Лабораторно-практическое занятие №12

Курс: 1
Тема: -Аминокислоты. Пептиды. Белки


Занятие проводит ассоциированный профессор,
кандидат химических

наук
Болысбекова Салтанат Манарбековна

должен знать:
Студент должен уметь:

Владеть навыками:
Основные вопросы темы :
Методы обучения и преподавания:
Контроль:
Чек-лист ответов:
Практические навыки
Чек – лист практических навыков:
Терминологический словарь:

пептидов, белков и их биологического значения

Биологическое значение (незаменимые -аминокислоты)
3.Стреоизомерия -аминокислот
4.Синтез аминокислот в живых организмах:
а) реакция

переаминирования
в) восстановительное аминирование -кетокислот
5. Химические свойства аминокислот:
а) кислотно-основные свойства
б) свойства аминокислот, обусловленные наличием аминогруппы (дезаминирование)
в) свойства аминокислот, обусловленные наличием карбоксильной группы (образование эфиров, галогенангидридов, декарбоксилирование). Биогенные амины.
г) специфические свойства
6. Понятие о пептидах и белках, их общая характеристика. Биологическая роль пептидов и белков.
7. Уровни организации пептидов и белков (первичная, вторичная, третичная структура белка)
8. Виды осаждения белков
9. Понятие о сложных белках
 

теме занятия, выполнение лабораторной работы и оформление отчета. Итоговый контроль

знаний 

уравнение реакции взаимодействия -аланина с хлороводородной кислотой.
3. Какие дипептиды можно

получить из метионина и гистидина? Напишите их формулы и назовите.
4.Укажите в какой области значений рН находится изоэлектрическая точка трипептида Лей-Глу-Вал.

Ход исследования: К 5 каплям исследуемого раствора (раствор белка)

добавляют 5 капель 30% раствора гидроксида натрия NаОН и 1 каплю 5% раствора ацетата свинца Рb(СН3СОО)2. При нагревании жидкость в пробирке постепенно темнеет и выпадает черный осадок сульфида свинца PbS.
ХИМИЗМ:
а) Рb(СН3СОО)2 + 2 NаОН  Nа2РвО2 + 2 СН3СООН
плюмбит натрия
в)



цистеин серин
г) Nа2РвО2 + Nа2S + 2Н2О  РвS  + 4 NаОН
сульфид свинца
Сделайте вывод о проделанной работе.

раствора белка прибавить 3 капли концентрированной азотной кислоты и осторожно

нагреть. Осадок белка, образующийся после добавления кислоты, медленно растворяется и жидкость в пробирке окрашивается в желтый цвет. После охлаждения раствора в пробирку осторожно добавляют 5 капель концентрированного раствора аммиака или 30% раствора едкого натра NаОН. Желтая окраска переходит в оранжевую.
ХИМИЗМ: Входящие в состав тирозина и триптофана бензольные кольца при нагревании с азотистой кислотой подвергаются нитрованию, образуя нитросоединения желтого цвета. При добавлении щелочи нитропроизводные циклических аминокислот превращаются в оранжевые соли хиноидной структуры. Так, например, тирозин при нитровании переходит в нитротирозин, из которого при действии аммиака образуется аммонийная соль, имеющая хиноидную группировку. В отличие от тирозина и триптофана бензольное кольцо фенилаланина подвергается нитрованию с большим трудом.
 

она указывает на наличие в молекуле белка пептидных связей. Биуретовую

реакцию также дают некоторые небелковые вещества, имеющие в своей молекуле не менее двух пептидных связей.
Ход исследования: В пробирку к 5 каплям 1% раствора белка добавляют 3 капли 10% раствора едкого натра и 1 каплю 1% раствора сернокислой меди. После взбалтывания содержимое окрашивается в фиолетовый цвет.
ХИМИЗМ: В щелочной среде находящиеся в белке пептидные связи реагируют с сернокислой медью и образуют окрашенные медные солеобразные комплексы. Окраска этих комплексов, а, следовательно, и жидкости, зависит от количества пептидных связей. Комплексы дают фиолетово-розовую окраску. Сделайте вывод о проделанной работе.

10 капель 1% раствора белка. Одну из пробирок помещают в

водяную баню при температуре 70 0С. Нагретый раствор белка сильно опалесциирует (но не выпадает в осадок). Усиление опалесценции произошло из-за того, что под влиянием нагревания водородные связи в белковых молекулах разрушились. Изменилась третичная и вторичная структура белка.