Коллоидной защитой называется повышение агрегативной устойчивости лиофобных

к ним ВМС.
Механизм - вокруг мицелл коллоидного раствора образуются адсорбционные

оболочки из гибких макромолекул ВМС.
.









Золотое число — это количество мг сухого полимера [например, желатины], защищающего 10 мл красного гидрозоля золота от коагуляции 1 мл 10% раствора поваренной соли.
Эту величину [0,01 мг] Зигмонди назвал «золотым числом» желатины.

среде коллоидного раствора;
— хорошая адсорбируемость молекул ВМС на коллоидных частицах;
—большая

концентрация ВМС, полностью покрывающего всю поверхность мицелл.
К лиофильным коллоидным растворам относятся растворы (ПАВ) и высокомолекулярных соединений (ВМС) в «хороших» растворителях.
ВМС — это вещества c Мr =103-109
По происхождению ВМС подразделяются на :
природные и синтетические.
Молекулы ВМС имеют:
☻ линейное строение [каучук, целлюлоза
☻ разветвлённое строение [крахмал, гликоген
☻ сетчатая, или трёхмерная структура [конденсационные смолы].
☻ белки и нуклеиновые кислоты от всех других типов ВМС отличаются своеобразной спиральной конфигурацией макромолекул

углерода вокруг связи С—С и макромолекула может принять любую форму.
Переходы

одной и той же макромолекулы из одной формы в другую получили название конформационных превращений
Наиболее гибкие -цепи —СН2—СН2—, наименее имеющие группы Cl–, ОН–, СООН
Характеристика гибкости цепей – сегмент — часть цепи, в которой в результате суммарного вращения атомов совершается полный оборот.
Сходство растворов ВМС и гидрофобных золей.
1. ВМС медленно диффундируют.
2. ВМС не проникают через полупроницаемые мембраны.
3. Размер частиц ВМС соответствует коллоидным [1–100 нм].
Отличие растворов ВМС от гидрофобных золей:
1. как растворы НМС, обладают термодинамической устойчивостью.
2. обладают обратимой растворимостью. Гидрофобные золи необратимы.
3. Растворы ВМС являются истинными растворами, не имеющими поверхности раздела; гидрофобные золи имеют поверхность раздела.
4. ВМС самопроизвольно растворяются в определённых жидкостях, не требуя стабилизаторов и затраты внешней энергии.
Для получения растворов ВМС применяют метод растворения или самопроизвольного диспергирования.

объёма полимера.
2. Растворы ВМС обладают большой вязкостью. 3. Растворы ВМС

легко желатинируются, образуя гели.
4. ВМС лиофильны, а биополимеры гидрофильны.
5. Растворы ВМС более устойчивы, чем растворы гидрофобных коллоидов, и поэтому могут быть получены более концентрированными.
6. Растворы ВМС сами не седиментируют.
7. В растворах ВМС может иметь место коацервация. Это слияние водных оболочек частиц без объединения самих частиц.
8. ВМС [белки] могут подвергаться денатурации.
9. ВМС [белки] подвергаются высаливанию.
10. ВМС дают размытый конус Тиндаля; гидрофобные золи дают чёткий конус Тиндаля.
Гидрофильность растворов биополимеров.
Гидрофильность искусственных полимеров обусловлена двойными связями, аминными и спиртовыми группировками.
Гидрофильность природных полимеров обусловлена главным образом пептидными, эфирными, двойными связями, карбоксильными, карбонильными, спиртовыми и аминными группами.
Различают диссоциированные [ионогенные] гидрофильные группы и недиссоциированные [полярные] группы.

группы: R2-C=0; R-COH
Диссоциация ионогенных групп обеспечивает ВМС электрический заряд,

а полярные группы притягивают диполи воды, образующие гидратную оболочку. Устойчивость растворов ВМС определяется двумя факторами:
- наличием заряда
- наличием гидратной оболочки
Аномальная и структурная вязкость растворов ВМС.
Вязкость — это внутреннее трение, обусловленное силами сцепления между молекулами жидкости.
Для растворов ВМС - высокая вязкость;
Согласно П закону Пуазейля, вязкость растворов прямо пропорциональна внешнему давлению, действующему на протекающую жидкость, но
ВМС не подчиняются этому закону; в растворах ВМС обнаруживается так называемая аномальная вязкость (а.в.)

с увеличением давления на протекающую жидкость.
Причина (а.в.) - силы сцепления

гидрофильных молекул ВМС с молекулами воды очень велики.
Располагаясь поперёк потока, крупные частицы ВМС оказывают сопротивление и  увеличивают вязкость. При увеличении внешнего давления на жидкость эти частицы ориентируются вдоль потока и вязкость раствора уменьшается.
Аномальную вязкость называют ещё и структурной вязкостью,

массы вязкость растворов полимеров возрастает; у полимеров с выпрямленными цепями

вязкость выше, чем у полимеров со свёрнутыми, клубкообразными молекулами].
2. Вязкость зависит от природы растворителя, так как определяется силами сцепления между молекулами ВМС и молекулами растворителя.
3. Вязкость зависит от концентрации [с повышением концентрации вязкость сильно возрастает, так как между молекулами полимера легче образуются структурные сетки].
4. Вязкость растворов ВМС всегда падает с ростом температуры. Это объясняется интенсивностью молекулярного движения, разрушающего структуры. :

5. На вязкость раствора ВМС влияет время приготовления раствора [при старении вязкость возрастает!].
6. На вязкость влияет рН раствора. В ИЭТ растворы биополимеров имеют более компактную форму макромолекул и наименьшую вязкость.
7. На вязкость влияет добавление минеральных веществ:
а/ примеси солей кальция повышают вязкость многих полимеров [например, желатина];
б/ анионы располагаются в прямой лиотропный ряд по своему действию[SO4 2– повышает вязкость, CNS– снижает].

или ηуд = ηотн – 1, где η —

вязкость раствора; η0 — вязкость растворителя.
Приведённая вязкость:


С→0, можно получить величину, называемую предельной приведённой вязкостью или характеристической вязкостью:


где [η] — характеристическая вязкость.
Штаудингер
ηуд = К • М • С, где
К — константа, характерная для данного гомологического ряда полимеров, не зависящая от природы растворителя.
Определяют М лишь только для коротких цепей или более жёстких.

между собой сложноэфирными связями.
2. Уотсон и Крик- молекула ДНК

состоит из двух правозакрученных антипараллельных полинуклеотидных спиралей, имеющих общую ось, так что образуется двойная спираль [вторичная структура ДНК]. Цепи связаны по правилу комплементарности: аденин с тимином 2 водородными связями, гуанин с цитозином — 3 водородными связями.
снаружи молекулы находятся остатки фосфорной кислоты, заряженные отрицательно [Р—О–], внутри – азотистые основания..
основа принципа комплементарности--связь приводящая к образованию двойной спирали одинакового диаметра, наиболее выгодна для системы с энергетической точки зрения.
3. В хромосомах молекулы ДНК далее способны образовывать компактную структуру [третичная структура ДНК]
4. В комплексе с белками (гистонами )[четвертичная структура ДНК].
фракция Г3 гистонов легко помещается в малом желобке двойной спирали ДНК.
Г1 гистонов тяжело совмещается с ДНК и нейтрализует фосфорные группы в отдельных точках. Роль этой фракции — образование надмолекулярной структуры: соединение ДНК-частиц.
Система хромосом — это надмолекулярная система; очевидно, в хромосоме молекулы ДНК находятся в виде субъединиц.

первичная структуры белка. В первичной структуре белка атомы связаны прочными

ковалентными связями.
2. Под вторичной структурой белка понимают конфигурацию полипептидной цепи в пространстве- В 1951 г. Полинг и Кори ( спиральная конфигурация).
Дисульфидные мостики, но основную роль играют водородные связи.
белки [β-кератин волос, фиброин шёлка] образуют не α-спираль, а β‑структуру. Они имеют несколько полипептидных цепей, расположенных параллельно.
3. Трёхмерная конфигурация полипептидной спирали или β-структуры в пространстве определяет её третичную структуру : закручивается в клубок α‑спираль, и β-структура. Так образуется глобулярная структура [у глобулярных белков].
У фибриллярных [нитевидных] белков третичная структура характеризуется:
а/ объединением α-спиралей в многожильный пучок —вторичную спираль;
б/ объединением лент β-структур в многослойную ленту.
Третичную структуру поддерживают:
1. Ионные связи.
2. Водородные связи.
3. Дисульфидные связи.
4. Ван дер Ваальсово взаимодействие.
5. Взаимодействие полярных групп с водой.
4. По Берналу четвертичная структура представляет собой комплекс субъединиц, способных к диссоциации. и поддерживается теми же связями и силами, что и третичная структура.

— 16 900
Гемоглобин

— 68 000
Растительный вирус — 10 600 000
Неточно М определяют: π осм.= CRT= m/M RT
криоскопический метод ∆t зам. = m/M∙Kкр; (Kкр=1.85 для Н2О)
Наиболее точными - рентгеноструктурный анализ и метод ультрацентрифугирования.
, где R — газовая постоянная;Т — абсолютная температура; S — константа, выражающая скорость седиментации; D — коэффициент диффузии;
ρ — плотность среды; V — увеличение объёма при добавлении 1 г белка, или удельный объём
Методы определения иэоэлектрической точки белков.
Изоэлектрическая точка белков может быть определена следующими методами:
1. По величине набухания- Наименьшее набухание будет в изоэлектрической точке.
2. По скорости желатинирования. Быстрее всего желатинирование происходит в изоэлектрической точке.
3. По степени коагуляции -Наиболее выраженное помутнение раствора будет в изоэлектрической точке.
4. По электрофоретической подвижности -В растворе, где  рН  соответствует изоэлектрической точке белка, белок будет электронейтральным и перемещаться в электрическом поле не будет.
5. Потенциометрическое титрование в сочетании с определением максимальной степени коагуляции.

электропроводность;
7/ дзета-потенциал.
Максимальны:
1/ степень коагуляции;
2/ желатинирование.