Тема: Строение белков

самовоспроизводящиеся системы, построенными из биополимеров – белков и нуклеиновых кислот».

М. В. Волькенштейн

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка». Ф. Энгельс

месте стоят белки (10-20% от массы клетки).

В состав белков входят:

С, Н, О, N, S. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают огромной молекулярной массой: молекулярная масса альбумина (одного из белков яйца) — 36000, гемоглобина — 152000, миозина (одного из белков мышц) — 500000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Белки являются непериодическими полимерами, мономерами которых являются 20 видов α-аминокислот.

Общая характеристика белков

различают: заменимые аминокислоты — десять аминокислот, синтезируемых в организме; незаменимые

аминокислоты, которые в организме не синтезируются.
Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными, если содержат весь набор незаменимых аминокислот; неполноценными, если в их составе отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота.

Различают простые белки — белки, состоящие только из аминокислот (фибрин, трипсин) и сложные — белки, содержащие помимо аминокислот еще и небелковую — простетическую группу.

Она может быть представлена ионами металлов (металлопротеины — гемоглобин), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Общая характеристика белков

(-СООН) и одну аминогруппу (-NH2). Остальная

часть молекулы представлена R-группой.
В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу;
основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты

понимают последовательность расположения аминокислотных остатков в одной или нескольких полипептидных

цепях, составляющих молекулу белка.

Структуры белковых молекул

Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером с 1944 по 1954 год.
Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых около друг друга дисульфидными мостиками. За свой кропотливый труд Ф.Сэнгер был удостоен Нобелевской премии.

всего лишь 20 аминокислот, можно составить из них огромное количество

самых разнообразных комбинаций. Так, если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 2010. Белки же, выделенные из живых организмов, образованы сотнями, а иногда и тысячами аминокислотных остатков.

Первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке может привести к изменению свойств и функций белка.

Лишь незначительное количество белков имеет строго линейную структуру. Основная масса белков подвергается дальнейшей укладке, что приводит к образованию вторичной структуры белковой молекулы.

Структуры белковых молекул

пружины. Она образована одной полипептидной цепью в результате возникновения внутримолекулярных

водородных связей между карбоксильными группами и аминогруппами, расположенными на соседних витках спирали.

Структуры белковых молекул

дисульфидных) и установления гидрофильно- гидрофобных взаимодействий. Гидрофобные боковые цепи стремятся

спрятаться от воды, группируясь внутри, в то время как гидрофильные цепи в результате гидратации (взаимодействие с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями.

Структуры белковых молекул

более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и

электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи.

Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя -субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя -субъединицами (146 аминокислотных остатков).С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Структуры белковых молекул

аминокислоты обеспечивают основные свойства? Кислотные?
Сколько незаменимых аминокислот для взрослого человека?
Какие

белки называются полноценными?