Посттрансляционные модификации белков

трансляцию, — рибосомы.

Т.е. синтез белковых молекул может происходить в

цитоплазме
и/или! на шероховатой эндоплазматической сети.

В цитоплазме синтезируются белки для собственных нужд клетки,
белки, синтезируемые на ЭПС, транспортируются по ее каналам в комплекс Гольджи и выводятся из клетки.

рибосом, последовательно транслирующие один и тот же белок. Такую структуру,

объединенную одной молекулой иРНК называют полисомой.

Трансляция

числе:
Экспрессии генов
Сигнальной трансдукции
Белок-белковых взаимодействиях
Клеточном метаболизме
Локализации белков
Межклеточных взаимодействиях
Репарации ДНК
Транслокации белков через

биологические мембраны

синтезируется в виде проколлагена. Гидроксилирование остатков пролина и лизина проколлагеновых

цепей приводит к образованию стабилизирующих перекрестных сшивок. Затем – отщепление концевых пептидов и образование конечного продукта – прочной нерастворимой молекулы коллагена.

комплексе Гольджи
Перенос олигосахаридов
Укорачивание олигосахаридов

гистонов, что влияет на транскрипцию
Аминокислотная последовательность гистона Н4

ИЗМЕНЕНИЕ ВЕЛИЧИНЫ ПОЛОЖИТЕЛЬНОГО ЗАРЯДА ГИСТОНОВ, ЧТО ВЛИЯЕТ НА ПРОЧНОСТЬ СВЯЗИ

ГИСТОНОВ С ОТРИЦАТЕЛЬНО ЗАРЯЖЕННЫМ ОСТОВОМ ДНК.

АЦЕТИЛИРОВАНИЕ НЕЙТРАЛИЗУЕТ ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД ЛИЗИНА, ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ ПРИДАЕТ ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ ЗАРЯД СЕРИНУ

на большое количество остатков серина (треонина) или тирозина, фосфорилированию избирательно

подвергается их малое (1 – 3) число.
В зависимости от конкретного случая более активным может быть либо фосфо- либо дефосфофермент.
Фосфорилированию подвергаются, кроме ферментов, белки транспортных систем, цитоскелета и др.

трансляции полипептидные цепи образуются в неактивной форме, поэтому необходимы дополнительные

изменения – процессинг или посттрансляционные модификации.

К ним относятся:
Удаление с N‑конца формилметионина (метионина) или даже нескольких аминокислот специфичными аминопептидазами;

2. Образование дисульфидных мостиков между остатками цистеина;

3. Ограниченный протеолиз – удаление части пептидной цепи, как в случае с инсулином или протеолитическими ферментами ЖКТ;

принимают необходимую третичную структуру.
Так, достаточно простой белок, состоящий из ста

аминокислот, может принять 10010 форм. Если он даже будет изменять эти формы со скоростью 100 миллиардов в секунду, для того чтобы достигнуть необходимой, у него уйдёт на это вечность.

При этом скорость, с которой белки свёртываются, чрезвычайно чувствительна к температуре. 
Совсем недавно учёные предложили объяснять этот процесс его квантовой природой.
Это открытие для биологии настолько же важно, как открытие законов термодинамики в физике.

сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную пространственную структуру (так называемая

третичная структура).

Фолдинг белка

сворачиваться при отсутствии шаперонов
•Шапероны — класс белков, главная функция

которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов.

белков протекают при участии разных групп шаперонов, препятствующих нежелательным взаимодействиям

белков с другими молекулами клетки и сопровождающих их до окончательного формирования нативной структуры.

которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные

стрессы
•Белки теплового шока – Hsp (heat shock protein). Hsp60, Hsp70
•Шапероны участвуют в фолдинге только что созданных белков в тот момент, когда они «вытягиваются» из рибосомы.
•Другие шапероны участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из-за неправильного сворачивания белков

для фолдинга шапероны и ферменты
•Кроме того ЭПС обладает уникальным

окислительным потенциалом, облегчающим образование дисульфидных связей в процессе укладки белка.
•Из эндоплазматического ретикулума белки с корректной укладкой отправляются к месту назначения.
•Белки с нарушенной укладкой подвергаются ассоциированной с эндоплазматической сетью деградации