Шапероны

или деградацию.
Шапероны обеспечивают сортировку, фолдинг и трансмембранный перенос вновь синтезированных

белков

(БТШ 40), Bag 1.
БТШ 70 играет ключевую, иммуномодулирующую роль в

процессе метастазирования.
Защитные свойства БТШ 70 связаны с его способностью перемещаться через плазмат. мембрану .Эта универсальность, подтверждает его способность «ремонтировать» белки, направляя их на протеолиз –или в клетку, или за пределы клетки.

живых систем на неблагоприятные факторы среды
Индукция синтеза БТШ есть универсальный

клеточный ответ на стресс.
БТШ есть в клетках и при нормальных условиях. Их уровень модулируется агентами, стимулирующими дифференц. пролиферацию и апоптоз.

самого, так и его аналогов в клинической практике дл лечения

онкологических и и аутоиммунных заболеваний.
В эукариотических клетках тепловой шок( или другой вид стресса) вызывает синтез БТШ, относящихся к семействам:
БТШ100, БТШ 90, БТШ 70, БТШ 60, БТШ 40, БТШ 25, БТШ10
Каждое семейство это продукт группы родственных генов и степень гомологии в каждом семействе очень высока.
Между членами разных семейств гомологии нет. БТШ очень консервативны. Геном млекопитающих содержит 14-20 генов белков БТШ 70., в дрожжах их всего 4-10.

тяжелых металлов вызывает индукцию БТШ30-32, БТШ 70.
А температура (44-50 градусов)

вызывает индукцию БТШ 27, БТШ 70, БТШ 90, и БТШ 110. Это мозаичность ответной реакции связана с разницей в функциях отдельных БТШ и их изоформ.
К БТШ относятся также белки, которые синтезируются постоянно, но при этом есть большая степень гомологии с индуцибельными белками.
Из семейства генов 12-14 накапливаются только два белка БТШ 70, остальные 10 синтезируются постоянно.
Экспрессия БТШ 90 происходит в клетках без стресса, который увеличивает темп синтеза в десятки раз.
Белки стресса могут синтезироваться и в нормальных условиях.

на неблагоприятные факторы внешней среды.
У млекопитающих тепловой стресс или гипертермия(40-44

гр) вызывает синтез и накопление нескольких групп БТШ.
Это БТШ25/27, БТШ 70, БТШ90, БТШ100, и БТШ110. Увеличение б/за этих белков отмечается через 1-3 ч.( после) нагревания , а повышенное содержание этих белков сохранялось несколько суток(по данным иммуноблотинга). При тепловой обработке накапливаются разные семейства и в разных количествах.
Так отмечается порядок БТШ70—БТШ90- БТШ25/27. При температуре выше 45 гр. синтезируются не белки БТШ , и их изоформы, а семейство белков- морталинов.

изменяет функцию белок синтезирующего и белокмодифицирующего механизмов
Например канаванин изменяет 2-ю

структуру до неузнаваемости………
Любой процесс клеточной жизнедеятельности связан с биосинтезом белка и белковый репертуар меняется значительно или частично.
При дифференцировке клеток немышечные формы актина и миозина сменяются на мышечные. Механизмы синтеза и пост трансляционной доработки белков, допускают сбои, поэтому на активных фазах дифференциации(слияние миобластов, формирование многоядерных волокнистых структур) образуются аберантные формы полипептидов, накопление которых приводит к экспресии генов БТШ,

генами БТШ в т.н. 5- нетранскрибируемой области ДНК находятся последовательность

–nGAAn
ЭТШ), которые узнаются определенными факторами – ФТШ.
В этой нетранскрибируемой области генов БТШ, присутствует различное количество ЭТШ, причем некоторые из них связаны по типу»голова»к голове или « хвост» к хвосту.

клетке.
Хорошо изучены ФТШ1 и ФТШ2, в которых есть сходство, 40%

идентичных АмК последовательностей,
Но разница в регуляции активностей.
ФТШ1 зависит от воздействия тяжелых Ме, окислительного стресса,и аминокислотной аналогии.
ФТШ2 активируется в период сперматогенеза или эмбрионального развития
ФТШ3 был клонирован из генома цыпленка.

в бесклеточной системе. БТШ 70 сразу переходит в ядро сразу

после начала стресса. Гены БТШ70 и БТШ 90 регулируются через систему передачи сигнала, контролируемого цитокинами, интерфероном- гамма, и интерлейкином-G. Под действием стресса эти белки переходят в ядрышко. Предполагается, что БТШ 70 защищает от повреждения чувствительную структуру прерибосом.
Экспрессия БТШ 90 и БТШ110 регулируется глюкозой.

и мРНК, необходимые для синтеза определенных белков.
Синтезируемые митохондриями белки

являются нерастворимыми и участвуют в организации структыры этих же органелл.Местом синтеза растворимых белков являются рибосомы цитоплазмы, откуда они затем транспортируются в митохондрии.

и для формирования нативной конформации импортных молекул. Перед входом в

митохондрию п.п. молекула развертывается цитоплазматическими белками семейства БТШ 70, вместе с помошниками и кошаперонами.
Система импорта в МтХ включает ; мит. члены семейства БТШ 70, (mt-hsp70 или mtp70 и DnaI, подобных Mdj 1p или Mdj 2p, а также БТШ 60, БТш10, Mge lp(фактор нуклеотидного обмена белка)/

митохондриальной мембраной и выполняют разл. функции по доставке полипептидов в

митохондрию.
Тim 23 узнает сигнальную последовательность определенного белка в митохондрии и образует канал в митохондриальной мембране, для перехода в матрикс.
Tim 44, связанный с каналом, мобилизует mt70 и Mge lp, которые и втягивают белки в матрикс, используя АТФ.

помошниками. Вошедший белок встречается с mtp 70, а сворачивание цепи

производится БТШ60. При этом участвует фактор нуклеотидного обмена белка - Mge lp.
БТШ 70 помогает несколько групп белков
К 1-й гр. относят семейство белков, содержащих консервативный I домен, и реагирующих с БТШ 70. Клетка содержит несколько таких белков, основными являются –Hdj 1(hsp 40) и Hdj 2. разница между ними в том, что только последний участвует в транспорте полипептидной ц. в митохондрию.

белком
Bcl 2 защищает клетки от факторов, индуцирующих апоптоз. Bag

содержит консервативный С- конец последовательностей около 45 ам. ост, который нужен для взаимодействия с молекулами БТШ 70. белки Bag участвуют в АТФ-азном цикле БТШ 70 и вытесняет hip из молекул последнего

натуральным агентом как -фактор некроза опухолей.
Эффект продемонстрирован на значительном числе

миелоидных и лимфоидных клеток.