ХИМИКО-БИОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ПРЕВРАЩЕНИЯ ГЕМОГЛОБИНА IN VIVO и IN VITRO

белков. Состоит из 96% белкового вещества глобина и 4% вещества

с атомом 2-валентного железа - гем. В 1 клетке эритроцита его содержится порядка 280 млн молекул, что и формирует красный цвет крови.

белковой части — глобина, и производных железа — гема. В зависимости от

последовательности аминокислот в белковой части определяют разновидности цепей глобина: альфа, бета, гамма, и дельта. На основе комбинаций глобиновых цепей различают такие виды гемоглобина, как гемоглобин A; гемоглобин HbA2.

в спирте, эфире и хлороформе. При изменении аминокислотного состава глобина

может произойти и изменение его растворимости, как у HbS. Спектр поглощения гемоглобина (в оксиформе) состоит из трех главных полос: 414 нм (полоса Сорэ), 576—578 нм (a-полоса) и 542—544 нм ((3-полоса).
Изоэлектрическая точка различных типов гемоглобина колеблется от 6,8 до 7,18.

3 000 000 Д. Молекулярная масса различных протомеров колеблется от

16 000 до 17 000 Д.

углекислого газа. Помимо кислорода гемоглобин может связывать и переносить молекулы

углекислого газа, что также важно. Поддержание уровня рН. Выделяют следующие виды гемоглобина: 1. Оксигемоглобин; 2. Карбоксигемоглобин; 3. Гликированный гемоглобин; 4. Метгемоглобин.

работы по созданию кровезаменителей на основе очищенного от стромы человеческого

гемоглобина. Эригем был создан сотрудниками ЛИПКи представлял собой высушенный гемолизат, получаемый из эритроцитов крови человека, который перед употреблением растворяли в изотоническом растворе натрия хлорида. Он обладал свойствами высокомолекулярного коллоидного раствора, а также, содержа железо, оказался способным стимулировать гемопоэз.

(иРНК), которая продуцируется в ядре. Эритроцит не имеет никаких органоидов.

Формирование гемовых протеинов возможно лишь в клетках-предшественниках. Этот процесс у эмбрионов осуществляется в печени, селезенке, а у взрослых в костном мозге плоских костей, в которых кроветворные стволовые клетки непрерывно размножаются и генерируют предшественников всех типов клеток крови.

сосудистом русле, а завершается в клеточных элементах системы фагоцитирующих мононуклеаров.

После выхода гемоглобина из структуры эритроцитов внеэритроцитарный гемоглобин связывается с гаптоглобином плазмы, образуя комплекс «гемоглобин—гаптоглобин». Благодаря этому гемоглобин задерживается в сосудистом русле, не проходя через почечный фильтр.

биологической жидкости: гемиглобинцианидный; гемихромный; Сали; аммиачный. После использования соответствующей методики чаще всего

применяют полуавтоматический анализатор, который измеряет спектр длины волны молекулы Hb.

крови можно разделить на три вида: -Кулонометрический. -Газометрический. -По количеству железа в

одной молекуле гемоглобина. Нормой количественного содержания гемоглобина для разных возрастов является: для мужчин – от 130 до 160; для женщин – от 120 до 140; для новорожденных – от 136 до 196; для детей – от 115 до 160.

анализ исследует количественные и качественные свойства красных форменных элементов и

содержание в них белка гемоглобина. Квантитативное (количественное) определение гемоглобина в крови – важная составляющая работы лабораторных сотрудников, направленная на своевременное выявление анемии. Красные форменные клетки вырабатываются в красном костном мозге и разрушаются под действием ферментов селезенки. Они выполняют функции – транспорт кислорода к тканям и утилизацию оксидов углерода. Повышенный или пониженный гемоглобин указывает на патологии органов различной этиологии.

После обработки щелочью часть гемоглобина разрушилась, часть оказалась устойчивой. Кербер стал

первооткрывателем щелочно-устойчивого вида гемоглобина.
Ученый Макс Перутц изучил форму и построил пространственную модель миоглобина (гемоглобина, содержащегося в мышцах).
Метод определения количества гемоглобина разработал английский врач Уильям Ричард Говерс в 1878 году.

Н. А.
Оценка методов определения концентрации гемоглобина, применяемых в клинико-диагностических

лабораториях /Н. А. Авдеева // Лаб. дело. 1987 н10. С. 786-788.
Перутц М. Молекула гемоглобина, в сборнике: Молекулы и клетки / М. Перутц М., 1966. 449 С.