Белки, элементарный химический состав, строение, разнообразие, функции

N, S

– органические соединения, имеющие в своем составе:

- аминогруппу –NH2

(1 или 2),
-карбоксильную группу –СООН (1 или 2),
- радикал.

Связанные с одним и тем же атомом углерода

в состав белков входит лишь 20. Животные в процессе эволюции

утратили способность синтезировать 8 (10) из них и должны получать эти аминокислоты с пищей. Эти аминокислоты называют незаменимыми.

Такие белки, как казеин молока, миозин мышц, альбумин яйца, содержат набор из всех 20 АМК, в инсулине их 18, а в сальмине (белок из молок рыб) – всего 7.

Аланин
Аргинин
Аспарагин
Аспарагиновая кислота
Гистидин
Глицин
Глутамин
Глутаминовая кислота
Пролин
Серин
Тирозин
Цистеин

Валин
Изолейцин
Лейцин
Лизин
Метионин
Треонин
Триптофан
Фенилаланин

достаточно, чтобы создать необычайное разнообразие белковых веществ.

В состав большинства

белков входит 300-500 аминокислотных остатков, известно несколько очень коротких природных белков длиной в 3-8 АМК, а некоторые белки имеют в своем составе 1500 и более АМК.

Молекулярная масса инсулина – 5700, яичного альбумина – 36000, гемоглобина с общим количеством АМК 574– 65000.

Наиболее высокомолекулярными являются белки вирусов. Белок, образующий капсид вируса табачной мозаики, состоит из 2130 цепей и имеет молекулярную массу примерно 40 млн. !!!

связи:
R2

между собой аминокислот. Эта структура наиболее устойчива, так как все

связи между АМК являются ковалентными.

витки которой поддерживаются водородными связями между кислородом карбоксильной группы -СООН

одного витка спирали и водородом аминогруппы –NН2 другого витка спирали. В одном витке спирали располагается 3,6 остатка АМК, высота витка 0,54 нм.

Вторичная структура белка устойчива благодаря большому количеству водородных связей, имеющих кооперативный характер.

АМК далее свертывается, образуя клубок или фибриллу, для каждого белка

специфичную.
Связи, поддерживающие третичную структуру белка слабые, как правило, между удаленными друг от друга активными группами молекулы, чаще всего между радикалами. Это гидрофобные взаимодействия, электростатические связи между

электроположительными и электроотрицательными радикалами. Это могут быть и немногочисленные ковалентные дисульфидные –S-S-связи.
Белок, находящийся в третичной структуре, приобретает биологическую активность. Такая структура называется нативной.

2 ά- цепи и 2 β-цепи, каждая из которых соединена

с железосодержащим гемом;

Гем

Четвертичная структура характерна лишь для тех белков, которые функционируют только в комплексе с другими белковыми молекулами и поодиночке биологического смысла не имеют.

в основном, слабыми химическими связями. Поэтому при нагревании или воздействии

химических веществ структура белка разрушается, и белок теряет свою биологическую активность. Этот процесс получил название денатурации. Под действием гормонов денатурируются белки-ферменты, рецепторы, транспортеры. Эти изменения структуры белка обычно легко обратимы.

Если денатурация не затронула первичной структуры, она обратима и поддается ренатурации – полипептидная цепочка вновь закручивается в спираль и приобретает активность. Если же при нагревании разрушается последовательность

аминокислотных остатков, то ренатурация невозможна.
Иногда необратимая денатурация тоже имеет биологический смысл. Например, жидкая после выделения паутина застывает и становится прочной, когда паук слегка натягивает ниточку.

большинства ферментов характерен суффикс –аза, который чаще всего прибавляют к

названию субстрата, с которым взаимодействует фермент (лактаза, липаза, амилаза и т.п.).
Ферменты строго специфичны – они катализируют одну или несколько реакций определенного типа. Известно более 2 тыс. ферментов. Каждая молекула фермента способна осуществить от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту.
Ферменты активны в строгом диапазоне условий – температур, кислотности и т.д., поскольку любое нарушение этих условий приведет к денатурации белка.

Белки связывают различные вещества – кислород, липиды – и переносят

их с током крови к местам назначения. Другие белки образуют транспортные каналы в клеточных мембранах. По этим каналам внутрь клетки попадают крупные молекулы, не способные проникать путем диффузии.

4. Резервная. Для белков не свойственна. Исключение – запас белков в семенах (клейковина), в яйцеклетках (желточные белки), казеин молока.

белками. Актин и миозин входят в состав мышц, тубулин образует

микротрубочки цитоскелета и входит в составе жгутиков у простейших.

6. Регуляторная. Эту функцию выполняют гормоны, имеющие белковую природу (инсулин, глюкагон, все гормоны гипофиза и гипоталамуса).

7. Белки гистоны входят в состав хромосом.

8. Белки-токсины, например, нейротоксин, блокируют передачу нервных импульсов. Этот белок – действующее вещество змеиного яда.

9. Энергетическая (белки используются в качестве энергетического резерва в последнюю очередь).

коллаген).

Б) ферменты разрушают клеточные стенки бактерий (лизоцим).

В) ферменты,

участвующие в процессе свертывания крови.

Г) антитела (иммуноглобулины), интерфероны и белковые рецепторы лимфоцитов участвуют в распознавании чужеродных агентов, попадающих в организм.