Презентация Аминокислоты, белки

10

кл

Суховей Николай Петрович
Учитель химии
МБОУ «ВСОШ при ФКУ ИК-5 УФСИН РФ по Брянской обл.»

Аминокислоты, белки

аминогруппу -NH2 и карбоксильную группу -COOH.
Они реагируют как с

основаниями, так и с кислотами, т.е. они являются амфотерными соединениями
Наличие в молекуле одинакового числа аминогрупп и каббоксильных групп приводит к взаимной внутренней нейтрализации

H H O

H C C C

H NH2 OH

Аминокислоты

из них обладают сладким вкусом.
Реагируют со спиртами, образуя сложные эфиры.

свойства

аминокислот

реагирует с аминогруппой другой аминокислоты с образованием пептидной связи и

молекулы воды.
NH2 – CH2 – COOH + NH2 – CH2 – COOH =
NH2 – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O
Связь – CO – NH – , соединяющая отдельные аминокислоты в пептид, называется пептидной.

Образование пептидной связи

служат мясо, рыба, яйца, творог.

из мономеров, которыми являются аминокислоты соединенные пептидной связью.

– – NH

– CH – CO – NH – CH – CO – NH – CH –

R1 R2 R3

азот N
сера сера S
фосфор P
железо Fe

Молекулярная формула одного из белков

воде

компонентами мышечной ткани.
Белки являются компонентами крови

20 αα - аминокислот, но их остатки могут многократно

повторяться в самых различных сочетаниях, поэтому существует огромное число различных белков, каждый из которых имеет свое особенное строение и выполняет свою функцию в жизнедеятельности организма.

Молекула инсулина

соединенных пептидной
связью (– CO – NH –)
аминокислот.

– NH – CH – CO – NH – CH – CO – NH – CH –

R1 R2 R3

Структура белка

спираль или в гармошку за счет водородных связей между соседними

витками или звеньями

связей между радикалами аминокислот вторичной структуры

структурой в единый конгломерат

образована дисульфидными, сложноэфирными, солевыми мостиками
Четвертичная – гемоглобин (комплекс из

четырёх макромолекул)

со щелочами или кислотами..

форме белка, что скажется на его функциях. Слишком сильные изменения

окружающей среды могут привести к потере белком его свойств в связи с чрезмерным изменением формы молекулы. Тепло, спирт, различные растворители, соли тяжелых металлов, изменение кислотности вызывают изменение формы белка из-за разрыва связей между цепями. В некоторых случаях изменения в белках необратимы и называются денатурацией.

Разрушение
вторичной структуры
белка при нагревании

добавьте по каплям 0,5 мл концентрированного раствора азотной кислоты. Осторожно

нагревайте пробирку и наблюдайте изменение цвета.
РАСТВОР БЕЛКА + HNO3 ? Жёлтый цвет указывает на присутствие ароматических аминокислот
Биуретовая реакция
К 2–3 мл раствора белка в пробирке добавьте 2–3 мл 10%-го раствора гидроксида натрия. К полученной смеси прилейте 2–3 мл раствора сульфата меди(II). Пробирку встряхните и
РАСТВОР БЕЛКА +NaOH + CuSO4 ?

Красно – фиолетовый окрас указывает на присутствие пептидной группы

РАСТВОР БЕЛКА + СН3СООРb+ NaOH ?
Чёрный цвет указывает на присутствие серы

разрушение пространственной структуры белка.
Обратимая денатурация – частичное разрушение пространственной структуры

белка. Обратный процесс называется ренатурация.

эластин.
• Каталитические белки – полимеразы, рибонуклеазы.
• Регуляторные белки – инсулин,

глюкагон.
• Транспортные белки – гемоглобин, гемоцианин.
• Защитные белки – антитела, фибриноген.
• Двигательные, или мышечные, белки – миозин, актин.
• Запасательные белки – казеин, альбумин.
• Токсичные белки – змеиный яд, токсины.
• Сигнальные белки – рецепторы.

печени и

плазмы крови
80 дней - 50 % белков человека
158 дней - белок мышц и кожи человека
Жизнь - 200 раз обновление белков
организма человека

Вообще говоря, старые клетки на новые заменяются очень часто. Например, красные кровяные клетки ежемесячно полностью обновляются. Клетки, выстилающие стенки кишечника, обновляются еженедельно. Каждый раз, принимая ванну, мы сбрасываем с себя мертвые клетки кожи.

2. Какие вещества образуются при гидролизе белков?

3. Опишите физические свойства белков.
4. Какие типы связей наиболее характерны для большинства белковых молекул?
5. Где встречаются белки в природе и каково их значение?

фосфор, железо.
При гидролизе белка образуются аминокислоты.
Белки бывают растворимые в

воде и не растворимые.
Для большинства белковых молекул характерны типы связи : пептидные, водородные, сложноэфирные, солевые, дисульфидные.
В природе белки встречаются растительного(орехи, масло, жиры, молоко и т.д.) и животного происхождения (яйцо, мясо, рыба) и играют большую роль в биологических процессах живых организмов и людей.

аминокислоты входят в состав молекулы, сколько аминокислот каждого вида в

полимерной цепи, в какой последовательности они связаны между собой.
Выдающимся достижением органической химии стал синтез окситоцина. Этот гормон пептидной природы, стимулирующий выделение молока молочными железами, состоит из остатков 9 аминокислот. Выдающемуся американскому биохимику Винсенту Дю Виньо, всю свою жизнь посвятившему изучению гормонов, витаминов и антибиотиков, в 1932 г. удалось установить структуру окситоцина, а в 1954 г. осуществить его полный синтез из отдельных аминокислот. За
эти исследования ему в 1955 г. была присуждена Нобе­левская премия

путем. Например, в качестве синтетического заменителя сахара в пищевой промышленности

широко используется вещество, называемое аспартам. На этикетках с дешевыми газированными напитками он обозначается кодом Е951 (его добавляют также в жевательную резинку).
По химическому
строению
аспартам представляет
собой дипептид,
образованный
аспарагиновой
кислотой и метиловым
эфиром фенилаланина

залейте его водой. Нагрейте пробирку до температуры кипения воды и

2–3 мин кипятите содержимое (тем самым получите бульон).
Отфильтруйте бульон через марлю с помощью воронки в другую пробирку. Определите наличие белка в бульоне с помощью биуретовой и ксантопротеиновой реакций. Сделайте вывод.