Биосинтез белка Автор Курская (Долгорукова) С.В., учитель биологии и

гимназия № 2
г. Екатеринбурга
Сдаем ГИА, ЕГЭ

помощью ферментов и внутриклеточных структур
От греч. bios – «жизнь»,

synthesis - «соединение»

СЛОВАРЬ

Биосинтез

Биосинтез углеводов

Биосинтез белков

Энергия
света

Солнце

Энергия
химических связей

АТФ

Пластический обмен (ассимиляция или анаболизм) – совокупность реакций биологического синтеза (Пример – биосинтез белка). 

из аминокислотных остатков, происходящий на рибосомах клеток живых организмов с

участием молекул мРНК и тРНК.

Участники биосинтеза белка

Аминокислоты

Ферменты

Рибосомы

РНК – рРНК, тРНК, иРНК

http://wsyachina.narod.ru/biology/life_genesis_12/5.jpg

Белки недолговечны, время их существования ограничено.
В каждой клетке постоянно синтезируются тысячи различных белковых молекул.
В начале 50-х гг. ХХ в. Ф. Крик сформулировал центральную догму молекулярной биологии: ДНК → РНК → белок.

цепи и достраивания новых цепей
Репликация — процесс удвоения ДНК
СЛОВАРЬ

белка, называется геном.
Гены не только хранят информацию о последовательности аминокислот

в полипептидной цепочке, но и кодируют некоторые виды РНК: рРНК, входящие в состав рибосом, и тРНК, отвечающие за транспорт аминокислот.

в качестве матрицы (перенос генетической информации с ДНК на РНК).
Трансляция

— «считывание» генетической информации с иРНК с созданием (сборка) полимерной цепи на рибосомах.

СЛОВАРЬ

Посттрансляционная модификация — формирование вторичной, третичной и четвертичной структуры белка при участии ферментов и с затратой энергии.

1

2

3

В ядре

В цитоплазме

В цитоплазме

полипептиде последовательностью нуклеотидов ДНК или РНК. В настоящее время эта

система записи считается расшифрованной.

Свойства генетический код

триплетность: каждая аминокислота кодируется сочетанием из трех нуклеотидов (триплетом, кодоном);
однозначность (специфичность): триплет соответствует только одной аминокислоте;
вырожденность (избыточность): аминокислоты могут кодироваться несколькими (до шести) кодонами;
универсальность: система кодирования аминокислот одинакова у всех организмов Земли;
неперекрываемость: последовательность нуклеотидов имеет рамку считывания по 3 нуклеотида, один и тот же нуклеотид не может быть в составе двух триплетов;
из 64 кодовых триплетов 61 — кодирующие, кодируют аминокислоты, а 3 — некодирующие (кодонами-терминаторами), поскольку блокируют синтез полипептида во время трансляции. Кроме того, есть кодон-инициатор (АУГ, в ДНК — ТАЦ), с которого трансляция начинается.

Кодоны-терминаторы в и - РНК: УАА, УАГ, УГА, в ДНК: АТТ, АТЦ, АЦТ.

аминокислот. A — аденин, C — цитозин, G — гуанин,

U — урацил (аналог тимина в РНК)
Первый нуклеотид в триплете — один из четырех левого вертикального ряда, второй — один из верхнего горизонтального ряда, третий — из правого вертикального.

http://elementy.ru/images/news/genetic_code_codon_rus.jpg

так и вместе. 
Для начала синтеза белка субъединицы должны быть разъединены. 
Отдельная

малая субъединица связывает мРНК в начале трансляции и находит стартовый кодон. Затем присоединяется большая субъединица, и уже полная рибосома осуществляет биосинтез белка. 
Участок, ответственный за образование пептидной связи, расположен в большой субъединице.

Рибосома

Малая субъединица

Большая субъединица

Уникальный «сборочный аппарат»
Выстраивает определенные аминокислоты в длинную полимерную цепь белка в соответствии с принципом комплементарности

результате которых происходит синтез полимерных молекул по плану, заложенному в

структуре других полимерных молекул-матриц.
На одной матрице синтезируется неограниченное количество молекул-копий (репликация, транскрипция, трансляция и обратная транскрипция).

в полипептиде или последовательность нуклеотидов в молекулах тРНК и рРНК.
ДНК

одной хромосомы может содержать несколько тысяч генов, располагающихся в линейном порядке.
Место гена в определенном участке хромосомы называется локусом. 

наличие достаточно большого количества регуляторных блоков
мозаичность (чередование кодирующих участков с некодирующими).

Особенности генов эукариот

длина интронов в два и более раз больше экзонов
Перед первым

экзоном и после последнего экзона - нуклеотидные последовательности (ЛП – лидерные; ТП - трейлерной).
Единица транскрипции – ЛП + ТП + Э + И.

Экзоны (Э) — участки гена, несущие информацию о строении полипептида. 
Интроны (И) — участки гена, не несущие информацию о строении полипептида.
Промотор (П) — участок гена, к которому присоединяется фермент РНК-полимераза, представляет собой особое сочетание нуклеотидов. 
Энхансеры - регуляторные элементы (РЭ), ускоряют транскрипцию.
Сайленсеры - регуляторные элементы (РЭ), тормозящие транскрипцию.

СЛОВАРЬ

их со специфическими тРНК при участии фермента аминоацил-тРНК-синтетазы.
Ключевой процесс кодирования, так

как в этот момент устанавливается соответствие между аминокислотой и антикодоном тРНК, и если процесс будет происходить неправильно, то во всех белках появятся ошибки (например, одна из аминокислот будет вставляться по "чужому" кодону, кодирующему другую аминокислоту).
Расщепляется АТФ, и образующаяся аминоацил-тРНК содержит энергию, обеспечивающую рост белковой цепи (поэтому называется активацией аминокислот).

Стадии биосинтеза

Предварительный этап (активация аминокислот)

присоединяется и-РНК присоединяется малая субъединица рибосомы, в Р-участок которой заходит

метиониновая т-РНК. В результате образуется инициирующий комплекс: мРНК – рибосома – метионил-тРНК

2)Стадии трансляции

Собственно процесс трансляции включает 3 стадии:
инициации, элонгации, терминации и происходит на рибосомах.

Стадия инициации

Всё, что было в А-участке, оказывается в Р-участке, а А-участок

теперь свободен для присоединения новой аминоацил-тРНК. Цикл замыкается.

Стадии элонгации

1) Присоединение новой аминоацил-тРНК в А-участок в соответствии с кодоном, который там оказался. При этом происходит комплементарное взаимодействие антикодона тРНК с кодоном в мРНК

2) Транспептидацией ("перевешиванием пептида"). Образование пептидной связи с перевешиванием растущего пептида с тРНК в Р-участке на новопришедшую аминоацил-тРНК в А-участке за счет каталитической активности большой субъединицы рибосомы. Главную роль здесь играет рРНК.

Рабочий (элонгационный) цикл рибосомы

которого в клетке нет тРНК с комплементарным антикодоном.
Стоп-кодонами являются три

кодона: UAA, UAG, UGA. На этих кодонах процесс элонгации останавливается, и начинается завершающий этап биосинтеза белка (терминация).

Рибосома

Часто на одной мРНК последовательно друг за другом синтезируют белок несколько рибосом. Это позволяет более эффективно использовать мРНК и синтезировать в единицу времени больше белковых молекул. Такие структуры, состоящие из одной мРНК и нескольких работающих на ней рибосом, называются полисомами.

узнают стоп-кодоны, связываются в рибосоме на место тРНК в А-участке.
Происходит

гидролиз связи синтезированного пептида с тРНК.
Освободившаяся тРНК покидает рибосому, а образовавшийся пептид освобождается и начинает самостоятельное существование.
Рибосома диссоциирует на субъединицы и освобождает мРНК.

Стадия терминации

- сворачивание пептидной цепи в правильную трёхмерную структуру.






Если белок

- из нескольких субъединиц, фолдинг включает и объединение их в единую макромолекулу.
Небольшие белковые молекулы (около 100 аминоацильных остатков), могут самостоятельно принимать трёхмерную структуру, фолдинг более крупных требует участия шаперонов (белки теплового шока)

характерны для бактерий; 
б — Шаперонины II типа, характерные для архей и эукариот
Шапероны
Важнейшая

группа шаперонов — шаперонины (бочонки, составленные из двух колец).
Сворачивающийся белок попадает внутрь шаперонина, «вход» закрывается специальной «шапочкой» либо смыканием краев блоков, из которых состоят кольца, чтобы белковая молекула не покинула шаперонин раньше времени. В таком защищенном состоянии белок может окончательно принять нативную конформацию.

в клетке частичной денатурации под действием различных факторов (перегрев, облучение,

действие свободных радикалов и т.д.)
Транспорт белков через мембраны
Сборка олигомерных белков 

Шапероны

Нативное состояние (от латинского nativus – «врожденный»), native state - это термин, использующийся в биохимии, характеризирующий состояние биомолекулы, обычно белка, когда эта молекула сохраняет структуру, необходимую для функционирования в живой клетке. Потеря нативного состояния называется денатурацией.

СЛОВАРЬ

модификации могут регулировать продолжительность существования белков в клетке, их ферментативную

активность и взаимодействия с другими белками.
В ряде случаев посттрансляционные модификации являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным. 
Могут быть - широко распространёнными, редкими, уникальными. 
Один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям.
Посттрансляционные модификации делят на:
-модификации главной цепи;
-модификации боковых цепей аминокислот;
-присоединение небольших белков.

Посттрансляционная модификация

- ДНК
http://kachalka.com.ua/uploads/posts/2009-03/1236201861_1231765021-copy.jpg - капсулки
http://www.aerobika.org/siteimg/news/2008/12/01/366_2008_12_01_11_24_01.jpg - ДНК в руках человека
http://elementy.ru/images/eltbook/dna_600.jpg

- репликация ДНК
http://www.nivagold.ru/raznoe/rasnoe.html - анимации
http://foto.rambler.ru/public/darbi2006/12/DNA/DNA-web.jpg - модель ДНК
https://upload.wikimedia.org/wikipedia/ru/thumb/2/2b/Translation_overall_scheme.jpg/400px-Translation_overall_scheme.jpg - трансляция
https://foxford.ru/uploads/tinymce_image/image/134/_____14_____3.jpg – элонгация
http://yanko.lib.ru/books/biolog/nagl_biochem/245.jpg - активация аминокислот
https://foxford.ru/uploads/tinymce_image/image/136/_____14_____5.jpg – полисома
https://foxford.ru/wiki/biologiya/translyatsiya-biosintez-belka - Фоксфорд. Учебник.
http://images.nature.web.ru/nature/2001/01/25/0001159501/4.gif - терминация
https://biomolecula.ru/img/content/2037/01.ko-transljacionnyj-folding.png 0 фолдинг
https://biomolecula.ru/articles/problema-foldinga-belka - сайт «Биомолекула»
https://biomolecula.ru/articles/problema-foldinga-belka - Илья Кренёв. Проблема фолдинга белка… (Сайт «Биомолекула»)

Использованные ресурсы