– хранит наследственную информацию о структуре белков, РНК реализуют ее
в процессе синтеза белков.Образование ДНК, РНК и белка осуществляется по механизму матричного синтеза.
Разделы презентаций
- Разное
- Английский язык
- Астрономия
- Алгебра
- Биология
- География
- Геометрия
- Детские презентации
- Информатика
- История
- Литература
- Математика
- Медицина
- Менеджмент
- Музыка
- МХК
- Немецкий язык
- ОБЖ
- Обществознание
- Окружающий мир
- Педагогика
- Русский язык
- Технология
- Физика
- Философия
- Химия
- Шаблоны, картинки для презентаций
- Экология
- Экономика
- Юриспруденция
Обмен нуклеиновых кислот. Биосинтез белков
Содержание
- 1. Обмен нуклеиновых кислот. Биосинтез белков
- 2. Слайд 2
- 3. ИСТОРИЯ открытия нуклеиновых кислотМишер (1869г.) выделение ДНК
- 4. Строение нуклеиновых кислотНуклеиновые кислоты – линейные полимеры,
- 5. Слайд 5
- 6. Слайд 6
- 7. Слайд 7
- 8. Слайд 8
- 9. Пурины и пиримидиныАзотистые основания – гетероциклические, плоские
- 10. Пространственная структура нуклеиновых кислотПервичная структура – последовательность
- 11. Слайд 11
- 12. Слайд 12
- 13. Слайд 13
- 14. Слайд 14
- 15. Внешний обмен нуклеиновых кислотНуклеопротеины пищи в кислом
- 16. Метаболическая роль нуклеотидовМономеры для синтеза ДНК и
- 17. Катаболизм пуриновАМФ ?аденозин ?инозин ? гипоксантин ?
- 18. Слайд 18
- 19. Катаболизм пиримидиновЦМФ ? УМФ ? урацил ТМФ
- 20. Слайд 20
- 21. Синтез нуклеотидовСинтез нуклеотидов лимитируется синтезом азотистых оснований
- 22. Слайд 22
- 23. Биосинтез пуриновНа основе 5-фосфорибозил -1- пирофосфата строится
- 24. Слайд 24
- 25. Слайд 25
- 26. Слайд 26
- 27. Слайд 27
- 28. Слайд 28
- 29. Биосинтез пиримидиновБиосинтез пиримидинов начинается с построения азотистого
- 30. Слайд 30
- 31. Слайд 31
- 32. Слайд 32
- 33. Образование нуклеозидтрифосфатовАМФ + АТФ ? 2АДФГМФ +
- 34. Синтез дезоксинуклеотидовВсе нуклеотиды образуются с участием фосфорибозилпирофосфата.Дезоксирибонуклеотиды
- 35. Слайд 35
- 36. Слайд 36
- 37. Репликация ДНКРеакция матричного синтеза. Удвоение цепей ДНК,
- 38. Слайд 38
- 39. Репликация ДНКЭтапы: инициация, элонгация, терминация синтеза и
- 40. Репликация ДНКЭтап инициации:Сигналом начала репликации служат белковые
- 41. Репликация ДНКМеханизм реакции:Субстратами служат дезоксинуклеозидтрифосфаты3-ОН группа дезоксирибозы
- 42. Слайд 42
- 43. Репликация ДНКЭтап элонгации:Направление синтеза 5 ?3ДНК –
- 44. Репликация ДНКРеплицируются одновременно обе одноцепочечные матрицы (5?3)Одна
- 45. Слайд 45
- 46. Слайд 46
- 47. Репликация ДНКСкорость репликации огромна, т.к. реакция идет
- 48. Слайд 48
- 49. Слайд 49
- 50. Репликация ДНКДНК- полимеразы Δ и ε делают
- 51. Слайд 51
- 52. Слайд 52
- 53. Репликация ДНКОшибки в ДНК (мутации) возникают спонтанно
- 54. Репликация ДНККомплекс ферментов репарации узнает и вырезает
- 55. Слайд 55
- 56. Репликация ДНККоличество раундов репликации ДНК (а значит
- 57. Репликация ДНКСозревание молекулы ДНК:Через несколько минут после
- 58. Слайд 58
- 59. Слайд 59
- 60. Ингибиторы репликации Антибиотики (дауномицин, доксорубицин, рифампицин, актиномицин
- 61. Слайд 61
- 62. ТранскрипцияСчитывание информации с ДНК-матрицы на РНК, синтез
- 63. ТранскрипцияМеханизм РНК – полимеразной реакции тот же,
- 64. ТранскрипцияВ ДНК – матрице выделяют транскиптоны. Участки,
- 65. Транскрипция3 стадии транскрипции: инициация, элонгация и терминация.Инициация
- 66. Инициация транскрипцииДля формирование транскрипционной вилки (раскручивание одного
- 67. Слайд 67
- 68. Слайд 68
- 69. Элонгация транскрипцииБелковые факторы элонгации обеспечивают расплетение ДНК
- 70. Терминация транскрипцииПри достижении РНК - полимеразой сайта
- 71. Созревание РНК-транскриптовПроцессингу (созреванию) подвергаются все виды РНК
- 72. Ковалентная модификация иРНКГуанилил-трансфераза присоединяет ГДФ к 5-
- 73. Слайд 73
- 74. СПЛАЙСИНГ иРНКСплайсинг: образование зрелой мРНК:Вырезание интронных последовательностей
- 75. Слайд 75
- 76. Процессинг первичных транскриптов тРНКРНК - аза отщепляет
- 77. Слайд 77
- 78. Созревание рибосомальных РНКОбразуется множество первичных транскриптов 5
- 79. Ингибиторы транскрипцииРифампицин связывается с β - субъединицей
- 80. ТрансляцияПеревод генетической информации с кодонов мРНК на
- 81. ТрансляцияЧто необходимо для синтеза белка?20 аминокислотм РНКРибосомаАТФ,
- 82. Узнавание и активация аминокислот в цитоплазмеСпецифическая для
- 83. Реакция активации аминокислотАминокислота +АТФ +т РНК ??
- 84. Слайд 84
- 85. Слайд 85
- 86. Инициация трансляцииМалая субъединица (40S) + т РНК-мет
- 87. Слайд 87
- 88. Слайд 88
- 89. Элонгация трансляцииПоступающие, нагруженные аминокислотами т РНК связываются
- 90. Слайд 90
- 91. Слайд 91
- 92. Терминация трансляцииВ аминоацильном центре оказывается нонсенс –
- 93. Созревание белковых молекулПосттрансляционный процессинг осуществляется ферментами ЭПС:
- 94. Ингибиторы трансляцииСтрептомицин – препятствует связыванию формилметионин-
- 95. Действие токсиновАманитин (токсин бледной поганки), циклический пептид,
- 96. Слайд 96
- 97. Слайд 97
- 98. Скачать презентанцию
ИСТОРИЯ открытия нуклеиновых кислотМишер (1869г.) выделение ДНК из ядерного материала тимуса, селезенки и спермиев.Чаргафф Э. (1951г.) - соотношение пуринов и пиримидинов в ДНК.Уотсон Д., Крик Ф.(1953г.) – модель пространственной структуры ДНК.
Слайды и текст этой презентации
Слайд 1Обмен нуклеиновых кислот. Биосинтез белков.
Нуклеиновые кислоты – уникальные молекулы. ДНК
Образование ДНК, РНК и белка осуществляется по механизму матричного синтеза.
Слайд 3ИСТОРИЯ открытия нуклеиновых кислот
Мишер (1869г.) выделение ДНК из ядерного материала
тимуса, селезенки и спермиев.
Чаргафф Э. (1951г.) - соотношение пуринов и
пиримидинов в ДНК.Уотсон Д., Крик Ф.(1953г.) – модель пространственной структуры ДНК.
Жакоб Ф., Моно Ж.(1961г.)– гипотеза оперона, контролирующего синтез белка.
Ниренберг М. (1968 г.) – расшифровка генетического кода.
Слайд 4Строение нуклеиновых кислот
Нуклеиновые кислоты – линейные полимеры, состоящие из нуклеотидов,
соединенных 3-5 О-Р-О связями.
Нуклеотиды состоят из азотистых оснований (пуринов или
пиримидинов), сахаров (рибозы или дезоксирибозы) и остатка фосфорной кислоты.Комплементарные азотистые основания соединяются в ДНК водородными связями
Цепи ДНК антипараллельны: 5-ОР и 3-ОН концы.
Слайд 9Пурины и пиримидины
Азотистые основания – гетероциклические, плоские структуры, существуют в
кето – и энольной форме, образуют производные (метилцитозин, гидроксиметилцитозин, метиламинопурин)
Плохо
растворимы в воде, разделяются тонкослойной хроматографией, поглощают УФ при 260 нм.
Слайд 10Пространственная структура нуклеиновых кислот
Первичная структура – последовательность нуклеотидов
Вторичная структура –
двойная спираль ДНК (А,В,С,Д – переходные конформации); «петлеобразная» структура т
РНКТретичная структура -суперспирали, кольцевые структуры.
Слайд 15Внешний обмен нуклеиновых кислот
Нуклеопротеины пищи в кислом желудочном соке распадаются
на нуклеиновые кислоты и белки.
ДНК-аза и РНК-аза поджелудочной железы гидролизуют
3’-5’ О-Р-О связи .Фосфодиэстеразы гидролизуют олигонуклеотиды до 3’и 5’-мононуклеотидов.
Нуклеотидазы и фосфатазы гидролизуют мононуклеотиды до нуклеозидов и остатков фосфорной кислоты.
Слайд 16Метаболическая роль нуклеотидов
Мономеры для синтеза ДНК и РНК
Поддержание энергетического гомеостаза
АДФ – АТФ (иногда другие нуклеотиды)
Участие в синтезе углеводов (УДФ);
липидов (ЦТФ)Участие в обезвреживании веществ (УДФ - глю, ФАФС
Образование нуклеотидных форм кофакторов (НАД, НАДФН,ФАД, КоА)
Образование активной формы метионина (аденозил – S met), диацилглицерола – (ЦДФ-диацилглицерол), холина (ЦДФ – фосфорилхолин).
Циклические формы нуклеотидов (цАМФ, цГМФ, цИМФ) – мессенджеры гормонов.
Аллостерические эффекторы ферментов.
Слайд 17Катаболизм пуринов
АМФ ?аденозин ?инозин ? гипоксантин ? ксантин ? мочевая
кислота
ГМФ ? гуанозин ? гуанин ? ксантин ? мочевая кислота
Ключевой
фермент –ксантиноксидаза (ФМН+, Мо2+, Fe2+), конкурентный ингибитор – аллопуринолТолько 15% мочевой кислоты распадается до аллантоевой кислоты, NH3 ,CO2 и H2O.
Накопление мочевой кислоты – камни мочевыводящих путей; подагра.
Слайд 19Катаболизм пиримидинов
ЦМФ ? УМФ ? урацил
ТМФ ? тимин
Восстановление и гидролиз
пиримидинов ? раскрытие кольца ? NH3, CO2, β- аланин, β
– аминобутират.Нарушение распада пиримидиннуклеотидов ? накопление НТФ в эритроцитах ? гемолиз; нарушения нервной системы.
Слайд 21Синтез нуклеотидов
Синтез нуклеотидов лимитируется синтезом азотистых оснований de novo.
Бьюкенен с
помощью меченых атомов показал происхождение атомов в гетероциклах (асп, гли,
глн, формил- и метенил - тетрагидрофолат, СО2).Источник фосфата – экзогенный.
Источник рибозы – глюкоза (пентозофосфатный шунт).
Слайд 23Биосинтез пуринов
На основе 5-фосфорибозил -1- пирофосфата строится имидазольное кольцо, затем
пуриновое.
Общий предшественник пуриновых нуклеотидов – инозинмонофосфат.
ИМФ превращается в
АМФ и ГМФ10- 20% аденина и гуанина используются в готовом виде (в эмбриогенезе, у взрослых – в нервной ткани).
Слайд 29Биосинтез пиримидинов
Биосинтез пиримидинов начинается с построения азотистого гетероцикла с участием
NH3,,СО2,глу, асп.
Общий предшественник пиримидинов оротовая кислота соединяется с 1 –фосфорибозил-5
– пирофосфатом , образуя ОМФ ?УМФ.УМФ + глн ? ЦМФ.
Тимидиловый нуклеотид (для ДНК) образуется только на базе дезоксирибозы из dУДФ или dЦДФ.
Слайд 33Образование нуклеозидтрифосфатов
АМФ + АТФ ? 2АДФ
ГМФ + АТФ ? ГДФ
+ АДФ
ГДФ + АТФ ? ГТФ + АДФ
УМФ + АТФ
–> УДФ + АДФУДФ + АТФ ? УТФ + АДФ
Реакции катализируются нуклеозидфосфокиназами
Слайд 34Синтез дезоксинуклеотидов
Все нуклеотиды образуются с участием фосфорибозилпирофосфата.
Дезоксирибонуклеотиды образуются при восстановлении
рибозы до дезоксирибозы в составе готовых нуклеотидов (НДФ).
Ферменты: рибонуклеотидредуктаза (Fe2+),
тиоредоксин редуктаза (SH, NADFH).
Слайд 37Репликация ДНК
Реакция матричного синтеза. Удвоение цепей ДНК, матрицей служит каждая
из одноцепочечных последовательностей «материнской» ДНК.
Репликация связана с S- периодом клеточного
цикла (подготовка клетки к делению).Механизм репликации – комплементарность, полуконсервативность.
Результат - образуются двухроматидные хромосомы, число хромосом не увеличивается..
Слайд 39Репликация ДНК
Этапы: инициация, элонгация, терминация синтеза и созревание дочерней цепи
(метилирование).
Репарация ошибок и повреждений.
В репликации участвует большое количество белков-регуляторов и
комплекс ферментов : топоизомеразы, хеликазы, ДНК – полимеразы α, β, ε, Δ, ДНК – лигаза) 
Слайд 40Репликация ДНК
Этап инициации:
Сигналом начала репликации служат белковые факторы роста (модифицирующие
регуляторные белки?)
Формирование одноцепочечных матриц: топоизомераза «разрезает» сахарофосфатный остов, хеликаза «расплетает»
двойную спираль, топоизомераза восстанавливает О-Р-О связь.Формируется репликативная «вилка», стабилизирутся одноцепочечные участки (SSB – белки)
Слайд 41Репликация ДНК
Механизм реакции:
Субстратами служат дезоксинуклеозидтрифосфаты
3-ОН группа дезоксирибозы (рибозы) производит нуклеофильную
атаку α атома Р в поступающем нуклеотиде. Оставшийся пирофосфат спонтанно
гидролизуется.Полимеразная реакция (образование одной О-Р-О связи) потребляет энергию гидролиза двух макроэргических связей.
Слайд 43Репликация ДНК
Этап элонгации:
Направление синтеза 5 ?3
ДНК – полимераза α синтезирует
«затравку» (РНК- праймер) из 8-10 рибонуклеотидов.
ДНК – полимераза
ε к РНК – праймеру присоединяет 50 дезоксинуклеотидов.Основной синтез ведет ДНК – полимераза Δ
Н - связи между комплементарными основаниями возникают раньше, чем фосфодиэфирные между нуклеотидами
Слайд 44Репликация ДНК
Реплицируются одновременно обе одноцепочечные матрицы (5?3)
Одна (лидирующая) цепь реплицируется
непрерывно, вторая (отстающая) – фрагментами, против движения репликативной вилки.
Каждый фрагмент
создается ДНК-полимеразой α (РНК-праймер) и достраивается ДНК-полимеразой ε.ДНК-полимераза β отщепляет РНК-овые праймеры и застраивает бреши ДНК-овыми нуклеотидами.
ДНК-лигаза «сшивает» фрагменты, катализируя реакцию между 3-ОН и 5-ОР концами (механизм, отличный от полимеразной реакции).
Слайд 47Репликация ДНК
Скорость репликации огромна, т.к. реакция идет в нескольких местах
одновременно – ориджины репликации.
Сайты репликации, ограниченные двумя ориджинами – репликонами.
В
ориджинах идет двунаправленная репликация до встречи репликонов (модель катящихся колец)
Слайд 50Репликация ДНК
ДНК- полимеразы Δ и ε делают 1 ошибку на
105 - 106 нуклеотидов (ДНК-полимераза α ошибается чаще).
Полимеразы способны редактировать
свои ошибки, обладая кроме полимеразной еще двумя видами гидролазной активности (экзо- и эндонуклеазной). Поэтому фермент узнает ошибочно встроенные нуклеотиды и удаляет их.
Слайд 53Репликация ДНК
Ошибки в ДНК (мутации) возникают спонтанно (ошибки репликации, дезаминирование
нуклеотидов, депуринизация ДНК и т.д.)
Индуцируются мутагенными факторами (физическими, химическими). Например,
димеризация тимина под влиянием УФО.
Слайд 54Репликация ДНК
Комплекс ферментов репарации узнает и вырезает поврежденные и химически
измененные нуклеотиды,
ДНК-полимераза β встраивает комплементарные нуклеотиды (если матрица сохранна!),
ДНК-лигаза сшивает
3-ОН и 5-ОР концы. 
Слайд 56Репликация ДНК
Количество раундов репликации ДНК (а значит число возможных делений
клетки) зависит от длины теломерных участков на концах хромосом (
-GGGTTA -)n.После каждого раунда репликации теломерные участки укорачиваются (нет фермента, способного достраивать цепь 3?5 на месте удаленного 5”- праймера)
В активно пролиферирующих клетках фермент теломераза (РНК –зависимая) синтезирует теломерные повторы. Последовательность РНК служит матрицей для синтеза теломерных участков.
Слайд 57Репликация ДНК
Созревание молекулы ДНК:
Через несколько минут после завершения репликации происходит
метилирование аденина (в –GATC- участках) и цитозина ( в –GC-)
в дочерней цепи.До метилирования дочерняя цепь отличается от материнской и в ней могут быть репарированы ошибки.
Фермент метилтрансфераза (SAM)
СН3 группы не препятствуют репликации, но необходимы для регуляции транскрипции и формирования хромосом.
Слайд 60Ингибиторы репликации
Антибиотики (дауномицин, доксорубицин, рифампицин, актиномицин Д) способны встраиваться
(интеркаляция) между основаниями ДНК, ингибируя ее матричную активность.
Мелфалан алкилирует
ДНК, препятствуя репликации.Налидиксовая кислота, новобиоцин, номермицин – ингибиторы ДНК-гираз у прокариотов и топоизомераз у эукариотов.
Слайд 62Транскрипция
Считывание информации с ДНК-матрицы на РНК, синтез тРНК, иРНК, рРНК
с помощью одной полимеразы (у прокариотов) или трех (у эукариотов).
Не
связана с определенным этапом клеточного цикла. Предшествует трансляции – синтезу белка.
Слайд 63Транскрипция
Механизм РНК – полимеразной реакции тот же, что и ДНК
– полимеразной, направление синтеза 5?3, (субстратами служат нуклеозидтрифосфаты, аденину ДНК
комплементарен урацил в РНК).РНК-полимераза не требует «затравки».
РНК – полимераза не редактирует свои ошибки.
У прокариотов РНК-полимераза синтезирует все виды РНК, у эукариотов РНК-полимераза I синтезирует т РНК, II – м РНК, III – р РНК.
РНК-полимераза – олигомерный белок из 5 субъединиц (2 α β β σ). Причем, σ − субъединица – одинакова для всех полимераз и отвечает за связывание с промотором.
Слайд 64Транскрипция
В ДНК – матрице выделяют транскиптоны. Участки, ограниченные промоторами и
сайтами терминации, между которыми 1 структурный ген у эукариотов или
несколько – у прокариотов.В каждом транскрипте есть информативные (экзоны) и неинформативные (интроны) сайты. в соответствии с таковыми в ДНК – матрице.
Слайд 65Транскрипция
3 стадии транскрипции: инициация, элонгация и терминация.
Инициация синтеза начинается с
«узнавания» полимеразой промоторного сайта (не менее 25 нуклеотидов от начала
матрицы).Промотор (примерно 40 нуклеотидов) ограничен -TATA- и –CAAT- боксами, узнаваемых соответствующими белками – регуляторами начала транскрипции.
Слайд 66Инициация транскрипции
Для формирование транскрипционной вилки (раскручивание одного витка спирали ДНК-матрицы)
к ТАТА-боксу присоединяется белковый фактор ТАТА
РНК-полимераза начинает синтез пре-РНК, после
присоединения 8-10 нуклеотидов σ субъединица фермента (узнающая промотор) отсоединяется.
Слайд 69Элонгация транскрипции
Белковые факторы элонгации обеспечивают расплетение ДНК перед продвижением РНК-полимеразы
и восстановление двойной спирали позади нее.
Растущий РНК-транскрипт образует временную гибридную
(РНК-ДНК) молекулу.
Слайд 70Терминация транскрипции
При достижении РНК - полимеразой сайта терминации белковый фактор
терминации освобождает пре-РНК из комплекса с ДНК – матрицей.
К РНК
– полимеразе может вновь присоединяться σ – субъединица и фермент вновь начнет транскрипцию с соответствующего промотора.
Слайд 71Созревание РНК-транскриптов
Процессингу (созреванию) подвергаются все виды РНК (и, т, р).
А)
Ковалентная модификация 5- и 3- концов пре-РНК
Б) Сплайсинг (вырезание интронных
последовательностей)
Слайд 72Ковалентная модификация иРНК
Гуанилил-трансфераза присоединяет ГДФ к 5- ОР концу (5-О-Р-О-5
связь),
5 – кэпирование происходит еще на стадии элонгации. 5 -
кэп охраняет молекулу от действия экзонуклеаз, способствует инициации трансляции.Метилтрансфераза образует N7- гуанин – CH3.
Поли - А – полимераза многократно (100-200 раз) аденилирует 3-ОН конец, что будет продлевать существование транскрипта в цитоплазме.
Все 3 фермента образуют комплекс с РНК-полимеразой II, работают только с претранскриптом иРНК.
Слайд 74СПЛАЙСИНГ иРНК
Сплайсинг: образование зрелой мРНК:
Вырезание интронных последовательностей (ограниченных AGGU- и
- GAGG- последовательностями) с помощью комплекса малых ядерных РНК и
белков. Формируются сплайсосомы: узнаются последовательности, вырезаются и сшиваются экзоны.Альтернативный сплайсинг (из одного предшественника – разные зрелые мРНК)
Длина пре-иРНК – 5000 нуклеотидов, длина мРНК 500- 3000 нуклеотидов.
Слайд 76Процессинг первичных транскриптов тРНК
РНК - аза отщепляет нуклеотиды с 3
– ОН конца до 3 – АCC или присоединяет нуклеотиды
до образования на 3 – ОН конце АCC триплета.Модификация оснований (в зрелых тРНК много минорных оснований- метилгуанина, дигидроуридина).
Удаление интрона и формирование антикодона в большой петле (длина первичного транскрипта 100 нуклеотидов, зрелых т РНК – 70 – 90).
Сколько видов тРНК в клетке? Чем они отличаются дуг от друга?
Слайд 78Созревание рибосомальных РНК
Образуется множество первичных транскриптов 5 S и 45
S.
45 S транскрипт в ходе сплайсинга образует 18 S, 5,8
S и 28 S. В комплексе с белками эти РНК в цитоплазме образуют большие и малые субъединицы рибосом.
Сколько видов рибосом в клетке?
Слайд 79Ингибиторы транскрипции
Рифампицин связывается с β - субъединицей РНК –полимеразы, ингибируя
образование первой фосфодиэфирной связи в транскрипте, на уже начавшийся синтез
не влияет.
Слайд 80Трансляция
Перевод генетической информации с кодонов мРНК на аминокислотную последовательность белка
(экспрессия гена).
Генетический код: триплетный, линейный, неперекрывающийся, специфический, универсальный, избыточный.
Соответсвие
кодонов и аминокислот было расшифровано с помощью синтеза пептидов на искусственных полирибонуклеотидах (ААА-ААА ?лиз – лиз). М. Ниренберг и Г. Маттеи 
Слайд 81Трансляция
Что необходимо для синтеза белка?
20 аминокислот
м РНК
Рибосома
АТФ, ГТФ
Белковые факторы регуляции
инициации, элонгации и терминации.
20 аминоацил- т РНК-синтетаз
50 т РНК (одна
т РНК способна связываться с несколькими кодонами м РНК – эффект «качания»)
Слайд 82Узнавание и активация аминокислот в цитоплазме
Специфическая для каждой аминокислоты аминоацил-тРНК-синтетаза
катализирует реакцию в два этапа:
Образование аминоациладенилата и перенос аминоацила на
3-ОН группу т РНК.Фермент совершает 1 ошибку на 1300 аминокислот (редактирует свою работу), т. к. имеет каталитический центр гидролиза.
Слайд 83Реакция активации аминокислот
Аминокислота +АТФ +т РНК ?
? т РНК +
АМФ + ФФ.
2 этапа:
Аминокислота +АТФ ?аминоациладенилат + ФФ.
Аминоациладенилат + т
РНК-3 ОН? AМФ + т РНК-АК.
Слайд 86Инициация трансляции
Малая субъединица (40S) + т РНК-мет + ГТФ +
eIF -2 (эукариотический инициирующий фактор).
+ eIF-3 + м РНК +
АТФ ? скольжение малой субъединицы до AUG кодона.Гидролиз ГТФ позволяет присоединиться большой (60S) субъединицы, в пептидильном центре которой оказывается т РНК- мет. Аминоацильный центр пока свободен.
Слайд 89Элонгация трансляции
Поступающие, нагруженные аминокислотами т РНК связываются с кодонами м
РНК в аминоацильном центре.
Пептидилтрансфераза большой субъединицы катализирует образование пептидной связи
между аминокислотами.В пептидильном центре наращивается пептид, рибосома продвигается на один кодон (с участием фактора элонгации EF-2 и энергии гидролиза ГТФ).
Слайд 92Терминация трансляции
В аминоацильном центре оказывается нонсенс – кодон (UAG, UAA,
UGA) для которого нет соответствующей т РНК.
Факторы терминации (RF) освобождают
пептид от последней т РНК, гидролизуя ГТФ, рибосома диссоциирует на малую и большую субъединицы. 
Слайд 93Созревание белковых молекул
Посттрансляционный процессинг осуществляется ферментами ЭПС:
Лимитированный протеолиз
Ковалентная модификация
аминокислот
Образование S – S мостов
Формирование третичной пространственных структур (с участием
шаперонов)Присоединение простетических групп, образование сложных белков.
Слайд 94Ингибиторы трансляции
Стрептомицин – препятствует связыванию формилметионин- т
РНК с рибосомой, нарушая инициацию трансляции. Связывается с белком малой
субъединицы рибосом и нарушает правильное считывание информации с м РНК.Пуромицин связывается в А-участке рибосомы, конкурируя с аминоацил-т РНК и освобождает полипептид до завершения синтеза (как и тетрациклины)
Левомицетин соединяется с большой субъединицей и ингибирует пептидилтрансферазную реакцию.
Пенициллины и цефалоспорины нарушают процесс созревания белков клеточной стенки бактерий.
Эритромицин взаимодействует с большой субъединицей рибосом и препятствует элонгации синтеза белка.
Слайд 95Действие токсинов
Аманитин (токсин бледной поганки), циклический пептид, связывается с эукариотической
РНК-полимеразой II, блокируя синтез м РНК.
Рицин (токсин клещевины) является гликозилазой,
удаляющей аденин из большой субъединицы рибосом. Дифтерийный токсин, является АДФ-рибозилтрансферазой, модифицирует фактор элонгации синтеза белка.
