Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Различают две основные теории специфичности ферментов:
Содержание
- 1. Различают две основные теории специфичности ферментов:
- 2. 1-ая теория предложена
- 3. «Ключ к замку»
- 4. Слайд 4
- 5. 2-ую теорию предложил КошлендПо данной теории молекула
- 6. «Рука в перчатке»
- 7. Модуль «Ферменты»Лекция 2Механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций .
- 8. Рассмотрим механизм действия ферментов: с точки зрения
- 9. Изменение энергии в ходе химической реакции
- 10. Ферменты, как истинные катализаторы значительно повышают V
- 11. Диаграмма изменения свободной энергии реакции без и с Е
- 12. Слайд 12
- 13. V реакции зависит от энергетического барьера, который
- 14. При образовании [E-S] комплекса происходит перераспределение электронной
- 15. Механизм катализа на примере ацетихолинэстеразы
- 16. Слайд 16
- 17. Для выражения активности ферментов используют: международную единицу, катал, удельную активность, молярную активность
- 18. Единицы ферментативной активности Международная единица – это такое
- 19. В системе СИ выражение активности фермента в
- 20. 1 кат = 1 М/сек = 60
- 21. Удельная активность – ферментативная активность
- 22. Молярная активность
- 23. Ферментативная кинетика
- 24. Ферментативная кинетика k1
- 25. В момент наступления равновесия:
- 26. Кm – основная характеристика ферментативной реакции, характеризует
- 27. Бриггс и Холдейн вывели математическое выражение зависимости
- 28. Графическая зависимость V от [S]
- 29. Возможно 3 варианта решения уравнения Михаэлиса: 1.
- 30. Слайд 30
- 31. Физический смысл Кm заключается в том, что
- 32. Г. Лайнуивер и Д. Берк преобразовали уравнение
- 33. Графическое выражение уравнения Лайнуивера-Берка
- 34. Зависимость скорости реакции от концентрации фермента
- 35. Зависимость скорости реакции от температуры
- 36. Правило Вант-Гоффа справедливо лишь до 50-60о С
- 37. Зависимость скорости ферментативной реакции от рН
- 38. pH среды влияет на скорость диссоциации различных функциональных группировок, входящих в активный центр фермента (COOH, NH2)
- 39. При изменении pH изменяется количество ионных связей
- 40. Оптимумы рН для некоторых ферментов
- 41. Ингибиторы ферментов Ингибиторы – вещества, снижающие активность
- 42. Неспецифическое Обусловлено денатурацией фермента под влиянием физических и
- 43. Специфическое Избирательный процесс, при котором I действует только
- 44. Пример – препарат аспирин
- 45. Обратимое I связывается с E нековалентными связями → [IE] легко распадается, активность E при этом восстанавливается
- 46. Конкурентное (изостерическое) I - структурный аналог
- 47. Пример конкурентного ингибирования – торможение сукцинатдегидрогеназы малоновой кислотой
- 48. Для устранения действия конкурентного I необходимо увеличить
- 49. Конкурентное ингибирование графически выражается с помощью кривой Михаэлиса (а) и прямой Лайнуивера-Берка (б):
- 50. На принципе конкурентного ингибирования основано действие многих
- 51. Присоединение конкурентного I прозерина в акт.ц. АХЭ
- 52. Скачать презентанцию
1-ая теория предложена Э. Фишером предусматривает наличие абсолютного совпадения А и S («ключ-замок»): S является как бы «ключом», соответствующим «замку» – А
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1
Различают две основные теории специфичности ферментов:
«жесткого соответствия»
«индуцированного соответствия»
Слайд 21-ая теория предложена
Э. Фишером
(«ключ-замок»): S является как бы «ключом», соответствующим «замку» – А
Слайд 52-ую теорию предложил Кошленд
По данной теории молекула фермента является гибкой,
конформация фермента и активного центра могут изменяться при присоединении субстрата,
т.е. взаимодействие происходит как бы «перчатка на руке»
Слайд 8 Рассмотрим механизм действия ферментов:
с точки зрения изменения энергетики химических
реакций
с точки зрения событий в активном центре
Слайд 10Ферменты, как истинные катализаторы значительно повышают V определенных химических реакций,
которые в их отсутствии протекают очень медленно.
Слайд 13 V реакции зависит от энергетического барьера, который реагирующим веществам нужно
преодолеть.
E + S = ES → E + P
E –
фермент, S – субстрат, P – продукт реакции.
Слайд 14 При образовании [E-S] комплекса происходит перераспределение электронной плотности в S
и ослабление разрываемой связи →
под действием фермента (Е) энергетический
барьер (Ea) снижается и → реакция протекает очень быстро.![При образовании [E-S] комплекса происходит перераспределение электронной плотности в S и ослабление разрываемой связи → под действием](/img/thumbs/faea45684ae0a2957b737481817ca743-800x.jpg "Различают две основные теории специфичности ферментов: При образовании [E-S] комплекса происходит перераспределение электронной плотности в S и")
Слайд 17 Для выражения активности ферментов используют: международную единицу, катал, удельную активность,
молярную активность
Слайд 18Единицы ферментативной активности
Международная единица – это такое количество Е, которое
катализирует 1 мкмоль S или
образование 1 мкмоль P за 1 мин при оптимальных условиях (t, pH, [S]), обозначается буквой Е1Е = 1 мкМ/мин
Слайд 19В системе СИ выражение активности фермента в каталах
1 катал (кат)
– это такая каталитическая активность фермента, при которой 1 моль
S превращается в P за 1 сек1 кат = 1 М/сек
Слайд 201 кат = 1 М/сек = 60 М /мин =
60∙106 мкМ/мин = 6∙107 Е
1 Е = 1 мкМ/мин =
1/60 мкМ/сек = 1/60 мккат (·103) ≈ 16,67 нкат
Слайд 22Молярная активность
(число оборотов фермента) – количество молекул S, которое
превращается в P одной молекулой фермента за 1 сек (при полном насыщении фермента субстратом)
Слайд 23Ферментативная кинетика
Основы кинетики ферментативных
реакций были заложены в работах Л.Михаэлиса и М. Ментен
Слайд 24Ферментативная кинетика
k1 k3
E
+ S ↔ ES → E +P
k2По закону действующих масс:
V1 = k1 [E]·[S]
V2 = k2 [ES]
V3 = k3 [ES]
Слайд 25 В момент наступления равновесия:
V1 = V2 + V3
k1·[E]·[S] = k2·[ES] + k3·[ES]
k1·[E]·[S] = (k2 + k3)·[ES]
[E]·[S]/[ES] = (k2 + k3)/[k1] = Кm
Кm - константа Михаэлиса
Слайд 26 Кm – основная характеристика ферментативной реакции, характеризует сродство E к
S. Чем > Кm, тем < сродство E к S
Кm измеряется в молях (10-5-10-6 М)
Слайд 27 Бриггс и Холдейн вывели математическое выражение зависимости V реакции от
[S]:
V = Vmax · [S] / (Кm+ [S])
Это уравнение Михаэлиса-Ментен
(Бриггса-Холдейна) ![Бриггс и Холдейн вывели математическое выражение зависимости V реакции от [S]:V = Vmax · [S] / (Кm+](/img/thumbs/c27fe5181370fcaa8f8a0230912132d6-800x.jpg "Различают две основные теории специфичности ферментов: Бриггс и Холдейн вывели математическое выражение зависимости V реакции от [S]:V")
![Графическая зависимость V от [S]](/img/thumbs/3c4dade913faaf3ce98e5ab397806c89-800x.jpg "Различают две основные теории специфичности ферментов: Графическая зависимость V от [S]")
Слайд 29Возможно 3 варианта решения уравнения Михаэлиса:
1. [S] > Кm →
V = Vmax·[S]/ [S] = Vmax
2. Кm > [S] →
V = Vmax·[S]/ Кm = К1 [S]
т.е. V прямо пропорциональна [S]
3. [S] = Кm →
V = Vmax·[S]/([S] + [S]) = Vmax/2
![Возможно 3 варианта решения уравнения Михаэлиса: 1. [S] > Кm →](/img/thumbs/3f7c65dc3a66c42256bfbcf1af4e3eed-800x.jpg "Различают две основные теории специфичности ферментов: Возможно 3 варианта решения уравнения Михаэлиса: 1. [S] > Кm →")
Слайд 31 Физический смысл Кm заключается в том, что Кm численно равна
[S], при которой V ферментативной реакции равна 1/2 Vmax
![Физический смысл Кm заключается в том, что Кm численно равна [S], при которой V ферментативной реакции равна](/img/thumbs/b7e5f523900f1afd9dc98925db46dd4c-800x.jpg "Различают две основные теории специфичности ферментов: Физический смысл Кm заключается в том, что Кm численно равна [S],")
Слайд 32 Г. Лайнуивер и Д. Берк преобразовали уравнение Михаэлиса-Ментен, выразив обе
части уравнения в виде обратных величин:
1/V = Кm/(Vmax·[S]) + [S]/(Vmax·[S])
или:Уравнение Лайнуивера-Берка
1/V = Кm/Vmax·1/[S]) + 1/Vmax
Слайд 38 pH среды влияет на скорость диссоциации различных функциональных группировок, входящих
в активный центр фермента (COOH, NH2)
Слайд 39При изменении pH изменяется количество ионных связей в молекуле, а,
значит, и конформация активного центра, что отражается на V реакции.
Обычно
оптимальное значение pH находится в ИЭТ.
Слайд 41Ингибиторы ферментов
Ингибиторы – вещества, снижающие активность фермента.
Ингибирование
неспецифическое
специфическое
обратимое необратимое
конкурентное неконкурентное
Слайд 42Неспецифическое
Обусловлено денатурацией фермента под влиянием физических и химических факторов: to,
кислот, щелочей, ионизирующего излучения и т.д.
Неспецифические ингибиторы (I) могут действовать
на все ферменты.
Слайд 43Специфическое
Избирательный процесс, при котором I действует только на определенный фермент
в низкой концентрации
Необратимое
I образует с E комплекс за счет
прочных ковалентных связей, который не диссоциирует. Активность E после этого не восстанавливается.
Слайд 45 Обратимое
I связывается с E нековалентными связями → [IE] легко
распадается, активность E при этом восстанавливается
![Обратимое I связывается с E нековалентными связями → [IE] легко распадается, активность E при этом восстанавливается](/img/thumbs/3b4383625a8b1632ec2f77edc8a0e7bf-800x.jpg "Различают две основные теории специфичности ферментов: Обратимое I связывается с E нековалентными связями → [IE] легко распадается, активность E при этом восстанавливается")
Слайд 46
Конкурентное (изостерическое)
I - структурный аналог S
I связывается с активным
центром E → между I и S возникает конкуренция за
активный центр
Слайд 49Конкурентное ингибирование графически выражается с помощью кривой Михаэлиса (а) и
прямой Лайнуивера-Берка (б):
Слайд 50 На принципе конкурентного ингибирования основано действие многих ЛВ, например, группа
ацетилхолинэстеразных препаратов, являющихся конкурентными I АХЭ по отношению к его
S ацетилхолину: прозерин, физостигмин, севин и др.
