Разделы презентаций


мышцы

Содержание

Функции мышцЛокомоторная2. Обеспечение подвижности организма и сопротивление механической силе, в том числе и статическим нагрузкам3. Теплопродукции4. Место утилизации глюкозы и нейтральных жиров (ТАГ)5. Резерв белков6. Место депонирования кислорода (миоглобин)

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1БИОХИМИЯ МЫШЦ

БИОХИМИЯ МЫШЦ

Слайд 2Функции мышц
Локомоторная

2. Обеспечение подвижности организма и сопротивление механической силе, в

том числе и статическим нагрузкам

3. Теплопродукции

4. Место утилизации глюкозы и

нейтральных жиров (ТАГ)

5. Резерв белков

6. Место депонирования кислорода (миоглобин)


Функции мышцЛокомоторная2. Обеспечение подвижности организма и сопротивление механической силе, в том числе и статическим нагрузкам3. Теплопродукции4. Место

Слайд 4СХЕМА СТРОЕНИЯ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ

СХЕМА СТРОЕНИЯ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТОЙ МЫШЦЫ

Слайд 5ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТЫХ МЫШЦ

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ПОПЕРЕЧНО-ПОЛОСАТЫХ МЫШЦ

Слайд 6МИОЗИН- гексамер, фибриллярный белок
Функции миозина:
▪структурная ▪каталитическая ▪контактная

МИОЗИН- гексамер, фибриллярный белокФункции миозина:▪структурная ▪каталитическая ▪контактная

Слайд 7АКТИН

АКТИН

Слайд 8Тропомиозин состоит из двух α-спиралей закрученных друг относительно друга. Располагается

в бороздках, идущих вдоль обеих сторон актина.
Функции:
1)стабилизация структуры F-актина,
2)

закрывает участок связывания с миозином- препятствует образованию комплекса между актином и миозином

Тропонин состоит из 3 субъединиц:
ТнС — для связывания с ионами кальция;
ТнI — ингибиторная, блокирует соединение головок миозина с актином;
ТнТ — для связывания с тропомиозином.

ТРОПОНИН, ТРОПОМИОЗИН

Тропомиозин состоит из двух α-спиралей закрученных друг относительно друга. Располагается в бороздках, идущих вдоль обеих сторон актина.

Слайд 10Сокращение и расслабление мышц- энергозависимые процессы. Непосредственным источником для работы

мышц является АТФ. Модель скользящих нитей- весельная модель Хаксли, 1953

(Нобелевская премия в 1963). Сокращение мышечных волокон обусловлено продольным скольжением тонких актиновых нитей вдоль миозиновых нитей, что ведет к сокращению саркомера. Сокращение саркомера сопровождается гидролизом АФТ и регулируется кальцием.
Сокращение и расслабление мышц- энергозависимые процессы. Непосредственным источником для работы мышц является АТФ. Модель скользящих нитей- весельная

Слайд 11Состояние покоя- нет контакта актина с миозином, так как тропомиозин

закрывает участок связывания. Головка миозина содержит связанную молекулу АТФ, но

не обладает АТФ-азной активностью- концентрация кальция невелика- 10-7 М- в состоянии покоя. Весь кальций находится в цистернах ЭПР в связанном состоянии.
Состояние покоя- нет контакта актина с миозином, так как тропомиозин закрывает участок связывания. Головка миозина содержит связанную

Слайд 12Поступает сигнал- импульсы двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что вызывает

деполяризацию мембран. Происходит высвобождение ионов Са 2+ из саркоплазматического ретикулума,

концентрация кальция в саркоплазме резко повышается

ПРОЦЕСС МЫЩЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

Поступает сигнал- импульсы двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что вызывает деполяризацию мембран. Происходит высвобождение ионов Са 2+

Слайд 13Под действием импульса двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что приводит

к активации фермента аденилатциклазы, который катализирует образование цАМФ. цАМФ в

свою очередь активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует тропонин I субъединицу (ингибирующую). Изменение конформации тропонин I субъединицы приводит к увеличению сродства Са-связывающей субъединицы тропонина к кальцию
Под действием импульса двигательного нерва, происходит освобождение ацетилхолина, что приводит к активации фермента аденилатциклазы, который катализирует образование

Слайд 14Кальций присоединяется к кальций-связывающей субъединице тропонина и меняет его конформацию.

Эти изменения в силу эффекта кооперации передаются на субъединицу Т,

которая и сдвигает в сторону молекулу тропомиозина, освобождая сразу 7 молекул актина. Присоединение кальция приводит к конформационным изменениям тропонин Т субъединице, тропомиозин поворачивается на 20° и открывает место связывания актина с миозином. Образуется комплекс актин-миозин.
Кальций присоединяется к кальций-связывающей субъединице тропонина и меняет его конформацию. Эти изменения в силу эффекта кооперации передаются

Слайд 15На головке миозина происходит АТФ-азная реакция, но при этом энергия

не выделяется. Эта энергия приводит головку миозина в энергизованное состояние

и головка может осуществлять тянущее усилие, связанное с высвобождением АДФ и неорганического фосфата, что приводит к конформационным изменениям головки, которая поворачивается в шарнирном участке на 45° и происходит продвижение актина в направлении центра саркомера
На головке миозина происходит АТФ-азная реакция, но при этом энергия не выделяется. Эта энергия приводит головку миозина

Слайд 16После высвобождения АДФ и неорганического фосфора, новая молекула АТФ может

связаться с головкой миозина, что приводит к распаду комплекса актин-миозин.

Такой цикл повторяется 8 раз в секунду. В новом цикле та же молекула миозина присоединяется уже к новой глобуле актина. Амплитуда мышечного сокращения зависит от числа повторов и числа саркомеров, а мощность от числа головок и числа фибрилл.
После высвобождения АДФ и неорганического фосфора, новая молекула АТФ может связаться с головкой миозина, что приводит к

Слайд 17Расслабление мышцы происходит после прекращения нервного импульса. Происходит реполяризация мембраны,

проницаемость стенки цистерн саркоплазматической сети уменьшается, и ионы кальция под

действием Са-АТФ-азы, используя энергию АТФ, закачиваются в цистерны, содержание кальция снижается. Белки вновь приобретают конформацию характерную для состояния покоя.

РАССЛАБЛЕНИЕ

Расслабление мышцы происходит после прекращения нервного импульса. Происходит реполяризация мембраны, проницаемость стенки цистерн саркоплазматической сети уменьшается, и

Слайд 18СИСТЕМЫ РЕСИНТЕЗА АТФ

СИСТЕМЫ РЕСИНТЕЗА АТФ

Слайд 19на акт мышечного сокращения

2. на фосфорилирование тропонин I субъединицы

3. на

синтез цАМФ

4. на этапе расслабления: заполнение головки миозина АТФ

5. Для

быстрой уборки кальция

РАСХОДЫ АТФ В ТКАНИ МЫШЦ

на акт мышечного сокращения2. на фосфорилирование тропонин I субъединицы3. на синтез цАМФ4. на этапе расслабления: заполнение головки

Слайд 201. Аэробный орган: 20% кислорода используется миокардом.
2. В 4 раз

больше митохондрий, чем в скелетной мускулатуре- активнее идет окислительное фосфорилирование
3.

Основной субстрат окисления - жирные кислоты
4. Содержание АТФ /на 1 г ткани в 3 раза меньше, чем в скелетных мышцах, но скорость обмена АТФ в миокарде в 20 раз выше.
5. Запасов креатинфосфата в 5 раз меньше, чем в скелетной мышце
6. Выше активность Ca –АТФ-азы
7. По содержанию гликогена сердечная мышца занимает промежуточное положение между скелетной и гладкой мускулатурой
8. Отличия в концентрации белков по сравнению со скелетной мускулатурой:
-ниже содержание миофибриллярных белков,
-выше концентрация белков стромы
-больше миоальбумина в саркоплазме миокарда
Основные ферменты, которые являются маркерами ткани миокарда: АсАт, креатинкиназа (МВ-форма), лактатдегидрогеназа (1,2). Очень чувствительный маркер инфаркта миокарда- тропонин Т (повышается до 300 раз).


МИОКАРД

1. Аэробный орган: 20% кислорода используется миокардом.2. В 4 раз больше митохондрий, чем в скелетной мускулатуре- активнее

Слайд 21- выше содержание воды
- общее содержание белка ниже
- ниже содержание

миофибриллярных белков (актина, миозина)
- присутствует фетальный миозин
-выше содержание белков стромы

и саркоплазмы
-высокое содержание гликогена
-высокое содержание нуклеопротеинов
-много молочной кислоты
-ниже содержание макроэргических соединений-АТФ и креатинфосфата

ОТЛИЧИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ НОВОРОЖДЕННОГО ОТ СКЕЛЕТНОЙ МУСКУЛАТУРЫ ВЗРОСЛОГО:

- выше содержание воды- общее содержание белка ниже- ниже содержание миофибриллярных белков (актина, миозина)- присутствует фетальный миозин-выше

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика