Соединение Продукты реакции - ΔG 0 ', ккал/моль - ΔG 0 ',

менее пяти железо-серных белков (FeS). Комплекс II (сукцинатдегидрогеназа) на рисунке не

показан. Комплекс III включает две разные формы цитохрома b (с максимумами поглощения 562 и 566), один FeS-белок и цитохром с1 Комплекс IV содержит цитохромы a1 и а3 и два иона меди. Комплекс V - АТФ-синтаза.

форме никотинамидные коферменты обозначают как NAD+ и NADP+, так как

они несут положительный заряд на атоме азота пиридинового кольца. В реакциях дегидрирования из двух атомов водорода, отщепляемых от окисляемого субстрата, никотинамидное кольцо присоединяет ион водорода и два электрона в форме гидрид-иона (:Н-). Второй ион переходит в среду. В обратной реакции NADH (NADPH) выступают в качестве доноров электронов и протонов.

Структурные формулы рабочей части коферментов FAD и FMN. В ходе реакции FAD и FMN присоединяют 2 электрона и, в отличие от NAD+, оба теряемых субстратом протона.

окисленном (Fe3+) или восстановленном (Fe2+) состоянии. I - FeS-центр; атом

железа связан координационными связями с четырьмя атомами серы, принадлежащими четырём остаткам цистеина в белке. II - Fе2S2-центр; каждый из двух атомов железа связан координационными связями с двумя атомами неорганической серы и двумя остатками цистеина в белке; III - Fe4S4-центр; четыре атома железа связаны с четырьмя атомами серы и четырьмя остатками цистеина в белке.

может принимать один электрон и превращаться в семихинон или 2

электрона и полностью восстанавливаться в гидрохинон (убихинол).

комплекс I; E-FAD - комплекс II; b-с1 - комплекс III;

aa3 - комплекс IV.

II - сукцинат дегидрогеназа; III - QН2-дегидрогеназа; IV - цитохромоксидаза;

V - АТФ-синтаза. Энергия протонного потенциала (электрохимического потенциала ΔμН+ используется для синтеза АТФ, если протоны возвращаются в матрикс через ионные каналы АТФ-синтазы.

через мембрану. Восстановленный убихинон (QH2) взаимодействует с Fе3+ гема b1

и, восстанавливая его, освобождает протон в водную фазу, превращаясь в семихинон (НQ•). Электрон от гема b1 переносится на Fe3+ гема b2. HQ• отдаёт второй электрон на FeS-центр, расположенный ближе к наружной поверхности мембраны; при этом второй протон оказывается в межмембранном пространстве; электрон передаётся на цитохром с1, а далее на цитохром с. Окисленный Q диффундирует к внутренней стороне мембраны, где получает электрон от тема b2 и протон из матрикса, превращаясь в НQ•. НQ• получает электрон от комплекса I и протон из матрикса; в мембране образуется QН2, и весь процесс повторяется сначала.

входят полипептидные цепи, которые образуют канал, пронизывающий мембрану насквозь. По

этому каналу протоны возвращаются в матрикс из межмембранного пространства;

белок F1 выступает в матрикс с внутренней стороны мембраны и содержит 9 субъединиц, 6 из которых образуют 3 пары α и β ("головка"), прикрывающие стержневую часть, которая состоит из 3 субъединиц γ, δ и ε. γ и ε подвижны и образуют стержень, вращающийся внутри неподвижной головки и связанный с комплексом F0. В активных центрах, образованных парами субъединиц α и β, происходит связывание АДФ, неорганического фосфата (Рi) и АТФ.

из которых проходит поочерёдно в 3 активных центрах:

1 -

связывание АДФ и Н3РО4;
2 - образование фосфоангидридной связи АТФ;
3 - освобождение конечного продукта.

При каждом переносе протонов через канал F0 в матрикс все 3 активных центра катализируют очередную фазу цикла. Энергия электрохимического потенциала расходуется на поворот стержня, в результате которого циклически изменяется конформация α- и β-субъединиц и происходит синтез АТФ.

веществ (АТФ, АДФ, Н3РО4, Са2+) проходят через специфические транспортёры, при

этом затрачивается энергия электрохимического потенциала мембраны.

через внутреннюю мембрану митохондрий и препятствует образованию протонного градиента.