Разделы презентаций


Тема: Строение белков

Содержание

«Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенными из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот». М. В. Волькенштейн«Жизнь есть способ существования белковых тел,

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1Тема: «Строение белков»
Задачи:
Изучить особенности строения белков, их свойства и функции
Пименов

А.В.
Глава I. Химический состав клетки

Тема: «Строение белков»Задачи:Изучить особенности строения белков, их свойства и функцииПименов А.В.Глава I.  Химический состав клетки

Слайд 2«Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и

самовоспроизводящиеся системы, построенными из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот».

М. В. Волькенштейн

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка». Ф. Энгельс

«Живые тела, существующие на Земле, представляют собой открытые, саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы, построенными из биополимеров – белков

Слайд 3Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом

месте стоят белки (10-20% от массы клетки).
В состав белков

входят: С, Н, О, N, S. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.
Белки обладают огромной молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) — 36000, гемоглобина — 152000, миозина (одного из белков мышц) — 500000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.
Белки — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из остатков α-аминокислот.
Белки являются непериодическими полимерами, мономерами которых являются аминокислоты. В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот, но в состав белков входит лишь 20.

Общая характеристика белков

Из органических веществ клетки по количеству и значению на первом месте стоят белки (10-20% от массы клетки).

Слайд 4Обычными компонентами белков являются лишь 20 видов aльфа-аминокислот.

В зависимости от

того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме, различают: заменимые аминокислоты

— десять аминокислот, синтезируемых в организме; незаменимые аминокислоты, которые в организме не синтезируются.

Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

Общая характеристика белков

Обычными компонентами белков являются лишь 20 видов aльфа-аминокислот.В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме,

Слайд 5Аминокислоты

Аминокислоты

Слайд 6В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными, если содержат

весь набор незаменимых аминокислот; неполноценными, если хотя бы одна незаменимая

аминокислота в их составе отсутствует.

Различают простые белки — белки, состоящие только из аминокислот (фибрин, трипсин) и сложные — белки, содержащие помимо аминокислот еще и небелковую — простетическую группу.

Она может быть представлена ионами металлов (металлопротеины — гемоглобин), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Аминокислоты

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными, если содержат весь набор незаменимых аминокислот; неполноценными, если хотя

Слайд 7Все аминокислоты содержат хотя бы одну карбоксильную группу

(-СООН) и одну аминогруппу (-NH2). Остальная

часть молекулы представлена R-группой.
В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу;
основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты

Все аминокислоты содержат хотя бы одну карбоксильную группу   (-СООН) и одну аминогруппу

Слайд 8Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут

выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных

растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах. Это зависит от рН раствора и от того, какая аминокислота: нейтральная, кислая или основная.

Аминокислоты

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и

Слайд 9Нейтральные аминокислоты?
Основные аминокислоты?
Кислые аминокислоты?
Серусодержащие аминокислоты?
Аминокислоты

Нейтральные аминокислоты?Основные аминокислоты?Кислые аминокислоты?Серусодержащие аминокислоты?Аминокислоты

Слайд 10Структуры белковых молекул

Структуры белковых молекул

Слайд 11Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. Под первичной структурой белка

понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных

цепях, составляющих молекулу белка.

Структуры белковых молекул

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год.
Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

Выделяют 4 уровня пространственной организации белков. Под первичной структурой белка понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной

Слайд 12В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков. Имея

всего лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное количество

самых разнообразных комбинаций. Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 2010. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

Первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке может привести к изменению свойств и функций белка.

Структуры белковых молекул

В организме человека обнаружено порядка 10 тыс. различных белков. Имея всего лишь 20 аминокислот, можно составить из

Слайд 13Вторичная структура.
Упорядоченное свертывание полипептидной цепи в α-спираль (имеет вид растянутой

пружины) или β-структра (складчатый слой). В α-спирали NH-группа данного остатка

аминокислоты взаимодействует с СО-группой четвертого от нее остатка.

Структуры белковых молекул

Вторичная структура.Упорядоченное свертывание полипептидной цепи в α-спираль (имеет вид растянутой пружины) или β-структра (складчатый слой). В α-спирали

Слайд 14Третичная структура.
Глобула, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных,

дисульфидных) и установления гидрофильно- гидрофобных взаимодействий. Гидрофобные боковые цепи стремятся

спрятаться от воды, группируясь внутри, в то время как гидрофильные цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями.

Структуры белковых молекул

Третичная структура.Глобула, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофильно- гидрофобных взаимодействий. Гидрофобные

Слайд 15Структуры белковых молекул

Структуры белковых молекул

Слайд 16Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован

двумя -субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя -субъединицами (146 аминокислотных

остатков).С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Структуры белковых молекул

Четвертичная структура.
Характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря нековалентным связям. В первую очередь водородным и гидрофобным.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя -субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя

Слайд 17Структуры белковых молекул

Структуры белковых молекул

Слайд 18Повторение:
Что обозначено на рисунке цифрами 1 — 5?
Какие функциональные группировки

аминокислоты обеспечивают основные свойства? Кислотные?
Сколько незаменимых аминокислот для взрослого человека?
Какие

белки называются полноценными?
Повторение:Что обозначено на рисунке цифрами 1 — 5?Какие функциональные группировки аминокислоты обеспечивают основные свойства? Кислотные?Сколько незаменимых аминокислот

Слайд 19Тест 1. На первом месте по массе из органических веществ

в клетке находятся:
Углеводы.
Белки.
Липиды.
Нуклеиновые кислоты.

**Тест 2. В состав простых белков входят

следующие элементы:
Углерод. 5. Фосфор.
Водород. 6. Азот.
Кислород. 7. Железо.
Сера. 8. Хлор.

Тест 3. Количество различных стандартных аминокислот, встречающихся в белках:
170.
26.
20.
10.

Повторение:

Тест 1. На первом месте по массе из органических веществ в клетке находятся:Углеводы.Белки.Липиды.Нуклеиновые кислоты.**Тест 2. В состав

Слайд 20**Тест 4. Количество незаменимых для человека аминокислот:
Таких аминокислот нет.
20.
10.
7.

**Тест 5.

Неполноценные белки — белки:
В которых отсутствуют некоторые аминокислоты.
В которых отсутствуют

некоторые незаменимые аминокислоты.
В которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты.
Все известные белки являются полноценными.

Тест 6. Придают аминокислотам свойства:
Кислые — радикал, щелочные — аминогруппа.
Кислые — аминогруппа, щелочные — радикал.
Кислые — карбоксильная группа, — щелочные — радикал.
Кислые — карбоксильная группа, щелочные — аминогруппа.

Повторение:

**Тест 4. Количество незаменимых для человека аминокислот:Таких аминокислот нет.20.10.7.**Тест 5. Неполноценные белки — белки:В которых отсутствуют некоторые

Слайд 21Тест 7. Пептидная связь образуется в результате:
Реакции гидролиза.
Реакции гидратации.
Реакции конденсации.
Все

выше перечисленные реакции могут привести к образованию пептидной связи.

Тест 8.

Пептидная связь образуется:
Между карбоксильными группами соседних аминокислот.
Между аминогруппами соседних аминокислот.
Между аминогруппой одной аминокислоты и радикалом другой.
Между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой.

**Тест 9. Вторичную структуру белков стабилизируют:
Ковалентные.
Водородные.
Ионные.
Такие связи отсутствуют.

Повторение:

Тест 7. Пептидная связь образуется в результате:Реакции гидролиза.Реакции гидратации.Реакции конденсации.Все выше перечисленные реакции могут привести к образованию

Слайд 22**Тест 10. Третичную структуру белков стабилизируют:
Ковалентные.
Водородные.
Ионные.
Гидрофильно-гидрофобное взаимодействие.
Все выше перечисленные виды

связей.
Повторение:

**Тест 10. Третичную структуру белков стабилизируют:Ковалентные.Водородные.Ионные.Гидрофильно-гидрофобное взаимодействие.Все выше перечисленные виды связей.Повторение:

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика