аминокислот в формировании различных уровней структурной организации белков (вопрос №1)
Работу
выполнилСтудент II курса
Специальности Лечебное дело
Андреев Павел
(М-05(2)-16)
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих
Содержание
- 1. Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих
- 2. К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические
- 3. Слайд 3
- 4. Особенность пролина Аминокислота пролин после образования
- 5. Соединительные петли - это фрагменты полипептидной цепи,
- 6. Надвторичная (супервторичная) структура белка - устойчивая комбинация
- 7. Гидрофобные взаимодействия, возникающие между гидрофобными
- 8. Скачать презентанцию
К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические (открытые) углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина, метионина) и ароматические (радикалы фенилаланина и триптофана).Радикалы таких аминокислот воду не притягивают, - они стремятся
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1Структура и функция аминокислот с неполярным (гидрофобным) радикалом. Роль этих
аминокислот в формировании различных уровней структурной организации белков (вопрос №1)
выполнилСтудент II курса
Специальности Лечебное дело
Андреев Павел
(М-05(2)-16)
Слайд 2К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические (открытые) углеводородные цепи
(радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина, метионина) и ароматические (радикалы
фенилаланина и триптофана).Радикалы таких аминокислот воду не притягивают, - они стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.
Слайд 4Особенность пролина
Аминокислота пролин после образования пептидной связи не
содержит –NH-группы и, следовательно, не может эффективно участвовать в образовании
вторичной структуры белка (водородных связей). Возникает пролиновый изгиб.
Слайд 5Соединительные петли - это фрагменты полипептидной цепи, которые нельзя отнести
ни к α-спирали, ни к β-складчатому листу.
Структура из четырех аминокислотных
остатков, обеспечивающая поворот фрагмента полипептидной цепи на 180°, получила название β-изгиб, или β-поворот. В области β-изгиба часто оказывается пролин. Существование β-изгиба и соединительных петель позволяет уложить элементы вторичной структуры в компактную глобулу.
Вторичная структура и соединительные петли, связывающие между собой отдельные ее элементы: а - α-спираль; б - антипараллельный β-складчатый лист
Слайд 6Надвторичная (супервторичная) структура белка - устойчивая комбинация нескольких элементов вторичной
структуры.
Боковые цепи гидрофобных аминокислотных остатков обеспечивают формирование (стабилизацию) надвторичной структуры.
Рис.
Стабильный элемент надвторичной структуры β-α-β
Слайд 7 Гидрофобные взаимодействия, возникающие между гидрофобными радикалами аминокислотных остатков
обеспечивают стабильность третичной структуры (вместе с другими нековалентными связями молекулы
белка).Рис. Связи, стабилизирующие третичную структуру белка: 1 - гидрофобные взаимодействия; 2 - водородные связи; 3 - дисульфидные связи; 4 - ионные связи
