АҚуыз Биосинтезі Группа: БТ- 20 Тексерген : Ахметжанова А.И. Орындаған : Жамбек

Университеті

ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген ақуызды бөліп шығарған. 19

ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында ақуыздық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер жасушасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, ақуыздан құралатыны анықталды. Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ.

 

Фридрих Энгельс пікір бойынша: «Тіршілік — ақуыз заттарының өмір сүру формасы».

Я.Беккори

анықтайды. Ақуыз молекуласындағы а-аминқышқылдары қалдықтарының саны әр түрлі болады, кейде

бірнеше мыңға дейін жетеді. Әр ақуызда а-аминқышқылдары тек осы ақуызға ғана тән ретімен орналасады. Олардың молекулалық массалары бірнеше мыңнан миллионға дейін жетеді. Мысалы, жұмыртқа ақуызының молекулалық массасы 36000, бұлшық ет ақуызының молекулалық массасы — 150000, адам гемоглобині 67000, ал көптеген ақуыздардікі > 300000 шамасында. Олар, негізінен, көміртек (50—55%), оттек (20—24%), азот (15—19%), сутектен (6—7%) тұрады.

Мұнда ДНҚ қос тізбегінің біреуінің комплементарлы көшірмесі болып табылатын и-РНҚ

синтезі жүреді. Осы жолмен синтезделген и-РНҚ әрі қарай синтезделетін белоктың негізі болып табылады. 2. Цитоплазмалық кезең яғни трансляция. Цитоплазмада 4 әріптік генетикалық информацияның триплеттік кодтың көмегімен 20 әріптік амин қышқылдарынан тұратын белоктың тізбегіне айналу процесі жүреді. Сонымен бірге онда белоктардың үшінші, төртінші реттік құрылысының кеңістікте орын алуы және олардың клетка метаболизміне тікелей қатынасуына мүмкіндік туады.

биосинтезі

Рибосома

Эукариоттық
Жалпы өлшемі-80 S
Кіші бөлігінікі - 40 S
Үлкен бөлігі - 60 S
100-ге жуық нәруыздар кездеседі

Прокариоттық
Түрі керісінше
70 S-тан 30 S-ке дейін ауытқып отырады. (Сведберг өлшемі)
Шамамен 55 нәруыз кездеседі

Бір нәруыз молекуласының синтезіне
бірнеше рибосома қатысады,
оны полисома деп атайды.

матрицасында жүреді. Транскрипция аденин, гуанин, тимин жәнецитозиннің қайталанбалы тізбегінен тұратын ДНҚ молекуласындағы генетикалық ақпараттың іске

асуының бірінші кезеңі. Транскрипция арнайы ДНҚ және РНҚ полимераза ферменті арқылы жүреді. Транскрипция нәтижесінде РНҚ молекуласының полимерлі тізбегі түзіледі. Бұл тізбек ДНҚ молекуласының көшірілген бөлігіне комплементарлы болады.

белокқа тән иРНҚ-на жазылған нуклеотидтер кезегін түзілетін белоктардың амин қьішқылдарының кезегіне ай-

налдырады. Бұл жұмысқа иРНҚ-нан басқа рибосомалар, тРНҚ,аминоацил синтетазалар, белоктан тұратын инициация, элонгация және терминацияфакторлары қосылған күрделі құрамдар қатынасады

бірлесуі және алғашқы амино-ацил т-РНҚ-ң қосылуы жүреді. Инициирлеуші, бастаушы кодон

АУГ метионин аминқышқылын шифрлайды, сондықтан пептидиальді бөлікте метионинді алып жүруші т-РНҚ алғашқы орынды алады.
Трансляцияның инициация процесстері инициация факторлары -ақуыздармен катализденеді.

бір шынжырлы. ДНҚ –да РНҚ-ның орналасуы комплементарлық принциппен өтеді. Мұндай

бірізділік трансляцияның терминациялы кодоны деп аталынады.
ДНҚ транскрипциялы аймағы, яғни промотор мен терминтатор арасында орналасса транскрипция бірілігі немесе транскриптоном деп аталынады. ДНҚ транскрипциялы аймағы, яғни промотор мен терминтатор арасында орналасқан транскрипция бірлігі немес транскриптон деп аталынады, ал түзілген РНҚ алғашқы транскриптат делінеді.
Прокариоттарда алғашқы транскриптатта РНҚ-ның көшірмесі бірнеше гендерден тұрады, ал эукариоттарда – біреу ғана.
РНҚ полимеразаның бірнеше типтері белгілі. РНҚ-ның транскриптаттың 5/ - соңы синтезделінеді, содан кейін кэпирленеді. Кэпирлену – бұл белгі нуклеотидтердің бірізділігінің қосылуы. Кэпирлену қызметі – РНҚ транскриптатаны бұзылудан қорғау және рибосомамен байланысады. Одан трансляция басталады,сосын кэп алынып тасталынады.

тарқатылып және нуклеосома бұзылады. Синтез жылдамдылығы – секундына 30 нуклеотидтер.

Элонгация – элонгациялы ақуызды факторлармен бақыланады. Терминация – РНҚ транскриптат синтезімен бітеді. Стоп-кодонға терминациялы ақуызды фактор қосылады. Бұл кезде транскриптаттың 3/ - соңына 100-200 аденил қышқыл қалдықтары қлсылып поли А- құйрық түзеді. Поли А – құйрық РНҚ транскриптаттың деградациядан қорғайды және оның цитоплазмаға тасымалдануына жеңілдік жасайды. Бірінші РНҚ транскриптат нуклеоплазмада сақталынуы мүмкін немесе сплайсингке ұшырайды.

қажет дәйекті сатылардан тұратын кезең. Амин қышкылын полипептидтік тізбекке қосуға

кажетті уақыттан салыстырғанда диссоциация баяу жүреді. Тек элонгацияның жылдамдығымен ғана салыстырып инициация және терминация баяу өтеді деп есептеуге болады. Белок синтезі өте жылдам процесс (алайда жылдамдық температураға көбірек тәуелді). Бактерияларда 37° С элонгация жылдамдығы құбылмалы: өсіп келе жатқан тізбекке / с ішінде 12-ден 17-ге дейін амин қышқылы қосылады. Элонгацияның нақты жылдамдығының мөлшері клетканың өсуіне байланысты. Көлемі 300 амин қышқылынан тұратын орташа белоктың синтезделуіне 20 с уақыт қажет. Белок синтезіне бір мезгілде бактериялық рибосоманың мөлшермен 80% қатысады. Демек, бос күйінде тек олардың азғантай-ақ мөлшері қалады. Эукариоттык клеткаларда белок синтезінің жылдамдығы төменірек. Мысалы, ретикулоциттерде 37° С элонгация жылдамдығы / с 2 амин қышқылын құрайды. Белок синтезінің сатыларын зерттеу тәжірибелері in vintro жүйесінде (клеткадан тыс) өткізілген, оған рибосома, аминоацил-т-РНҚ қосымша факторлар және энергия көзі қосылған. Бұл жүйелерде in vintro мен салыстырғанда белок синтезінің жылдамдығы бір қатар төмен болуы мүмкін.

молекулалық процестер өте күрделі. Олардың көпшілігі жазылып суреттелгенмен толық мазмұнын,

айталық транскрипция, репарация және ДНҚ-ның репликациясы тәрізді түсіндіру әзір мүмкін емес. Мысалы, белок синтезінде РНҚ молекулаларының кез келген бір класы емес, үш класы (иРНҚ, тРНҚ және рРНҚ) қатысады, бірақ неге бұлай болатыны айқын түсінікті емес. Сондықтан белок синтезінің егжей-тегжей негізінен, әліде белгілі бір теорияда жалпыланбаған жалаң факты ретінде қабылдауымыз керек.

Белок синтезі

полимеризацияланбай тұрып, яғни полипептидтерге бірікпей тұрып, амин қышқылдары жалғасады. тРНҚ-ның

молекуласына карбоксилдік ұшымен қосыла отырып, амин қышқылдары белсенді түрде энергияға бай түрге айнала ды, ол өз бетімен пептидтік байланыс түзе алады, сөйтіп полипептидтерді синтездеуге мүмкіндік туады. Бұл белсенділік процесі - белок синтезіне қажетті кезең, себебі бос амин қышқылдары полипептидтік тізбекке тікелей жалғаса алмайды. Өсіп келе жатқан полипептидтік тізбекке дәл сол амин қышқылы қосылуы керектігі амин қышқылына байланысты емес, оны тіркеп алған тРНҚ молекуласына тәуелді. Мұны бір ерекше әсем тәжірибенің көмегімен анықтауға мүмкін болды, онда ерекше тРНҚ-ға жалғанған амин қышқылын химиялық әдіспен басқа амин қышқылына (цистеинді аланинге) айналдырған. Кейін мұндай будан молекулалар клеткасыз жүйеде жұмыс істегенде, дұрыс емес амин қышқылы белок тізбегіне сол тРНҚ "қызмет" жасағанда үнемі қосылып отырған.

молекулалы органикалық қосылыстарБелок жоқ жерде тіршілік те жоқ. Белоктар организмде

мынадай функцияларды атқарады: 1. Белоктар клеткалар мен тканнен құрылған пластикалық материал. Бұл жағынан белоктардың орнын майлар да, көмірсулар да баса алмайды. 2. Белоктар ферменттер мен гормондарды құруға қатысады. 3. Белоктардан неше түрлі ауру тудыратын және "антидене" сол ауруларға қарсы тұратын вирустар пайда болады. Емдеуші сывороткаларды, вакциндер, қан алмастырушылар және басқа препараттар /медицинада қолданылатын/ күрделі белок жүйесіне жатады. . 4. Ядро құрамындағы күрделі белоктар /нуклеопротеидтер көбею және өсуде үлкен роль атқарады. 5. Белоктар қышқыл-сілті тепе-теңдігін тұрақтауға қатысады. 6. Белоктар энергетикалық материал. Белоктардың ыдырауы кезінде организмге керекті 12 % энергия алынады. 

Новосибирск-2003г. 2. А. Ж. Сейтембетова, С. С. Лиходий. Биологиялық химия. Алматы

«Білім»-1994ж. 3.Н. Кенесарина. Өсімдіктер физиологиясы және биохимия негіздері. Алматы «Мектеп»-1988ж.