных обратных величин» (график Лайнуивера-Берка)
24. *Энергетика реакций
25. *Зависимость скорости реакции от [E]
26. *Гормональная регуляция активности Е
27. *Структура АЦ комплекса
28. *Каскадный принцип работы АЦ комплекса
29. *Регуляция активности Е путем химической модификацииОграниченный протеолиз (Пепсиноген→пепсин)ФосфорилированиеМетилированиеАцетилированиеАденилированиеи др.
30. *Виды ингибированияОбратимое - Обратимые изменения активности фермента
31. *Свойства аллостерических ферментовСубъединичная структураИмеется ось симметрииИзменения конформации
32. *Влияние эффекторов на кинетику аллостерических ферментов: активатор (А) и ингибитор (I)
33. *Благодарю за внимание
34. Скачать презентанцию

*Ферменты – биологические катализаторы белковой природыВ природе существует 3 вида биологических катализаторов :Ферменты (энзимы) – белковой природыРибозимы – РНК с каталитической активностьюАбзимы – антитела с каталитической активностью

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1*
Энзимология Строение и свойства ферментов (ферменты - 1)

Лектор д.м.н., проф. Грицук

А. И.
зав. кафедрой биохимии Гомельского государственного медицинского университета
ЛФ

*Энзимология Строение и свойства ферментов (ферменты - 1)Лектор д.м.н., проф. Грицук А. И. зав. кафедрой биохимии

Слайд 2*
Ферменты – биологические катализаторы белковой природы
В природе существует 3 вида

биологических катализаторов :

Ферменты (энзимы) – белковой природы
Рибозимы – РНК с

каталитической активностью
Абзимы – антитела с каталитической активностью

*Ферменты – биологические катализаторы белковой природыВ природе существует 3 вида биологических катализаторов :Ферменты (энзимы) – белковой природыРибозимы

Слайд 3*
История энзимологии
В древности использовали ферментативные технологии (хлебопечение, виноделие, обработка шкур

и др)

XVIII в Р.Реомюр, Л. Спалланцани описание пищеварения у птиц
1814

г. К.Кирхгоф показал каталитический хар-р гидролиза крахмала при прорастании зерна
Середина XIX в спор Ю. Либиха и Л. Пастера «организованные» и «неорганизованные» ферменты
1878 г. Ф. Кюне ввел термин «энзим»

* История энзимологии В древности использовали ферментативные технологии (хлебопечение, виноделие, обработка шкур и др)XVIII в Р.Реомюр, Л.

Слайд 4*
История энзимологии (прод)
1871 г. М.М. Манассеина, а затем Э. Бюхнер

показали, что экстракт клеток способен к катализу
1894 г. Э. Фишер

создал модель «ключ-замок»
1913 г. Л. Михаэлис и М. Ментен создали теорию ферм катализа
1929 г. Дж Самнер доказал белковую природу ферментов
1963 г. определена первичная структура РНК-азы
1968 г. М. Меррифилд синтез искусственной РНК-азы

*История энзимологии (прод)1871 г. М.М. Манассеина, а затем Э. Бюхнер показали, что экстракт клеток способен к катализу1894

Слайд 5*
Простые и сложные ферменты
Простые ферменты состоят только из молекулы белка

(большинство ферментов ЖКТ)
Сложные ферменты простой фермент (апофермент) + небелкое соединение

(кофермент, кофактор)

- коферменты алифатические (GSH)
- коферменты ароматические (КоQ)
- коферменты- нуклеотиды (NAD, FAD, FMN)
- коферменты ионы Ме (K, Na, Ca, Mg, Mn, Fe …) ~ 25%
- коферменты-производные водорастворимых витаминов B1- ТПФ, В6 –Фосфопиридоксаль и др)

*Простые и сложные ферментыПростые ферменты состоят только из молекулы белка (большинство ферментов ЖКТ)Сложные ферменты простой фермент (апофермент)

Слайд 6*
Структурно-функциональная организация ферментов. Схема

Активные центры
Якорные площадки
Субстратный
субстрат
продукт
Центры регуляции + и -

*Структурно-функциональная организация ферментов. СхемаАктивные центрыЯкорные площадкиСубстратныйсубстратпродуктЦентры регуляции + и -

Слайд 7*
Сходство Е и неферметативных катализаторов
Катализируют энергетически возможные реакции
Энергия химической системы

остается постоянной
В ходе катализа направление реакции не меняется
Не расходуются в

процессе реакции

*Сходство Е и неферметативных катализаторовКатализируют энергетически возможные реакцииЭнергия химической системы остается постояннойВ ходе катализа направление реакции не

Слайд 8*
Отличия Е и неферметативных катализаторов
Каталитическая эффективность - Е реакций выше

–в 108 – 1014 раз, чем скорость некатализируемых реакций
Высокая специфичность
Реакции

протекают в «мягких» условиях при t = 37° C, рН~7.0, постоянном атм давлении
Скорость реакции может регулироваться

*Отличия Е и неферметативных катализаторовКаталитическая эффективность - Е реакций выше –в 108 – 1014 раз, чем скорость

Слайд 9*
Доказательства белковой природы Е
Идентичные свойства ВМС
Чувствительность к рН, t, факторам

денатурации и др.
При парентеральном введении образуют АТ
Гидролиз Е дает свободные

протеиногенные АК
Искусственный синтез Е

*Доказательства белковой природы ЕИдентичные свойства ВМСЧувствительность к рН, t, факторам денатурации и др.При парентеральном введении образуют АТГидролиз

Слайд 10*
Свойства ферментов
Белковая природа определяет многие свойства ферментов
Высокая чувствительность к

pH, у каждого фермента существует свой pH-оптимум
Термолабильность - высокая

чувствительность к действию температуры
Специфичность
Многоуровневая разнообразная регуляция

*Свойства ферментов Белковая природа определяет многие свойства ферментовВысокая чувствительность к pH, у каждого фермента существует свой pH-оптимум

Слайд 11*
Оптимум рН разных ферментов

Слайд 12*
Механизмы рН зависимости
ионизация и изменение заряда
поверхностных групп молекулы Е, в

т.ч. и его активного центра,
субстратов, т.к. большинство S являются

кислотами

*Механизмы рН зависимостиионизация и изменение зарядаповерхностных групп молекулы Е, в т.ч. и его активного центра, субстратов, т.к.

Слайд 13*
Термолабильность

Слайд 14*
Специфичность Е
Виды специфичности:
Субстратная специфичность
Абсолютная - аргиназа
Относительная (групповая) - ферм ЖКТ
Стереоспецифичность

D- и L-изомеры
2. Каталитическая 4 пути катализа Г6Ф (фосфоглюкомутаза, Г6Ф-аза,

фосфоглюкоизомераза, Г6Ф ДГ)

*Специфичность ЕВиды специфичности:Субстратная специфичностьАбсолютная - аргиназаОтносительная (групповая) - ферм ЖКТСтереоспецифичность D- и L-изомеры2. Каталитическая 4 пути катализа

Слайд 15*
Специфичность химотрипсина

Слайд 16*
Этапы взаимодействия Е и S
Сближение и ориентация S по отношению

к каталитической группе Е
Напряжение и деформация чувствительной к действию Е

связи, из-за индуцированного соответствия S и Е (образование ЕS компл)
Общий кислотно-основной катализ
Ковалентный катализ

*Этапы взаимодействия Е и SСближение и ориентация S по отношению к каталитической группе ЕНапряжение и деформация чувствительной

Слайд 17*
Механизм взаимодействия Е и S
Теория Э Фишера (1894) жесткого стерического

соответствия (ключ-замок)
Теория Д.Кошланда (1957) индуцированного взаимодействия Е и S (рука-перчатка)
Современные

представления – синтез обеих теорий

*Механизм взаимодействия Е и SТеория Э Фишера (1894) жесткого стерического соответствия (ключ-замок)Теория Д.Кошланда (1957) индуцированного взаимодействия Е

Слайд 18*
Динамика белковой молекулы

Слайд 19*
Теория промежуточных соединений
В 1913 г Л. Михаэлис и М. Ментен

создали общую теорию действия Е

E+S ↔ ES

ES ↔ ES*
ES* ↔ ES**
ES** ↔ EP
EP ↔ E+ P

Реакции протекают внутри ES комплекса

Слайд 20*
Кинетика ферментативной реакции

Слайд 21*
Зависимость активности Е от [S]

Слайд 22*
Активность фермента зависит от [S]

Слайд 23*
График зависимости скорости реакции от[S] Метод «двойных обратных величин» (график

Лайнуивера-Берка)

Слайд 24*
Энергетика реакций

Слайд 25*
Зависимость скорости реакции от [E]

Слайд 26*
Гормональная регуляция активности Е

Слайд 27*
Структура АЦ комплекса

Слайд 28*
Каскадный принцип работы АЦ комплекса

Слайд 29*
Регуляция активности Е путем химической модификации
Ограниченный протеолиз (Пепсиноген→пепсин)
Фосфорилирование
Метилирование
Ацетилирование
Аденилирование
и др.

*Регуляция активности Е путем химической модификацииОграниченный протеолиз (Пепсиноген→пепсин)ФосфорилированиеМетилированиеАцетилированиеАденилированиеи др.

Слайд 30*
Виды ингибирования
Обратимое - Обратимые изменения активности фермента путем ковалентной модификации

1. конкурентное (структурное сходство I с S) IE

- путем связывания активного центра
- путем изменения конформации фермента
Принципы конкурентного торможения находят применение в медицине в химиотерапии и при лечении отравлений
2. неконкурентное ISE Неконкурентные ингибиторы не могут связаться со свободным ферментом , а только с ES комплексом
3. бесконкурентное
Необратимое обычно необратимое повреждение Е

*Виды ингибированияОбратимое - Обратимые изменения активности фермента путем ковалентной модификации 1. конкурентное (структурное сходство I с

Слайд 31*
Свойства аллостерических ферментов
Субъединичная структура
Имеется ось симметрии
Изменения конформации в пределах R

и T
Сигмоидная (в отличие от гиперболической для не аллостерических) форма

кривой зависимости скорости реакции от концентрация субстрата
Наличие эффекторов (активаторов и ингибиторов)
Двухфазный ответ на конкурентные ингибиторы (увеличение акт при малых [I] и торможение при больших)
Катализируют «ключевые» реакции метаболизма
Потеря аллостерических свойств при денатурации

*Свойства аллостерических ферментовСубъединичная структураИмеется ось симметрииИзменения конформации в пределах R и TСигмоидная (в отличие от гиперболической для

Слайд 32*
Влияние эффекторов на кинетику аллостерических ферментов: активатор (А) и ингибитор

*Влияние эффекторов на кинетику аллостерических ферментов: активатор (А) и ингибитор (I)

Слайд 33*
Благодарю за внимание

Скачать презентацию

Разделы презентаций

Энзиология

Содержание

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1*Энзимология Строение и свойства ферментов (ферменты - 1)Лектор д.м.н., проф. Грицук

А. И. зав. кафедрой биохимии Гомельского государственного медицинского университетаЛФ

Слайд 2*Ферменты – биологические катализаторы белковой природыВ природе существует 3 вида

биологических катализаторов :Ферменты (энзимы) – белковой природыРибозимы – РНК с

Слайд 3* История энзимологии В древности использовали ферментативные технологии (хлебопечение, виноделие, обработка шкур

и др)XVIII в Р.Реомюр, Л. Спалланцани описание пищеварения у птиц1814

Слайд 4*История энзимологии (прод)1871 г. М.М. Манассеина, а затем Э. Бюхнер

показали, что экстракт клеток способен к катализу1894 г. Э. Фишер

Слайд 5*Простые и сложные ферментыПростые ферменты состоят только из молекулы белка

(большинство ферментов ЖКТ)Сложные ферменты простой фермент (апофермент) + небелкое соединение

Слайд 6*Структурно-функциональная организация ферментов. СхемаАктивные центрыЯкорные площадкиСубстратныйсубстратпродуктЦентры регуляции + и -

Слайд 7*Сходство Е и неферметативных катализаторовКатализируют энергетически возможные реакцииЭнергия химической системы

остается постояннойВ ходе катализа направление реакции не меняетсяНе расходуются в

Слайд 8*Отличия Е и неферметативных катализаторовКаталитическая эффективность - Е реакций выше

–в 108 – 1014 раз, чем скорость некатализируемых реакцийВысокая специфичностьРеакции

Слайд 9*Доказательства белковой природы ЕИдентичные свойства ВМСЧувствительность к рН, t, факторам

денатурации и др.При парентеральном введении образуют АТГидролиз Е дает свободные

Слайд 10*Свойства ферментов Белковая природа определяет многие свойства ферментовВысокая чувствительность к

pH, у каждого фермента существует свой pH-оптимум Термолабильность - высокая

Слайд 11*Оптимум рН разных ферментов

Слайд 12*Механизмы рН зависимостиионизация и изменение зарядаповерхностных групп молекулы Е, в

т.ч. и его активного центра, субстратов, т.к. большинство S являются

Слайд 13*Термолабильность

Слайд 14*Специфичность ЕВиды специфичности:Субстратная специфичностьАбсолютная - аргиназаОтносительная (групповая) - ферм ЖКТСтереоспецифичность

D- и L-изомеры2. Каталитическая 4 пути катализа Г6Ф (фосфоглюкомутаза, Г6Ф-аза,

Слайд 15*Специфичность химотрипсина

Слайд 16*Этапы взаимодействия Е и SСближение и ориентация S по отношению

к каталитической группе ЕНапряжение и деформация чувствительной к действию Е

Слайд 17*Механизм взаимодействия Е и SТеория Э Фишера (1894) жесткого стерического

соответствия (ключ-замок)Теория Д.Кошланда (1957) индуцированного взаимодействия Е и S (рука-перчатка)Современные

Слайд 18*Динамика белковой молекулы

Слайд 19*Теория промежуточных соединенийВ 1913 г Л. Михаэлис и М. Ментен

создали общую теорию действия ЕE+S ↔ ES

Слайд 20*Кинетика ферментативной реакции

Слайд 21*Зависимость активности Е от [S]

Слайд 22*Активность фермента зависит от [S]

Слайд 23*График зависимости скорости реакции от[S] Метод «двойных обратных величин» (график