Разделы презентаций


Лекция № 12 Энергетика мышечного сокращения. Ферменты в толстых нитях презентация, доклад

Содержание

1. Что такое электромеханическое сопряжение (ЭМС)? 2. Какая концентрация ионов кальция в покоящихся мышечных клетках? Вопросы для мини-проверки3. Почему необходимо поддерживать низкий уровень кальция в покое?4. Перечислите механизмы, поддерживающие низкий уровень

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1Лекция № 12
Энергетика мышечного сокращения. Ферменты в толстых нитях

поперечно-полосатых мышц позвоночных
Курс лекций по дисциплине
«Структурные и функциональные особенности


поперечно-полосатых и гладких мышц»

Институт теоретической и экспериментальной
биофизики РАН
(ИТЭБ РАН)

Лекция № 12 Энергетика мышечного сокращения. Ферменты в толстых нитях поперечно-полосатых мышц позвоночных Курс лекций по дисциплине«Структурные

Слайд 21. Что такое электромеханическое сопряжение (ЭМС)?
2. Какая концентрация ионов

кальция в покоящихся мышечных клетках?
Вопросы для мини-проверки
3. Почему необходимо

поддерживать низкий уровень кальция в покое?

4. Перечислите механизмы, поддерживающие низкий уровень кальция в покое ?

5. 0,2 микромоля: сколько это наномолей?

6. Для какой мышцы запуск сокращения инициируется входом ионов натрия и кальция?
- сердечной;
-скелетной;
- гладкой.

1. Что такое электромеханическое сопряжение (ЭМС)? 2. Какая концентрация ионов кальция в покоящихся мышечных клетках? Вопросы для

Слайд 37. Какова длительность ПД в скелетных мышцах,
сердечной и гладких мышцах?


8. Что такое EF-hand белки?
9. Назовите 2 типа регуляции

мышечного сокращения.

10. В скелетных мышцах позвоночных какой тип регуляции – основной, а какой – вспомогательный?

7. Какова длительность ПД в скелетных мышцах,сердечной и гладких мышцах? 8. Что такое EF-hand белки? 9. Назовите

Слайд 4Энергетика сокращения
Источником энергии для сокращения и расслабления служит АТФ.

На

головках миозина есть каталитические центры, расщепляющие АТФ до АДФ и

неорганического фосфата. Т.е., миозин является одновременно структурным белком, сократительным белком и ферментом АТФ-азой.
Активность миозина как АТФ-азы значительно возрастает при его взаимодействии с актином. При каждом цикле взаимодействия актина с головкой миозином расщепляется 1 молекула АТФ. Следовательно, чем больше мостиков переходят в активное состояние, тем больше расщепляется АТФ, тем сильнее сокращение. Для стимуляции АТФ-азной активности миозина требуются ионы кальция, выделяющиеся из саркоплазматического ретикулума (СР), которые способствуют освобождению активных центров актина от тропомиозина.
Энергетика сокращенияИсточником энергии для сокращения и расслабления служит АТФ. На головках миозина есть каталитические центры, расщепляющие АТФ

Слайд 5Запасы АТФ в мышечном волокне ограничены, они обеспечивают выполнение физической

нагрузки не более 1-2 с.

При продолжительной мышечной работе АТФ

должна восстанавливаться с той же скоростью, с какой расходуется. Энергия, необходимая для ресинтеза АТФ, высвобождается в процессе расщепления энергосубстратов (белков, липидов, углеводов).

Ресинтез (восстановление) АТФ может происходить анаэробно (без участия кислорода в саркоплазме) и аэробно (при участии кислорода в митохондриях):

в клетке имеются фосфагенная, гликолитическая и окислительная энергетическая системы.
Запасы АТФ в мышечном волокне ограничены, они обеспечивают выполнение физической нагрузки не более 1-2 с. При продолжительной

Слайд 61. Фосфагенная энергосистема – первый энергетический резерв мышечного волокна.

К

фосфагенам относятся АТФ и КрФ (креатинфосфат).

Креатинфосфат – быстрый источник

восстановления АТФ: КрФ анаэробно распадается на креатин (Кр) и остаток фосфорной кислоты (Ф), высвобождаемая энергия немедленно используется на ресинтез АТФ.

На мембране митохондрий происходит следующая реакция: АТФ + креатин =АДФ + креатинфосфат. Эту реакцию контролирует известный всем фермент – креатинфосфокиназа (КФК).

1. Фосфагенная энергосистема – первый энергетический резерв мышечного волокна. К фосфагенам относятся АТФ и КрФ (креатинфосфат). Креатинфосфат

Слайд 7Фосфагенная система обеспечивает мышечные усилия «взрывного» характера (спринтерский бег, прыжки,

метание, подъем штанги и т.д.).
Емкость невелика – работа может

продолжаться не более 5-6 с при максимальных мышечных усилиях. Для более продолжительной мышечной работы используется вторая энергетическая система – гликолиз.
Фосфагенная система обеспечивает мышечные усилия «взрывного» характера (спринтерский бег, прыжки, метание, подъем штанги и т.д.). Емкость невелика

Слайд 82. гликолитическая энергосистема.
В основе ее лежит расщепление анаэробно глюкозы или

гликогена до молочной кислоты (выход – 2-3 молекулы АТФ).

Ферменты гликолиза

рассредоточены в саркоплазме мышечных волокон, уровень молочной кислоты по принципу обратной связи регулирует гликолиз.

С6Н12О6=2С3Н6О3+Q.
Энергосистема включается в самом начале мышечной работы и достигает максимальной мощности через 30-40 с. Гликолиз играет решающую роль в энергообеспечении работы большой мощности (в беге на дистанцию 200-800 м, при статических напряжениях, при ускорениях, в самом начале любой работы при недостатке кислорода).
2. гликолитическая энергосистема.В основе ее лежит расщепление анаэробно глюкозы или гликогена до молочной кислоты (выход – 2-3

Слайд 9Высокий уровень молочной кислоты и несостоятельность щелочного резерва крови является

ведущим звеном в периферических механизмах утомления: затрудняется выход кальция из

саркоплазматической сети мышечных волокон, снижается АТФ-азная активность миозина, не происходит присоединения мостиков миозина к актину, в общем, снижаются сократительные способности мышц.

В анаэробном процессе пировиноградная кислота восстанавливается до молочной кислоты (лактата), поэтому в микробиологии анаэробный гликолиз называют молочнокислым брожением.
Лактат далее ни во что не превращается, единственная возможность утилизовать лактат – это окислить его обратно в пируват.

Высокий уровень молочной кислоты и несостоятельность щелочного резерва крови является ведущим звеном в периферических механизмах утомления: затрудняется

Слайд 10Реакции, происходящие с участием кислорода, получили название аэробных.

Окисление –

аэробный путь ресинтеза АТФ протекает в митохондриях!

Образование энергии и восстановление

запасов АТФ в этом случае происходит за счет окисления углеводов и жиров. При этом образуются углекислый газ и вода.

Часть энергии расходуется на восстановление молочной кислоты в глюкозу и гликоген.

При этом обеспечивается ресинтез АТФ.

3. Окислительная энергетическая система

Реакции, происходящие с участием кислорода, получили название аэробных. Окисление – аэробный путь ресинтеза АТФ протекает в митохондриях!Образование

Слайд 11При окислении 1 молекулы глюкозы до конечных продуктов (воды и

углекислого газа) ресинтезируется 36 молекул АТФ, т.е. емкость окисления почти

в 20 раз выше, чем емкость гликолиза.
Окислительная энергосистема обеспечивает возможность выполнения продолжительной по времени мышечной работы до многих часов.

Для преобразования энергии, заключенной в жирных кислотах, в энергию связей АТФ существует метаболический путь окисления жирных кислот до СО2 и воды, тесно связанный с циклом трикарбоновых кислот и дыхательной цепью. Этот путь называется β-окисление.

Реакции β-окисления происходят в митохондриях большинства клеток организма (кроме нервных клеток). Для окисления используются жирные кислоты, поступающие в цитозоль из крови или появляющиеся при липолизе собственных внутриклеточных ТАГ (триацилглицеролы, триглицериды, триацилглицерины, нейтральные жиры).

При окислении 1 молекулы глюкозы до конечных продуктов (воды и углекислого газа) ресинтезируется 36 молекул АТФ, т.е.

Слайд 12Пируваты (соли пировиноградной кислоты) — важные химические соединения в биохимии.

Они представляют собой конечный продукт метаболизма глюкозы в процессе гликолиза.

Одна молекула глюкозы превращается при этом в две молекулы пировиноградной кислоты. Дальнейший метаболизм пировиноградной кислоты возможен двумя путями — аэробным и анаэробным.
В условиях достаточного поступления кислорода пировиноградная кислота превращается в ацетил-кофермент А. Он выступает в качестве основного субстрата для серии реакций, известных как цикл Кребса, или дыхательный цикл, цикл трикарбоновых кислот.

Если кислорода недостаточно, пировиноградная кислота подвергается анаэробному расщеплению с образованием молочной кислоты у животных и этанола у растений и грибов.

Т.о., пировиноградная кислота выступает в качестве «точки пересечения» многих метаболических путей. Пируват может быть превращён обратно в глюкозу в процессе глюконеогенеза, или в жирные кислоты или энергию через ацетил-КоА, в аминокислоту аланин, или в этанол.

Пируваты (соли пировиноградной кислоты) — важные химические соединения в биохимии. Они представляют собой конечный продукт метаболизма глюкозы

Слайд 13Электроно-транспортная цепь митохондрий является местом проведения окислительного фосфорилирования у эукариот.

NADH и сукцинат, образовавшиеся в ходе цикла трикарбоновых кислот, окисляются,

и их энергия передаётся АТР-синтазе, которая за её счёт синтезирует АТР.

Энергия, выделяющаяся при движении электронов по электронно-транспортной цепи (ЭТЦ), используется для транспорта протонов через внутреннюю митохондриальную мембрану в межмембранное пространство. Таким образом накапливается потенциальная энергия, слагающаяся из протонного градиента и электрического потенциала. Эта энергия высвобождается при возвращении протонов обратно в митохондриальный матрикс по их электрохимическому градиенту. Это возвращение происходит через особый белковый комплекс — АТФ-синтазу; сам процесс перемещения протонов по их электрохимическому градиенту получил название хемиосмос. АТФ-синтаза использует выделяющуюся при хемиосмосе энергию для синтеза АТФ из АДФ в ходе реакции фосфорилирования. Эта реакция запускается потоком протонов, которые вызывают вращение части АТФ-синтазы; таким образом, АТФ-синтаза работает как вращающийся молекулярный мотор.

Электроно-транспортная цепь митохондрий является местом проведения окислительного фосфорилирования у эукариот. NADH и сукцинат, образовавшиеся в ходе цикла

Слайд 14После смерти содержание АТФ в клетках быстро снижается и когда

становится ниже критического, поперечные мостики миозина не могут отсоединиться от

актиновых нитей. Возникает трупное окоченение.

АТФ также необходима для расслабления потому, что обеспечивает работу кальциевого насоса.
После смерти содержание АТФ в клетках быстро снижается и когда становится ниже критического, поперечные мостики миозина не

Слайд 15Ферменты в толстых нитях поперечно-полосатых
мышц позвоночных
Известно, что толстая

(миозиновая) нить поперечно-полосатых мышц позвоночных помимо основного белка миозина содержит

ряд белков немиозиновой природы. Их принято называть минорными белками, так как их общее количество не превышает 5-10% от веса миозина.

Среди этих белков выявлены как белки саркомерного цитоскелета (титинового семейства), так и ферменты.
Ферменты в толстых нитях поперечно-полосатых мышц позвоночных Известно, что толстая (миозиновая) нить поперечно-полосатых мышц позвоночных помимо основного

Слайд 16Полосы минорных белков в А-диске
Эти полосы формируют миозин-связанные белки:
С-белок,

Х-белок (MyBPC), Н-белок

Полосы минорных белков в А-дискеЭти полосы формируют миозин-связанные белки: С-белок, Х-белок (MyBPC), Н-белок

Слайд 17ЭМ исследование формы и размеров молекул С-белка
Подлубная, 1990.

ЭМ исследование формы и размеров молекул С-белкаПодлубная, 1990.

Слайд 18Х-белок в молекулярной форме в растворе, содержащем 0.3М KCI, 10

мМ K-фосфат, pH 7.0.
Электронные микрофотографии молекулярной формы
Х-белка и образуемых

им фибрилл.

Спиральные ленточные фибриллы Х-белка, образующиеся в растворах, содержащих 30 - 70 мМ КCI, 10 мМ имидазол-НСl, pH 7.0.

Вихлянцев, 2005

Х-белок в молекулярной форме в растворе, содержащем 0.3М KCI, 10 мМ K-фосфат, pH 7.0.Электронные микрофотографии молекулярной формы

Слайд 19Линейные агрегаты Х-белка скелетных мышц кролика (А) и суслика (Б)
в

растворе 0.1 М KCl, 10 мМ имидазол, рН 7.0. Шкала

200 нм

Вихлянцев, 2005

Линейные агрегаты Х-белка скелетных мышц кролика (А) и суслика (Б)в растворе 0.1 М KCl, 10 мМ имидазол,

Слайд 20Влияние С-белка на структуру миозиновых нитей
Контрольные нити миозина
Подлубная, 1990.

Влияние С-белка на структуру миозиновых нитейКонтрольные нити миозинаПодлубная, 1990.

Слайд 21Ферменты, связанные с толстыми нитями

Как оказалось, толстые нити - это

биологическая подложка для ферментативных систем, сопряженных с АТФазой миозина!

Ферменты, связанные с толстыми нитямиКак оказалось, толстые нити - это биологическая подложка для ферментативных систем, сопряженных с

Слайд 22Первый фермент – Креатинкиназа
Фермент, катализирующий реакцию переноса фосфорильного остатка

с креатинфосфата на ADP, в результате


Известны 4 изоформы КК:


ММ – в скелетных мышцах и сердце
ВВ – в мозге и сердце
МВ – в сердце
MiMi – митохондриальная форма, катализирует реакцию образования креатинфосфата.

Первый фермент – Креатинкиназа Фермент, катализирующий реакцию переноса фосфорильного остатка с креатинфосфата на ADP, в результате Известны

Слайд 23Локализация креатинкиназы: в цитоплазме и М-линии саркомера.

предполагается, что фермент

может связываться по всей длине толстых нитей.

А зачем это? Какое

физиологическое значение такого связывания?


Т.о., креатинкиназа – ambiquitous фермент, присутствует не только в растворенной форме (в цитоплазме), но и в связанной (с миозиновыми нитями), находясь у стратегически важных участков мышечной клетки.
Локализация креатинкиназы: в цитоплазме и М-линии саркомера. предполагается, что фермент может связываться по всей длине толстых нитей.А

Слайд 24Функции креатинкиназы:

Структурная (в М-линии)
Ферментативная, заключающаяся в обеспечении быстрого ресинтеза

АТФ.

Активация креатинкиназы начинается после накопления ADP и Н+,

при повышении работы АТФазы миозина.

А по мере расходования креатинфосфата начинают активироваться и другие системы ресинтеза и синтеза АТФ
Например, аденилаткиназа, катализирующая реакцию:
2ADP ----- AMP + ATP
Функции креатинкиназы: Структурная (в М-линии)Ферментативная, заключающаяся в обеспечении быстрого ресинтеза АТФ.  Активация креатинкиназы начинается после накопления

Слайд 25Второй фермент – АМФ-дезаминаза (тоже ambiquitous фермент)

Катализирует реакцию дезаминирования (процесс

удаления аминогрупп NH2) адениловой кислоты до инозиновой с выделением аммиака


AMP + H2O ------ IMP + NH3.

Её активность особенно высока в скелетных мышцах.
Но также обнаружен в эритроцитах, сердце, мозге, печени.

По данным ЭМ фермент связывается с миозиновыми нитями по всей их длине в саркомере, кроме «голой» зоны, но больше всего связывается на концах миозиновых нитей на каждом краю в А-диске.
Второй фермент – АМФ-дезаминаза (тоже ambiquitous фермент)Катализирует реакцию дезаминирования (процесс удаления аминогрупп NH2) адениловой кислоты до инозиновой

Слайд 26Функциональное значение АМФ-дезаминазы не ясно. Возможно этот фермент участвует в

цикле пуриновых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ, поддержании их баланса).

Аммиак

может регулировать активность фосфофруктокиназы и пируваткиназы – основных ферментов гликолиза.
Функциональное значение АМФ-дезаминазы не ясно. Возможно этот фермент участвует в цикле пуриновых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ, поддержании

Слайд 27Третий фермент – фосфофруктокиназа или F-белок (тоже ambiquitous фермент).
Фермент, катализирующий

центральную реакцию гликолиза:

Ф6Ф + АТФ ------- ФДФ + АДФ

+ Н+

Было показано, что ФФК является постоянной примесью препаратов миозина и в виде минорного F-белка отделяется от миозина в процессе хроматографической очистки.


Как выглядит F-белок?
Третий фермент – фосфофруктокиназа или F-белок (тоже ambiquitous фермент).Фермент, катализирующий центральную реакцию гликолиза: Ф6Ф + АТФ -------

Слайд 28F-белок – фосфофруктокиназа (димер, 4нм)
Где расположен в саркомере
?

F-белок – фосфофруктокиназа (димер, 4нм)Где расположен в саркомере?

Слайд 29F-белок связывается с миозином
Подлубная, 1990.

F-белок связывается с миозиномПодлубная, 1990.

Слайд 30Связывание F-белка с актином
Подлубная, 1990.

Связывание F-белка с актиномПодлубная, 1990.

Слайд 31Связывание F-белка в саркомере – в районе первых 2-х поперечных

полос из 11-ти.



Но!
Возможно фермент связывается и по всей

длине толстых нитей.

+ связывается с актиновыми нитями.

Подлубная, 1990.

Связывание F-белка в саркомере – в районе первых 2-х поперечных полос из 11-ти. Но! Возможно фермент связывается

Слайд 32Итак, резюме:

Значение адсорбции ферментов, участвующих в метаболизме энергии (т.е.,

не только трёх вышеупомянутых), на толстых нитях состоит в максимальном

их приближении к местам потребления АТФ, т.е. к головкам миозина; этим достигается уменьшение времени доставки «макроэргов» для сокращения.

Толстую нить можно рассматривать как высокоорганизованный мультиферментный комплекс, состав которого может изменяться в зависимости от функционального состояния мышечной клетки.
Итак, резюме: Значение адсорбции ферментов, участвующих в метаболизме энергии (т.е., не только трёх вышеупомянутых), на толстых нитях

Слайд 33Благодарю
за
внимание!

Благодарю за внимание!

Слайд 34Убедительное доказательство связывания С-белка с актином
Подлубная, 1990.

Убедительное доказательство связывания С-белка с актиномПодлубная, 1990.

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика