Разделы презентаций


MOLYBDENUM/TUNGSTEN Nitrogenase Xanthine oxidase Aldehyde Oxidoreductase (MOP)

Содержание

Молибденсодержащие ферментыMo

Слайды и текст этой презентации

Слайд 1MOLYBDENUM/TUNGSTEN

Nitrogenase Xanthine oxidase
Aldehyde Oxidoreductase (MOP) Dimethylsulfoxide Reductase Trimethylamine N-Oxide Reductase Dissimilatory Nitrate Reductase  Formaldehyde Ferredoxin

Oxidoreductase Aldehyde Ferredoxin Oxidoreductase Formate Dehydrogenase H  Sulfite Oxidase CO Dehydrogenase

Handbook of Metalloproteins
Mo

MOLYBDENUM/TUNGSTENNitrogenase Xanthine oxidaseAldehyde Oxidoreductase (MOP) Dimethylsulfoxide Reductase Trimethylamine N-Oxide Reductase Dissimilatory Nitrate Reductase  Formaldehyde Ferredoxin Oxidoreductase Aldehyde

Слайд 2Молибденсодержащие ферменты
Mo

Молибденсодержащие ферментыMo

Слайд 3Мочевая кислота
7,9-дигидро-1H-пурин-2,6,8(3H)-трион
M 270,000, has 2 flavin molecules (bound as

FAD),
2 Mo atoms, and 8 Fe atoms (bound per

enzymatic unit).
Mo atoms are contained as molybdopterin cofactors
and are the active sites of the enzyme.
Fe atoms are part of [2Fe-2S] ferredoxin
and participate in electron transfer reactions.
Мочевая кислота7,9-дигидро-1H-пурин-2,6,8(3H)-трион M 270,000, has 2 flavin molecules (bound as FAD), 2 Mo atoms, and 8 Fe

Слайд 4Биохимия фиксации атмосферного азота

Биохимия фиксации  атмосферного азота

Слайд 5Фиксация азота

N2 + H2 → NH3

G0’ = - 19 ккал/моль
N ≡ N

225 ккал/моль
Условия в промышленности: 400 атм, 450 ºC

Бактерии, фиксирующие азот,
содержат нитрогеназу
Условия:
1 атм, комнатная температура

Streptomyces thermoautotrophicus
опт. темп. 65 ºC

Фиксация азотаN2 + H2  →   NH3   G0’ = - 19 ккал/моль	N ≡

Слайд 6Межатомные расстояния и энергии диссоциации некоторых двухатомных молекул типа A2

Межатомные расстояния и энергии диссоциации некоторых двухатомных молекул типа A2

Слайд 8Нитрогеназа

Нитрогеназа

Слайд 9Нитрогеназа

Нитрогеназа

Слайд 12Строение MoFe-кофактора

Строение MoFe-кофактора

Слайд 13P-кластер в нормальной форме
P-кластер в восстановленной
форме

P-кластер в нормальной формеP-кластер в восстановленной форме

Слайд 14Схематичное представление FeMo-кофактора нитрогеназы
d(Fe...Fe) ~ 2,5 Å

Схематичное представление  FeMo-кофактора нитрогеназыd(Fe...Fe) ~ 2,5 Å

Слайд 15Механизм действия нитрогеназы

Механизм действия нитрогеназы

Слайд 16Процесс восстановления молекулярного азота на молибденсодержащей нитрогеназе:
восстановление Fe-белка донорами электронов
перенос

электронов с восстановленного Fe-белка на MoFe-белок
перенос электронов на молекулу N2
N2

+ 8e + 8H+ + 16MgАТФ  2NH3 + H2 + 16MgАДФ+ 16PO43-
Процесс восстановления молекулярного азота на молибденсодержащей нитрогеназе:восстановление Fe-белка донорами электроновперенос электронов с восстановленного Fe-белка на MoFe-белокперенос электронов

Слайд 17Восстановление разнообразных субстратов нитрогеназой

Восстановление разнообразных субстратов нитрогеназой

Слайд 1812 International Conference
on Bioinorganic Chemistry (ICBIC-12)

12 International Conference on Bioinorganic Chemistry (ICBIC-12)

Слайд 19Ni
NICKEL

Urease Nickel-Iron Hydrogenases Methyl-Coenzyme M Reductase Peptide Deformylase Diphtheria Toxin Repressor:
Metal Ion Mediated Control

Of Transcription

Handbook of Metalloproteins

NiNICKELUrease  Nickel-Iron Hydrogenases   Methyl-Coenzyme M Reductase  Peptide Deformylase  Diphtheria Toxin Repressor: Metal

Слайд 20Ni
Никельсодержащие ферменты

Оксид углерода дегидрогеназа
Carbon-monoxide dehydrogenase
Кофактор F420 гидрогеназа
Coenzyme F420 hydrogenase
Цитохром

с3 гидрогеназа
Cytochrome-c3 hydrogenase
Ферредоксин гидрогеназа
Ferredoxin hydrogenase
Уреаза
Urease
Ni

NiНикельсодержащие ферментыОксид углерода дегидрогеназаCarbon-monoxide dehydrogenase Кофактор F420 гидрогеназаCoenzyme F420 hydrogenaseЦитохром с3 гидрогеназаCytochrome-c3 hydrogenaseФерредоксин гидрогеназаFerredoxin hydrogenaseУреазаUrease Ni

Слайд 21Оксид углерода дегидрогеназа
Carbon-monoxide dehydrogenase
Содержит [Ni3Fe-4S] и [4Fe-4S]
Ингибиторы: тяжелые металлы
CO

+ H2O + A → CO2 + AH2

Оксид углерода дегидрогеназаCarbon-monoxide dehydrogenaseСодержит [Ni3Fe-4S] и [4Fe-4S]Ингибиторы: тяжелые металлы CO + H2O + A → CO2 +

Слайд 22Уреаза
(NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3
Ni···Ni ~ 3,5 Å
Very

efficient enzyme (1014 rate enhancement)
Мочевина – конечный продукт N-катаболизма у

млекопитающих
Уреаза(NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3Ni···Ni ~ 3,5 ÅVery efficient enzyme (1014 rate enhancement)Мочевина – конечный

Слайд 23Активный центр уреазы (два NiII)
P.A.Carplus, M.A.Pearson, R.P.Hausinger, Acc. Chem. Res.,

1997, 30, 330.

Активный центр уреазы (два NiII)P.A.Carplus, M.A.Pearson, R.P.Hausinger,  Acc. Chem. Res.,  1997, 30, 330.

Слайд 24Предложенный механизм действия уреазы

Предложенный механизм действия уреазы

Слайд 25Механизм ферментативного действия уреазы
Терминальный OH-
Переходное состояние
Активный центр
карбамат
уреаза
k × 1014
Некатализируемая реакция:
P.A.

Karplus, M.A. Paerson, R.P. Hausinger, Acc. Chem. Res., 1997, 30,

330.

3

Механизм ферментативного действия уреазыТерминальный OH-Переходное состояниеАктивный центркарбаматуреазаk × 1014Некатализируемая реакция:P.A. Karplus, M.A. Paerson, R.P. Hausinger, Acc. Chem.

Слайд 26Синтетические модели активного центра уреазы
[Ni2(OAc)3(tmen)2(urea)]+

H.E. Wages, K.L.Taft, S.J. Lippard, Inorg.

Chem., 1993, 32, 4985.
[Ni2(L)(OAc)(MeOH)2(urea)]0

S. Mukherjee, T. Weyhermuller, E.Bothe, K. Wieghardt,

P. Chaudhuri, Eur. J. Inorg. Chem., 2003, 863.

Комплексы с координацией Ni-O(C=O уреазы)

Синтетические модели активного центра уреазы[Ni2(OAc)3(tmen)2(urea)]+H.E. Wages, K.L.Taft, S.J. Lippard, Inorg. Chem., 1993, 32, 4985.[Ni2(L)(OAc)(MeOH)2(urea)]0S. Mukherjee, T. Weyhermuller,

Слайд 27F. Meyer, H. Pritzkow,
Chem. Commun., 1998, 1555;
S.V. Kryatov,

E.V. Rybak-Akimova,
F. Meyer, H. Pritzkow,
Eur. J. Inorg. Chem.,

2003, 1581.

T

NH3 + NCO-

Диникелиевые комплексы с координацией Ni-N,O (уреазы)

F. Meyer, H. Pritzkow, Chem. Commun., 1998, 1555; S.V. Kryatov, E.V. Rybak-Akimova, F. Meyer, H. Pritzkow, Eur.

Слайд 28Гидрогеназы
анаэробные организмы
аэробные организмы

Гидрогеназыанаэробные организмыаэробные организмы

Слайд 29Ni,Fe-гидрогеназы
Только Ni редокс-активный ион, Fe(II) всегда
Ni – сайт связывания Н2,

ингибитор - СО

Ni,Fe-гидрогеназыТолько Ni редокс-активный ион, Fe(II) всегдаNi – сайт связывания Н2, ингибитор - СО

Слайд 30Синтетические модели активного центра гидрогеназы

Синтетические модели активного центра гидрогеназы

Слайд 31MANGANESE

Urease Manganese Superoxide Dismutase Arginase Concanavalin A

Aminopeptidase P


Handbook of Metalloproteins
Mn

MANGANESEUrease   Manganese Superoxide Dismutase    Arginase    Concanavalin A

Слайд 32Mn
Марганецсодержащие ферменты
Супероксид дисмутаза
Superoxide dismutase (SOD)

Аргиназа
Arginase

MnМарганецсодержащие ферментыСупероксид дисмутазаSuperoxide dismutase (SOD)АргиназаArginase

Слайд 33Mn
Марганецсодержащие ферменты
Супероксид дисмутаза
Superoxide dismutase (SOD)


M(n+1)+ − SOD + O2−•

→ Mn+ − SOD + O2


Mn+ − SOD + O2−• + 2H+ → M(n+1)+ − SOD + H2O2

M = Cu (n=1) ; Mn (n=2) ; Fe (n=2) ; Ni (n=2)
MnМарганецсодержащие ферментыСупероксид дисмутазаSuperoxide dismutase (SOD)M(n+1)+ − SOD + O2−•      → Mn+ − SOD

Слайд 34Супероксид дисмутаза 2
человека
SOD has the fastest
turnover number
(reaction rate

with its substrate)
of any known enzyme (~109 M-1 s-1)


Супероксид дисмутаза 2человекаSOD has the fastest turnover number (reaction rate with its substrate) of any known enzyme

Слайд 35X-Ray Structure of Rat Liver Arginase
PDB code:
1RLA
Kanyo, Z. F., Scolnick,

L. R., Ash, D. E., Christianson, D. W.: Structure of

a unique binuclear manganese cluster in arginase. Nature 383 pp. 554 (1996)

Trimeric structure

Two manganese
ions in each subunit

X-Ray Structure of Rat Liver ArginasePDB code:1RLAKanyo, Z. F., Scolnick, L. R., Ash, D. E., Christianson, D.

Слайд 36аргинин + H2O → орнитин + мочевина
Аргиназа
Аргинин
Орнитин

аргинин + H2O → орнитин + мочевина АргиназаАргининОрнитин

Слайд 37Механизм гидролиза аргинина
Биядерный центр (2 Mn) необходим
для повышения кислотности

координированной молекулы Н2О.
Мостиковый анион HO- стабилен при pH 7.5 и

является нуклеофилом

Positively charged guanidinium does not coordinate to the metal ion
(instead, amino acid residues act as substrate binding sites).
(Ash et al. Biochemistry 1994, 10652)

Механизм гидролиза аргининаБиядерный центр (2 Mn) необходим для повышения кислотности координированной молекулы Н2О.Мостиковый анион HO- стабилен при

Слайд 38Аргиназа
2Mn2+ coordinate with H2O, orientating and stabilizing the molecule and

allowing H2O
to act as a nucleophile and attack L-arginine,

hydrolyzing it into ornithene and urea
Аргиназа2Mn2+ coordinate with H2O, orientating and stabilizing the molecule and allowing H2O to act as a nucleophile

Слайд 39Page 992
Arginase
The urea cycle

Page 992ArginaseThe urea cycle

Слайд 40Семейство галопероксидаз:

CPO (хлоро), BPO (бромо), IPO (иодо)
Содержат в активных центрах


тригонально-бипирамидально координированные имидазолом гистидина атомы V в степени окисления +5
V

Семейство галопероксидаз:CPO (хлоро), BPO (бромо), IPO (иодо)Содержат в активных центрах тригонально-бипирамидально координированные имидазолом гистидина атомы V в

Слайд 41Кофактор – аденозилкобаламин
(AdoCbl) витамин В12
The structure of vitamin

B12 was determined by Dorothy Hodgkin,
for which she was

awarded the Nobel Prize in Chemistry in 1964

Со

Кофактор – аденозилкобаламин (AdoCbl) витамин В12 The structure of vitamin B12 was determined by Dorothy Hodgkin, for

Слайд 42Co
Кофактор
ферментов класса изомераз
(витамин В12)
– аденозилкобаламин
AdoCbl
5’-дезоксиаденозилкобаламин
Металлоорганическое соединение

со связью Со-С

CoКофактор ферментов класса изомераз(витамин В12) – аденозилкобаламин AdoCbl 5’-дезоксиаденозилкобаламинМеталлоорганическое соединение со связью Со-С

Слайд 44Catalyzes urea hydrolysis
Very efficient enzyme (1014 rate enhancement)
The first enzyme

to be crystallized; retained catalytic activity (Sumner, 1925).
Conclusion: enzymes are

proteins
The first enzyme shown to contain and require nickel (Zerner, 1975)

UREASE

Catalyzes urea hydrolysisVery efficient enzyme (1014 rate enhancement)The first enzyme to be crystallized; retained catalytic activity (Sumner,

Слайд 45Urea: An Important Biomolecule
End-product of N-catabolism in mammals
Chemical breakdown required

for anabolism by plants and microorganisms
Chemically inert; stabilized by resonance
d(C-O)

= 1.25, d(C-N) = 1.34 Å: typical for double bonds
Eres= 30-40 kcal/mol
Urea: An Important BiomoleculeEnd-product of N-catabolism in mammalsChemical breakdown required for anabolism by plants and microorganismsChemically inert;

Слайд 46Urease: A Dinuclear Enzyme
Enzymatic reaction: (NH2)2CO + H2O 

NH2COO– + NH4+ (KM~10-3 M; kcat~103

s-1)

Non-catalyzed reaction: (NH2)2CO  NCO– + NH4+ (knon ~ 10-8 s-1)

Enzyme proficiency: (kcat/KM)/knon ~ 1014

Urease: A Dinuclear EnzymeEnzymatic reaction: (NH2)2CO + H2O   NH2COO– + NH4+

Слайд 47Urea Transformation at a Dinickel Site
[Ni2(bdptz)(OH)(urea)2(MeCN)]+

A.M. Barrios, S.J. Lippard,
J.

Am. Chem. Soc., 2000, 122, 9172.
NH4NCO
T

Urea Transformation at a Dinickel Site[Ni2(bdptz)(OH)(urea)2(MeCN)]+A.M. Barrios, S.J. Lippard, J. Am. Chem. Soc., 2000, 122, 9172.NH4NCOT

Слайд 48Reactivities of Urea at Dinickel Sites in Model Compounds
No

enzyme-like nucleophilic attack was reported for synthetic models

Reactivities of Urea at Dinickel Sites in Model Compounds No enzyme-like nucleophilic attack was reported for synthetic

Обратная связь

Если не удалось найти и скачать доклад-презентацию, Вы можете заказать его на нашем сайте. Мы постараемся найти нужный Вам материал и отправим по электронной почте. Не стесняйтесь обращаться к нам, если у вас возникли вопросы или пожелания:

Email: Нажмите что бы посмотреть 

Что такое TheSlide.ru?

Это сайт презентации, докладов, проектов в PowerPoint. Здесь удобно  хранить и делиться своими презентациями с другими пользователями.


Для правообладателей

Яндекс.Метрика